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- PDB-6rxn: THE STRUCTURE OF RUBREDOXIN FROM DESULFOVIBRIO DESULFURICANS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rxn
タイトルTHE STRUCTURE OF RUBREDOXIN FROM DESULFOVIBRIO DESULFURICANS
要素RUBREDOXIN
キーワードELECTRON TRANSFER(IRON-SULFUR PROTEIN)
機能・相同性
機能・相同性情報


alkane catabolic process / electron transfer activity / iron ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Rubredoxin, iron-binding site / Rubredoxin signature. / Rubrerythrin, domain 2 - #10 / Rubredoxin domain / Rubredoxin / Rubredoxin-like domain / Rubredoxin-like domain profile. / Rubrerythrin, domain 2 / Single Sheet / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Desulfovibrio desulfuricans (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Stenkamp, R.E. / Sieker, L.C. / Jensen, L.H.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1990
タイトル: The structure of rubredoxin from Desulfovibrio desulfuricans strain 27774 at 1.5 A resolution.
著者: Stenkamp, R.E. / Sieker, L.C. / Jensen, L.H.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1986
タイトル: Structure of Rubredoxin from the Bacterium Desulfovibrio Desulfuricans
著者: Sieker, L.C. / Stenkamp, R.E. / Jensen, L.H. / Prickril, B. / Legall, J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Crystallographic Study of Rubredoxin from the Bacterium Desulfovibrio Desulfuricans Strain 27774
著者: Sieker, L.C. / Jensen, L.H. / Pickril, B.C. / Legall, J.
履歴
登録1990年1月16日処理サイト: BNL
改定 1.01991年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET RESIDUES 4 - 7, 11 - 13, AND 48 - 52 DISPLAY A SHEET-LIKE HYDROGEN BONDING PATTERN, BUT THE ...SHEET RESIDUES 4 - 7, 11 - 13, AND 48 - 52 DISPLAY A SHEET-LIKE HYDROGEN BONDING PATTERN, BUT THE TORSION ANGLES FOR THE POLYPEPTIDE CHAIN ARE NOT IDEAL FOR BETA SHEETS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUBREDOXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1862
ポリマ－5,1301
非ポリマー561
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)24.920, 17.790, 19.720
Angle α, β, γ (deg.)101.00, 83.40, 104.50
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Atom site foot note1: THIS ENTRY CONTAINS ALTERNATE SIDE CHAIN CONFORMATIONS FOR RESIDUES GLU 12, GLN 32, CYS 38, AND LYS 46.
2: RESIDUES 4 - 7, 11 - 13, AND 48 - 52 DISPLAY A SHEET-LIKE HYDROGEN BONDING PATTERN, BUT THE TORSION ANGLES FOR THE POLYPEPTIDE CHAIN ARE NOT IDEAL FOR BETA SHEETS.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド RUBREDOXIN


分子量: 5129.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfovibrio desulfuricans (バクテリア)
参照: UniProt: P04170
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 23.87 %
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 4 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 %(w/v)protein1drop
20.1 Mcitrate1reservoir
325 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Num. measured all: 11616

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.5→5 Å
詳細: THE FE ATOM HAS BEEN REFINED WITH AN ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTOR. THE VALUE GIVEN IN THE B-VALUE FIELD IS THE EQUIVALENT B-VALUE. (B(EQ) = 8*PI**2*(U11+U22+U33)/3). THE ANISOTROPIC ...詳細: THE FE ATOM HAS BEEN REFINED WITH AN ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTOR. THE VALUE GIVEN IN THE B-VALUE FIELD IS THE EQUIVALENT B-VALUE. (B(EQ) = 8*PI**2*(U11+U22+U33)/3). THE ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTORS FOR THE FE IN U(IJ) ARE U(1,1) = 0.0923 U(2,2) = 0.0932 U(3,3) = 0.0762 U(1,2) = 0.0132 U(1,3) = -0.0013 U(2,3) = -0.0030
Rfactor反射数
obs0.093 4867
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数369 0 1 121 491
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0530.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.973
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.783
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0290.05
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1410.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.350.35
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2250.225
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.650.65
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.23
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor1620
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 5 Å / Num. reflection obs: 4867 / Rfactor obs: 0.093
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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