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- PDB-6ruu: Pseudokinase domain of human IRAK3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ruu
タイトルPseudokinase domain of human IRAK3
要素Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Pseudokinase / Homo-dimer / Innate Immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of macrophage tolerance induction / regulation of protein-containing complex disassembly / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex disassembly / response to peptidoglycan / negative regulation of macrophage cytokine production / Toll signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-12 production / interleukin-1-mediated signaling pathway ...positive regulation of macrophage tolerance induction / regulation of protein-containing complex disassembly / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex disassembly / response to peptidoglycan / negative regulation of macrophage cytokine production / Toll signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-12 production / interleukin-1-mediated signaling pathway / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / response to exogenous dsRNA / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to interleukin-1 / negative regulation of innate immune response / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of cytokine production / negative regulation of protein catabolic process / response to virus / Interleukin-1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / response to lipopolysaccharide / protein phosphorylation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / protein heterodimerization activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 receptor-associated kinase 3, pseudokinase domain / IRAK3, death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Interleukin-1 receptor-associated kinase 3, pseudokinase domain / IRAK3, death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Lange, S.M. / Kulathu, Y. / Cohen, P.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Dimeric Structure of the Pseudokinase IRAK3 Suggests an Allosteric Mechanism for Negative Regulation.
著者: Lange, S.M. / Nelen, M.I. / Cohen, P. / Kulathu, Y.
履歴
登録2019年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
B: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
C: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,17822
ポリマ－108,5293
非ポリマー2,65019
水00
1
A: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
B: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Wildtype protein elutes as concentration dependent equilibrium of dimer and monomer peaks (under reducing buffer conditions). Point mutation L210E shifts peak to monomer only. ...根拠: gel filtration, Wildtype protein elutes as concentration dependent equilibrium of dimer and monomer peaks (under reducing buffer conditions). Point mutation L210E shifts peak to monomer only. Point mutation E214L shifts peak to dimer only.
  • 73.7 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,71513
ポリマ－72,3522
非ポリマー1,36211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3600 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area26000 Å2
手法PISA
2
C: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
ヘテロ分子

C: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,92718
ポリマ－72,3522
非ポリマー2,57416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_465-x-1,-y+1,z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-290 kcal/mol
Surface area23950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.550, 167.160, 179.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-1 receptor-associated kinase 3 / IRAK-3 / IL-1 receptor-associated kinase M / IRAK-M


分子量: 36176.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRAK3 / プラスミド: pFastBac
詳細 (発現宿主): DU56013 (MRC PPU Reagents & Services)
細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y616, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.87 % / 解説: Rod shaped
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20C, 8mg/mL protein, hanging drop vapour diffusion, 2uL :1uL drop ratio (protein:precipitant) + 1mL reservoir, streak seeding from 1:100 seed stock (original seed stock: 10 uL from drops ...詳細: 20C, 8mg/mL protein, hanging drop vapour diffusion, 2uL :1uL drop ratio (protein:precipitant) + 1mL reservoir, streak seeding from 1:100 seed stock (original seed stock: 10 uL from drops containing previously obtained crystals +50 uL precipitant mix, crushed by vortexing with seed bead, diluted in precipitant mix), crystals appeared after 2-3 days, harvested after 5-7 days, overnight soaking with 1:1 v/v of 5 mM Ethylmercury Phosphate in stabilising solution, Cryo: Precipitant mix +30% Glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: LN cryo stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 1.007 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.007 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.056 Å / Num. obs: 28005 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 29.4 % / Biso Wilson estimate: 77.94 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.28 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.285 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.959→3.307 Å / 冗長度: 30.9 % / Rmerge(I) obs: 2.4 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1072 / CC1/2: 0.702 / Rpim(I) all: 0.438 / Rrim(I) all: 2.45 / % possible all: 59.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
MxCuBEデータ収集
XDS20190315データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
STARANISO1.0.4データスケーリング
MoRDaccp4-online位相決定
BALBES1.1.5_DB_Nov_16_2011位相決定
PARROT1.0.4位相決定
Coot0.8.9.1 (revision-count 7414)モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QKW

2qkw


解像度: 2.95→48.65 Å / SU ML: 0.2928 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.3969
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 1119 5.21 %
Rwork0.2283 20377 -
obs0.2299 21496 61.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 90.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→48.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6186 0 66 0 6252
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00336368
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6278654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04361005
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00351084
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.96873770
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-3.090.382390.4061211X-RAY DIFFRACTION5.15
3.09-3.250.3765260.333531X-RAY DIFFRACTION13.07
3.25-3.450.3505640.29571264X-RAY DIFFRACTION30.98
3.45-3.720.29871350.26622240X-RAY DIFFRACTION55.16
3.72-4.090.26171990.23593451X-RAY DIFFRACTION84.2
4.09-4.690.24182130.20274117X-RAY DIFFRACTION99.79
4.69-5.90.22942420.22054174X-RAY DIFFRACTION99.98
5.9-48.660.26922310.22654389X-RAY DIFFRACTION99.81
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.45375776543-0.1550899737982.885665683251.021257074680.1028188108011.94475044012-0.2367416109630.3446514744950.232891625502-0.4256136971280.2446509974570.303188652824-0.30629166681-0.01236875725330.1489342830050.656915974546-0.191957655301-0.1768515728382.07082494607-0.0316792972120.601764600984-30.046684531337.7764694085-52.2484217208
22.68269739462-0.585686226899-1.298123047340.247168306119-0.2664974559733.61600555704-0.002979109152571.85726972245-0.313213623992-0.2571981318740.1294414908430.2775100241920.666339804522-0.680722425846-0.1266563807130.722771642906-0.3133599461690.01288984900640.928798206808-0.1487117180540.501133874025-26.37548368630.0061812202-38.8745097235
36.747320318940.609358948486-1.26419332313.11758938395-1.206689714242.986201655430.00498786215040.7591130023690.897102880866-0.33333047124-0.206834513461-0.289605041596-0.6729889752070.3606408313840.06256864454130.781914218514-0.110764275516-0.07451472417280.2375164344740.1512264017860.440634113128-15.80333495240.3658376047-29.8184273728
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 153 through 218 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 219 through 318 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 319 through 369 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 370 through 393 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 394 through 450 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 152 through 173 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 174 through 201 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 202 through 218 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 219 through 248 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 249 through 300 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 301 through 329 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 330 through 368 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 369 through 393 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 394 through 435 )
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16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 179 through 218 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 219 through 238 )
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20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resid 302 through 337 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'C' and (resid 338 through 369 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'C' and (resid 370 through 393 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'C' and (resid 394 through 411 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'C' and (resid 412 through 454 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る