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- PDB-6rvh: NADH-dependent Coenzyme A Disulfide Reductase soaked with Menadione -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rvh
タイトルNADH-dependent Coenzyme A Disulfide Reductase soaked with Menadione
要素NADH oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Coenzyme A Disulfide Reductase / NADH oxidation / flavoprotein / Menadione
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素 / flavin adenine dinucleotide binding / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich ...FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / MENADIONE / NADH oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Koepke, J. / Preu, J.
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Bioenerg / 年: 2019
タイトル: Characterization and X-ray structure of the NADH-dependent coenzyme A disulfide reductase from Thermus thermophilus.
著者: Lencina, A.M. / Koepke, J. / Preu, J. / Muenke, C. / Gennis, R.B. / Michel, H. / Schurig-Briccio, L.A.
履歴
登録2019年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH oxidase
B: NADH oxidase
C: NADH oxidase
D: NADH oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,58016
ポリマ－191,6794
非ポリマー6,90112
水2,450136
1
A: NADH oxidase
B: NADH oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2908
ポリマ－95,8392
非ポリマー3,4516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12140 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area31890 Å2
手法PISA
2
C: NADH oxidase
ヘテロ分子

D: NADH oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2908
ポリマ－95,8392
非ポリマー3,4516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,-y-1,z1
Buried area12220 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area31810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.950, 159.950, 255.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A
211chain B
311chain C
411chain D

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要素

#1: タンパク質
NADH oxidase


分子量: 47919.707 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: TT_C1484 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72HK3, 酸化還元酵素
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物
ChemComp-VK3 / MENADIONE / VITAMIN K3 / 2-METHYL-1,4-NAPHTHALENEDIONE / メナジオン


分子量: 172.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H8O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.19 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES-Na, NaCl, FAD, dodecyl-maltoside

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→58.4 Å / Num. obs: 63717 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3.01 % / Rsym value: 0.294 / Net I/σ(I): 4.37
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Num. unique obs: 6095 / Rsym value: 1.344

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6.4_486精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3nta

3nta


解像度: 3→58.346 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2588 2000 3.14 %
Rwork0.2149 --
obs0.2163 63708 94.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / Bsol: 26.688 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2832 Å20 Å20 Å2
2--0.2832 Å20 Å2
3----0.5665 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→58.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13513 0 456 136 14105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.03414293
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.96719476
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5615211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1672146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0112477
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3493X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3493X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.174
13C3491X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.17
14D3491X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.188
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.07510.40631440.35184443X-RAY DIFFRACTION97
3.0751-3.15820.40741420.34144377X-RAY DIFFRACTION97
3.1582-3.25110.34461430.30324412X-RAY DIFFRACTION96
3.2511-3.35610.33921410.29394355X-RAY DIFFRACTION95
3.3561-3.4760.33751430.27624391X-RAY DIFFRACTION96
3.476-3.61510.31871420.25424410X-RAY DIFFRACTION96
3.6151-3.77960.27371440.22944451X-RAY DIFFRACTION96
3.7796-3.97890.21561430.19924420X-RAY DIFFRACTION96
3.9789-4.22810.22441400.1964299X-RAY DIFFRACTION93
4.2281-4.55440.2251420.16974382X-RAY DIFFRACTION95
4.5544-5.01250.23441430.17024394X-RAY DIFFRACTION95
5.0125-5.73730.25861420.18884380X-RAY DIFFRACTION94
5.7373-7.22630.1981440.17364437X-RAY DIFFRACTION93
7.2263-58.35680.18591470.17014557X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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