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- PDB-6rc9: P1 Mycoplasma pneumoniae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rc9
タイトルP1 Mycoplasma pneumoniae
要素Adhesin P1
キーワードCELL ADHESION / adhesin / extracellular / transmembrane-complex / immunodominant protein.
機能・相同性
機能・相同性情報


attachment organelle / adhesion of symbiont to microvasculature / cell projection / cell surface / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adhesin P1, C-terminal domain / Adhesin P1, N-terminal / Adhesin P1 / Mycoplasma adhesin P1, C-terminal / Mycoplasma adhesin P1, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mycoplasma pneumoniae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Vizarraga, D. / Aparicio, D. / Illanes, R. / Fita, I.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessMDM-2014-0435 スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Immunodominant proteins P1 and P40/P90 from human pathogen Mycoplasma pneumoniae.
著者: David Vizarraga / Akihiro Kawamoto / U Matsumoto / Ramiro Illanes / Rosa Pérez-Luque / Jesús Martín / Rocco Mazzolini / Paula Bierge / Oscar Q Pich / Mateu Espasa / Isabel Sanfeliu / ...著者: David Vizarraga / Akihiro Kawamoto / U Matsumoto / Ramiro Illanes / Rosa Pérez-Luque / Jesús Martín / Rocco Mazzolini / Paula Bierge / Oscar Q Pich / Mateu Espasa / Isabel Sanfeliu / Juliana Esperalba / Miguel Fernández-Huerta / Margot P Scheffer / Jaume Pinyol / Achilleas S Frangakis / Maria Lluch-Senar / Shigetarou Mori / Keigo Shibayama / Tsuyoshi Kenri / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Ignacio Fita / Makoto Miyata / David Aparicio /
要旨: Mycoplasma pneumoniae is a bacterial human pathogen that causes primary atypical pneumonia. M. pneumoniae motility and infectivity are mediated by the immunodominant proteins P1 and P40/P90, which ...Mycoplasma pneumoniae is a bacterial human pathogen that causes primary atypical pneumonia. M. pneumoniae motility and infectivity are mediated by the immunodominant proteins P1 and P40/P90, which form a transmembrane adhesion complex. Here we report the structure of P1, determined by X-ray crystallography and cryo-electron microscopy, and the X-ray structure of P40/P90. Contrary to what had been suggested, the binding site for sialic acid was found in P40/P90 and not in P1. Genetic and clinical variability concentrates on the N-terminal domain surfaces of P1 and P40/P90. Polyclonal antibodies generated against the mostly conserved C-terminal domain of P1 inhibited adhesion of M. pneumoniae, and serology assays with sera from infected patients were positive when tested against this C-terminal domain. P40/P90 also showed strong reactivity against human infected sera. The architectural elements determined for P1 and P40/P90 open new possibilities in vaccine development against M. pneumoniae infections.
履歴
登録2019年4月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesin P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,7941
ポリマ－159,7941
非ポリマー00
水7,314406
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area49080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)132.897, 115.637, 96.341
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.67, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Adhesin P1 / Attachment protein / Cytadhesin P1


分子量: 159794.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycoplasma pneumoniae (strain ATCC 29342 / M129) (バクテリア)
遺伝子: mgpA, MPN_141, MP013 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P11311
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.04 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: PEGMME2000 and PCB buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97897 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.935→72.2 Å / Num. obs: 92405 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 32.96 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 1.94→2.04 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
REFMAC精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
DMMulti位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.94→72.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU R Cruickshank DPI: 0.174 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.169 / SU Rfree Blow DPI: 0.151 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.155
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 4593 4.97 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 92369 96.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9133 Å20 Å2-7.0277 Å2
2---11.1761 Å20 Å2
3---9.2628 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.94→72.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10450 0 0 406 10856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0110801HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1514735HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3581SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1857HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10801HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.42
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.09
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1382SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12597SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2569 345 5.14 %
Rwork0.2318 6370 -
all0.2331 6715 -
obs--95.05 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.895 Å / Origin y: 38.8375 Å / Origin z: 22.8525 Å
111213212223313233
T-0.258 Å2-0.0146 Å2-0.0116 Å2--0.192 Å20.0383 Å2---0.2924 Å2
L1.5366 °2-0.1419 °2-1.2345 °2-0.2174 °20.0262 °2--2.7572 °2
S-0.0596 Å °-0.2333 Å °-0.0895 Å °-0.0029 Å °-0.0527 Å °-0.0509 Å °0.0002 Å °0.5379 Å °0.1123 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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