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- PDB-6ria: Bactofilin from Thermus thermophilus, F105R mutant crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ria
タイトルBactofilin from Thermus thermophilus, F105R mutant crystal structure
要素bactofilin
キーワードPROTEIN FIBRIL / Prokaryotic cytoskeletons
機能・相同性Bactofilin A/B / Polymer-forming cytoskeletal / Polymer-forming cytoskeletal protein
機能・相同性情報
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lowe, J. / Gonzalez Llamazares, A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust202754/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184326 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: The structure of bactofilin filaments reveals their mode of membrane binding and lack of polarity.
著者: Xian Deng / Andres Gonzalez Llamazares / James M Wagstaff / Victoria L Hale / Giuseppe Cannone / Stephen H McLaughlin / Danguole Kureisaite-Ciziene / Jan Löwe /
要旨: Bactofilins are small β-helical proteins that form cytoskeletal filaments in a range of bacteria. Bactofilins have diverse functions, from cell stalk formation in Caulobacter crescentus to ...Bactofilins are small β-helical proteins that form cytoskeletal filaments in a range of bacteria. Bactofilins have diverse functions, from cell stalk formation in Caulobacter crescentus to chromosome segregation and motility in Myxococcus xanthus. However, the precise molecular architecture of bactofilin filaments has remained unclear. Here, sequence analysis and electron microscopy results reveal that, in addition to being widely distributed across bacteria and archaea, bactofilins are also present in a few eukaryotic lineages such as the Oomycetes. Electron cryomicroscopy analysis demonstrated that the sole bactofilin from Thermus thermophilus (TtBac) forms constitutive filaments that polymerize through end-to-end association of the β-helical domains. Using a nanobody, we determined the near-atomic filament structure, showing that the filaments are non-polar. A polymerization-impairing mutation enabled crystallization and structure determination, while reaffirming the lack of polarity and the strength of the β-stacking interface. To confirm the generality of the lack of polarity, we performed coevolutionary analysis on a large set of sequences. Finally, we determined that the widely conserved N-terminal disordered tail of TtBac is responsible for direct binding to lipid membranes, both on liposomes and in Escherichia coli cells. Membrane binding is probably a common feature of these widespread but only recently discovered filaments of the prokaryotic cytoskeleton.
履歴
登録2019年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bactofilin
B: bactofilin
C: bactofilin
D: bactofilin
E: bactofilin
F: bactofilin
G: bactofilin
H: bactofilin
I: bactofilin
J: bactofilin
K: bactofilin
L: bactofilin
M: bactofilin
N: bactofilin
O: bactofilin
P: bactofilin
Q: bactofilin
R: bactofilin
S: bactofilin
T: bactofilin
U: bactofilin
V: bactofilin
W: bactofilin
X: bactofilin
Y: bactofilin
Z: bactofilin
1: bactofilin
2: bactofilin
3: bactofilin
4: bactofilin
5: bactofilin
6: bactofilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)420,54632
ポリマ－420,54632
非ポリマー00
水00
1
A: bactofilin
B: bactofilin
C: bactofilin
D: bactofilin
M: bactofilin
N: bactofilin
O: bactofilin
P: bactofilin
Q: bactofilin
R: bactofilin
W: bactofilin
X: bactofilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,70512
ポリマ－157,70512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: bactofilin
F: bactofilin
G: bactofilin
H: bactofilin
I: bactofilin
J: bactofilin
K: bactofilin
L: bactofilin
S: bactofilin
T: bactofilin
U: bactofilin
V: bactofilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,70512
ポリマ－157,70512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
Y: bactofilin
Z: bactofilin
1: bactofilin
2: bactofilin
3: bactofilin
4: bactofilin
5: bactofilin
6: bactofilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1378
ポリマ－105,1378
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)191.866, 244.896, 505.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 ...
bactofilin


分子量: 13142.075 Da / 分子数: 32 / 変異: F105R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: TTHA1769 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHG1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.7
詳細: 6.7-7.3 v/v % 2-propanol, 0.17-0.19 M lithium sulfate, 0.1 M phosphate citrate, pH 3.7 and 0.4 M ammonium acetate as an additive

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97623 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 147502 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.69 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.541 / Num. unique obs: 84093 / CC1/2: 0.869 / Rpim(I) all: 0.309 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.5→49.887 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.77 / 位相誤差: 35.37
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3069 13945 5 %
Rwork0.2828 --
obs0.284 278667 96.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→49.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21663 0 0 0 21663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00321791
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68229342
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.41813373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0513583
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033808
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.53980.40664600.39289024X-RAY DIFFRACTION98
3.5398-3.58140.41024040.39719022X-RAY DIFFRACTION98
3.5814-3.62510.37894770.36658935X-RAY DIFFRACTION98
3.6251-3.67090.38114740.35768818X-RAY DIFFRACTION96
3.6709-3.71920.33915050.33028894X-RAY DIFFRACTION97
3.7192-3.77020.34664610.32558958X-RAY DIFFRACTION97
3.7702-3.8240.35164410.32578926X-RAY DIFFRACTION97
3.824-3.88110.34744330.33548801X-RAY DIFFRACTION96
3.8811-3.94170.38125020.34588630X-RAY DIFFRACTION94
3.9417-4.00630.37184820.32998784X-RAY DIFFRACTION96
4.0063-4.07530.33895090.32978852X-RAY DIFFRACTION97
4.0753-4.14940.37164550.338955X-RAY DIFFRACTION97
4.1494-4.22920.35434210.31528860X-RAY DIFFRACTION96
4.2292-4.31540.32114690.28668768X-RAY DIFFRACTION96
4.3154-4.40920.29654600.27548691X-RAY DIFFRACTION95
4.4092-4.51170.28344900.25798896X-RAY DIFFRACTION97
4.5117-4.62450.21644560.20398734X-RAY DIFFRACTION95
4.6245-4.74940.19664440.18178646X-RAY DIFFRACTION94
4.7494-4.88910.2644290.23078961X-RAY DIFFRACTION97
4.8891-5.04670.34265160.30378852X-RAY DIFFRACTION97
5.0467-5.22690.35954290.31778892X-RAY DIFFRACTION96
5.2269-5.43590.27864700.26648800X-RAY DIFFRACTION96
5.4359-5.6830.33375050.28168848X-RAY DIFFRACTION97
5.683-5.98220.32414270.28058834X-RAY DIFFRACTION95
5.9822-6.35630.28555120.27498652X-RAY DIFFRACTION95
6.3563-6.84590.29954630.26248929X-RAY DIFFRACTION97
6.8459-7.53270.31074840.2648853X-RAY DIFFRACTION97
7.5327-8.61790.25214290.27268676X-RAY DIFFRACTION94
8.6179-10.83930.27394570.26848577X-RAY DIFFRACTION93
10.8393-49.89250.30384810.25878654X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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