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- PDB-6rn5: PptA from Streptomyces chartreusis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rn5
タイトルPptA from Streptomyces chartreusis
要素CHAD domain protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Polyphosphate-binding protein
機能・相同性CHAD domain superfamily / CHAD domain / CHAD / CHAD domain / CHAD domain profile. / CARBONATE ION / COPPER (II) ION / CHAD domain protein
機能・相同性情報
生物種Streptomyces chartreusis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.037 Å
データ登録者Werten, S. / Rustmeier, N.H. / Hinrichs, W.
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2019
タイトル: Structural and biochemical analysis of a phosin from Streptomyces chartreusis reveals a combined polyphosphate- and metal-binding fold.
著者: Sebastiaan Werten / Nils Hinnerk Rustmeier / Maximilian Gemmer / Marie-Joëlle Virolle / Winfried Hinrichs /
要旨: X-ray crystallographic analysis of a phosin (PptA) from Steptomyces chartreusis reveals a metal-associated, lozenge-shaped fold featuring a 5-10 Å wide, positively charged tunnel that traverses the ...X-ray crystallographic analysis of a phosin (PptA) from Steptomyces chartreusis reveals a metal-associated, lozenge-shaped fold featuring a 5-10 Å wide, positively charged tunnel that traverses the protein core. Two distinct metal-binding sites were identified in which the predominant metal ion was Cu . In solution, PptA forms stable homodimers that bind with nanomolar affinity to polyphosphate, a stress-related biopolymer acting as a phosphate and energy reserve in conditions of nutrient depletion. A single protein dimer interacts with 14-15 consecutive phosphate moieties within the polymer. Our observations suggest that PptA plays a role in polyphosphate metabolism, mobilisation or sensing, possibly by acting in concert with polyphosphate kinase (Ppk). Like Ppk, phosins may influence antibiotic synthesis by streptomycetes.
履歴
登録2019年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22020年8月12日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _audit_author.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._audit_author.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHAD domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,29110
ポリマ－39,6491
非ポリマー6429
水2,414134
1
A: CHAD domain protein
ヘテロ分子

A: CHAD domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,58220
ポリマ－79,2972
非ポリマー1,28518
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area5110 Å2
ΔGint-234 kcal/mol
Surface area27520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.303, 132.233, 116.398
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

CU

21A-631-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CHAD domain protein


分子量: 39648.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces chartreusis (バクテリア)
遺伝子: SCNRRL3882_4295 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2N9BBV4

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非ポリマー , 5種, 143分子

#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100 mM MES/HCl pH 6.5, 1.6 M MgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.905002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.037→46.196 Å / Num. obs: 24547 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rrim(I) all: 0.111 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.037→2.16 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.916 / Mean I/σ(I) obs: 2.26 / Num. unique obs: 3733 / CC1/2: 0.711 / Rrim(I) all: 0.971 / Rsym value: 0.916 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0218 2018/15/02精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.037→46.196 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 5.617 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.155 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1228 5 %Random selection
Rwork0.191 ---
all0.193 ---
obs0.193 24546 98.944 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.127 Å20 Å2-0 Å2
2---2.613 Å20 Å2
3----2.515 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.037→46.196 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2155 0 28 134 2317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0192213
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022112
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5321.9623008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81634827
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5525278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.15720.94795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.8615344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9481530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1590.21975
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21095
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.21109
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0550.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1840.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.0760.29
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1360.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.0790.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2434.0631127
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2394.0611126
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.8216.0481400
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.826.0511401
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2054.6231086
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.2024.6041068
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.4566.7561608
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.4716.7261582
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it8.25249.3852546
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other8.24949.2672521
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.037-2.090.412820.3681547X-RAY DIFFRACTION90.2993
2.09-2.1470.356860.3291646X-RAY DIFFRACTION97.6875
2.147-2.2090.264850.2731603X-RAY DIFFRACTION99.8226
2.209-2.2770.312830.2441584X-RAY DIFFRACTION99.7606
2.277-2.3510.279810.2211545X-RAY DIFFRACTION99.6324
2.351-2.4340.239780.1921475X-RAY DIFFRACTION99.7431
2.434-2.5250.22750.1831418X-RAY DIFFRACTION99.7328
2.525-2.6280.266720.1821380X-RAY DIFFRACTION99.7938
2.628-2.7450.211700.1851334X-RAY DIFFRACTION99.7868
2.745-2.8780.281670.1881263X-RAY DIFFRACTION99.7749
2.878-3.0330.312640.2031215X-RAY DIFFRACTION100
3.033-3.2160.243600.191148X-RAY DIFFRACTION99.8347
3.216-3.4370.278570.1881083X-RAY DIFFRACTION99.6503
3.437-3.7110.198540.1651028X-RAY DIFFRACTION100
3.711-4.0620.237490.156925X-RAY DIFFRACTION99.8974
4.062-4.5370.191460.151865X-RAY DIFFRACTION100
4.537-5.2310.206400.164761X-RAY DIFFRACTION99.5031
5.231-6.3860.215340.202658X-RAY DIFFRACTION100
6.386-8.9460.176280.142519X-RAY DIFFRACTION99.8175
8.946-46.1960.153170.185321X-RAY DIFFRACTION99.705

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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