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- PDB-6rze: Crystal structure of E. coli Adenylate kinase R119A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rze
タイトルCrystal structure of E. coli Adenylate kinase R119A mutant
要素Adenylate kinase
キーワードTRANSFERASE / ADENYLATE KINASE / R119A VARIANT
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide interconversion / adenine metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / AMP binding ...purine ribonucleotide interconversion / adenine metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / AMP binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylate kinase / Adenylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Grundstrom, C. / Rogne, P. / Wolf-Watz, M. / Sauer-Eriksson, A.E.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council スウェーデン
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Nucleation of an Activating Conformational Change by a Cation-pi Interaction.
著者: Rogne, P. / Andersson, D. / Grundstrom, C. / Sauer-Eriksson, E. / Linusson, A. / Wolf-Watz, M.
履歴
登録2019年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6746
ポリマ－23,5341
非ポリマー1405
水6,395355
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area480 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area12200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.314, 31.503, 53.189
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-460-

HOH

21A-576-

HOH

31A-651-

HOH

41A-652-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Adenylate kinase / AK / ATP-AMP transphosphorylase / ATP:AMP phosphotransferase / Adenylate monophosphate kinase


分子量: 23533.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: adk, D9E35_07195, D9H53_18240, D9H70_06005, D9I87_03740, EB509_06410, EB510_02065, EB515_08900, EC382_09075, ED225_07155, ED607_06260, ED611_06205, ED903_02730, ED944_09135, EEA45_02410, ...遺伝子: adk, D9E35_07195, D9H53_18240, D9H70_06005, D9I87_03740, EB509_06410, EB510_02065, EB515_08900, EC382_09075, ED225_07155, ED607_06260, ED611_06205, ED903_02730, ED944_09135, EEA45_02410, EF173_11005, EIA21_12240, NCTC10444_03756, NCTC9112_04001, NCTC9119_03910, NCTC9969_03944, SAMEA3472056_03545, SAMEA3485101_03900, SAMEA3485113_01288
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A234NPI7, UniProt: P69441*PLUS, adenylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PURIFIED ADK IN 50 MM NACL AND 30 MM MES BUFFER, PH 6.0 WAS CONCENTRATED TO 18 MG/ML AND CO- CRYSTALLIZED WITH A 5 MOLAR EXCESS OF AP5A. A TYPICAL DROP CONTAINED 2 MICROL OF PROTEIN MIXED ...詳細: PURIFIED ADK IN 50 MM NACL AND 30 MM MES BUFFER, PH 6.0 WAS CONCENTRATED TO 18 MG/ML AND CO- CRYSTALLIZED WITH A 5 MOLAR EXCESS OF AP5A. A TYPICAL DROP CONTAINED 2 MICROL OF PROTEIN MIXED WITH 2 MICROL OF PRECIPITANT AND EQUILIBRATED AGAINST 1 ML RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 28-30% PEG 4K, 0.2 M MgCL2 AND 0.1 M Tris-HCl, PH 8.5).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→48.221 Å / Num. obs: 22857 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.824 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 2087 / CC1/2: 0.598 / Rpim(I) all: 0.568

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4x8h

4x8h


解像度: 1.69→48.221 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 1915 8.38 %
Rwork0.1819 --
obs0.1865 22857 96.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→48.221 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1649 0 5 355 2009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061701
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8632297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8471054
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.69-1.73230.36321170.26961350X-RAY DIFFRACTION87
1.7323-1.77910.3531220.26061395X-RAY DIFFRACTION90
1.7791-1.83150.30441330.24271413X-RAY DIFFRACTION91
1.8315-1.89060.29141220.23551413X-RAY DIFFRACTION94
1.8906-1.95820.26971370.21781478X-RAY DIFFRACTION95
1.9582-2.03660.29621340.19981484X-RAY DIFFRACTION96
2.0366-2.12920.25671360.18861507X-RAY DIFFRACTION98
2.1292-2.24150.23021460.17541530X-RAY DIFFRACTION99
2.2415-2.38190.22131360.1651522X-RAY DIFFRACTION99
2.3819-2.56580.21381430.17341546X-RAY DIFFRACTION100
2.5658-2.8240.25621450.18641556X-RAY DIFFRACTION100
2.824-3.23260.22291430.17521546X-RAY DIFFRACTION99
3.2326-4.07240.20061470.14881575X-RAY DIFFRACTION100
4.0724-48.24070.20081540.16931627X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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