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- PDB-6rcm: Human protein kinase CK2 alpha in complex with 2-cyano-2-propenam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rcm
タイトルHuman protein kinase CK2 alpha in complex with 2-cyano-2-propenamide compound 3
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / kinase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein stabilization / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-K0N / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Dalle Vedove, A. / Zanforlin, E. / Ribaudo, G. / Zagotto, G. / Battistutta, R. / Lolli, G.
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: A novel class of selective CK2 inhibitors targeting its open hinge conformation.
著者: Dalle Vedove, A. / Zonta, F. / Zanforlin, E. / Demitri, N. / Ribaudo, G. / Cazzanelli, G. / Ongaro, A. / Sarno, S. / Zagotto, G. / Battistutta, R. / Ruzzene, M. / Lolli, G.
履歴
登録2019年4月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8626
ポリマ－40,1541
非ポリマー7095
水6,630368
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area15270 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.371, 46.380, 63.449
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.930, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 40153.820 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain (residues 1-337) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-K0N / (~{E})-~{N}-(5-~{tert}-butyl-1,3,4-thiadiazol-2-yl)-2-cyano-3-(3-methoxy-4-oxidanyl-phenyl)prop-2-enamide


分子量: 358.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H18N4O3S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.01 % / Mosaicity: 0.18 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 32% PEG4000, 0.2 M Lithium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→36.43 Å / Num. obs: 34812 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 130311
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.7-1.733.90.7708818340.7520.4030.812.299.8
9-36.433.40.0238912590.9990.0140.02742.198.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.1データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KWP

4kwp


解像度: 1.7→36.429 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2012 1733 4.98 %
Rwork0.1612 --
obs0.1632 34786 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.59 Å2 / Biso mean: 25.3616 Å2 / Biso min: 9.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→36.429 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 44 368 3185
Biso mean--32.1 35.42 -
残基数----328
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062965
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8224030
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005517
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.9592461
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.750.31091400.25072736287699
1.75-1.80650.2651610.224827072868100
1.8065-1.87110.23861430.198627642907100
1.8711-1.9460.26411270.192327252852100
1.946-2.03460.25161380.1827442882100
2.0346-2.14180.23511310.164127652896100
2.1418-2.2760.19111270.165127542881100
2.276-2.45170.22541320.160427832915100
2.4517-2.69830.19281630.167327182881100
2.6983-3.08860.20451600.16172761292199
3.0886-3.89060.16561620.137327602922100
3.8906-36.43750.17441490.1412836298599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1676-0.023-0.01890.0737-0.11640.6295-0.12530.1654-0.2142-0.0330.0937-0.11080.13530.0411-00.18930.01830.040.1439-0.06920.245115.5534-24.755-47.8884
20.38150.16940.06890.11870.12910.0983-0.00440.0691-0.08240.0233-0.0153-0.08010.01050.06110.00010.1291-0.0131-0.01470.1817-0.02790.166721.9993-13.8552-46.0202
30.05420.0078-0.0584-0.01630.00510.0795-0.05470.01610.16970.0652-0.0035-0.1382-0.19150.0478-0.00060.20420.0264-0.04290.1631-0.02230.247415.1242-3.8147-45.0618
40.98-0.0618-0.47230.3688-0.02120.2444-0.02740.0838-0.04160.060.0153-0.07490.0034-0.04980.00280.12370.0046-0.01270.0977-0.01280.1006-1.3759-14.415-39.4986
50.29890.0151-0.24290.19310.06680.27880.01510.28250.00130.04490.03370.0427-0.0219-0.32380.01040.11390.020.00460.19580.03240.1064-10.0026-8.7275-48.8131
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 44 )A3 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 45 through 103 )A45 - 103
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 104 through 129 )A104 - 129
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 130 through 280 )A130 - 280
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 281 through 330 )A281 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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