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- PDB-6rlq: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN PRMT5:MEP50 COMPLEX with JNJ45031882 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rlq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN PRMT5:MEP50 COMPLEX with JNJ45031882
要素
  • Methylosome protein 50
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
キーワードTRANSLOCASE / PRMT5 / MEP50 / LIGAND
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone arginine N-methyltransferase activity ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / methyl-CpG binding / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / histone methyltransferase activity / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / E-box binding / histone methyltransferase complex / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell differentiation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / spliceosomal snRNP assembly / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ribonucleoprotein complex binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / liver regeneration / circadian regulation of gene expression / DNA-templated transcription termination / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / transcription corepressor activity / p53 binding / snRNP Assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 ...: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Vaccinia Virus protein VP39 / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Distorted Sandwich / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-K8N / Protein arginine N-methyltransferase 5 / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Brown, D.G. / Robinson, C.M. / Pande, V.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN PRMT5:MEP50 COMPLEX with JNJ45031882
著者: Brown, D.G. / Robinson, C.M. / Pande, V.
履歴
登録2019年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,7023
ポリマ－111,2192
非ポリマー4831
水61334
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1162
ポリマ－73,6321
非ポリマー4831
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Methylosome protein 50


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5861
ポリマ－37,5861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.132, 137.854, 178.617
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / ...72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1Hs


分子量: 73632.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: O14744, type II protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質 Methylosome protein 50 / MEP-50 / Androgen receptor cofactor p44 / WD repeat-containing protein 77 / p44/Mep50


分子量: 37586.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR77, MEP50, WD45, HKMT1069, Nbla10071
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q9BQA1
#3: 化合物 ChemComp-K8N / (1~{S},2~{R},3~{S},5~{R})-3-[2-(2-azanyl-3-bromanyl-quinolin-7-yl)ethyl]-5-(4-azanylpyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl)cyclop entane-1,2-diol / JNJ45031882


分子量: 483.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H23BrN6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.71 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 30-50% PEG3350, 150mM Ammonium Sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→89.3 Å / Num. obs: 275414 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.865 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.53→2.6 Å / Num. unique obs: 3023 / CC1/2: 0.811

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.53→89.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.516 / ESU R Free: 0.336
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2994 2075 5 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.2334 39189 98.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 132.68 Å2 / Biso mean: 33.542 Å2 / Biso min: 15.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.66 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.6 Å2-0 Å2
3----6.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.53→89.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7278 0 31 34 7343
Biso mean--33.64 39.78 -
残基数----928
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0137517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0360.0176704
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8971.63710259
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.4621.56615564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.4195926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85822.397388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.297151170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.221544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2971
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.028469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.021602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3593.6063713
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3583.6063712
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9075.3984636
LS精密化 シェル解像度: 2.529→2.595 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 151 -
Rwork0.387 2787 -
all-2938 -
obs--95.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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