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- PDB-1yqz: Structure of Coenzyme A-Disulfide Reductase from Staphylococcus a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yqz
タイトルStructure of Coenzyme A-Disulfide Reductase from Staphylococcus aureus refined at 1.54 Angstrom resolution
要素coenzyme A disulfide reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


CoA-disulfide reductase / CoA-disulfide reductase (NADPH) activity / protein disulfide isomerase activity / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme A disulphide reductase, staphyolococci / Coenzyme A disulphide reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase ...Coenzyme A disulphide reductase, staphyolococci / Coenzyme A disulphide reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Coenzyme A disulfide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Mallett, T.C. / Wallen, J.R. / Sakai, H. / Luba, J. / Parsonage, D. / Karplus, P.A. / Tsukihara, T. / Claiborne, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structure of coenzyme A-disulfide reductase from Staphylococcus aureus at 1.54 A resolution.
著者: Mallett, T.C. / Wallen, J.R. / Karplus, P.A. / Sakai, H. / Tsukihara, T. / Claiborne, A.
履歴
登録2005年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Authors state that there is an error in the database sequence.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: coenzyme A disulfide reductase
B: coenzyme A disulfide reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,09115
ポリマ－98,6992
非ポリマー3,39213
水24,5541363
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11960 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area33430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.060, 65.200, 94.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer, and the biological dimer is found in the asymmetric unit. Each monomer subunit contains one non-covalently bound FAD and one covalently bound CoA moiety.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 coenzyme A disulfide reductase


分子量: 49349.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
プラスミド: pXCDR / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O52582

-
非ポリマー , 5種, 1376分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 400, magnesium chloride, HEPES, NADP+, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X26C11.1
シンクロトロンSPring-8 BL44XU20.9762, 0.9799, 0.9000
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月11日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.97621
30.97991
40.91
反射解像度: 1.54→10 Å / Num. all: 258912 / Num. obs: 256436 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.18 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.54→1.59 Å / 冗長度: 5.83 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
d*TREKデータスケーリング
d*TREKデータ削減
SOLVE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.54→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 12559 -Random
Rwork0.177 ---
all0.18 258912 --
obs0.18 256436 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.57 Å20 Å20.74 Å2
2--4.3 Å20 Å2
3----3.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.14 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7001 0 242 1363 8606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.54-1.610.27715330.2520.0073086095.1
1.61-1.690.023716590.2160.0063231799.3
1.69-1.80.22715740.1940.0063217399.5
1.8-1.940.22115930.1760.0063226599.5
1.94-2.130.20615480.1680.0053233299.7
2.13-2.440.19915390.1670.0053227299.7
2.44-3.050.19815220.1620.0053223999.6
3.05-100.19315910.1760.0053197898.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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