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- PDB-6rb2: Structure of the (SR)Ca2+-ATPase mutant E340A in the Ca2-E1-CaAMP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rb2
タイトルStructure of the (SR)Ca2+-ATPase mutant E340A in the Ca2-E1-CaAMPPCP form
要素Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
キーワードHYDROLASE / Mutant E340A / P-type ATPase / Calcium-transporting ATPase / sarcoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N ...P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / : / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.20001129942 Å
データ登録者Clausen, J.D. / Montigny, C. / Lenoir, G. / Arnou, B. / Jaxel, C. / Moller, J.V. / Nissen, P. / Andersen, J.P. / Le Maire, M. / Bublitz, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French Infrastructure for Integrated Structural BiologyANR-10-INSB-05 フランス
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: The SERCA residue Glu340 mediates interdomain communication that guides Ca 2+ transport.
著者: Geurts, M.M.G. / Clausen, J.D. / Arnou, B. / Montigny, C. / Lenoir, G. / Corey, R.A. / Jaxel, C. / Moller, J.V. / Nissen, P. / Andersen, J.P. / le Maire, M. / Bublitz, M.
履歴
登録2019年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2096
ポリマ－109,5451
非ポリマー6655
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area44410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)232.8999939, 126.9899979, 49.81000137
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 / SR Ca(2+)-ATPase 1 / Calcium pump 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / ...SR Ca(2+)-ATPase 1 / Calcium pump 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / fast twitch skeletal muscle isoform / Endoplasmic reticulum class 1/2 Ca(2+) ATPase


分子量: 109544.539 Da / 分子数: 1 / 変異: E340A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ATP2A1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P04191, P-type Ca2+ transporter
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.42 % / 解説: long, square sticks
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 6000, 10 mM CaCl2, 3 mM MgCl2, 1 mM AMPPCP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→75 Å / Num. obs: 25331 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.08 % / Biso Wilson estimate: 79.7683784393 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.197 / Net I/σ(I): 10.92
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / Num. unique obs: 2201 / CC1/2: 0.47 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1685精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T5S

1t5s


解像度: 3.20001129942→49.81000137 Å / SU ML: 0.481743239297 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35194034342 / 位相誤差: 27.2511685647
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256557153783 1274 5.02941060361 %Random selection
Rwork0.211852798195 24057 --
obs0.214187415331 25331 99.9289912817 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 90.672110755 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.20001129942→49.81000137 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7667 0 35 4 7706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006675193469267865
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70241487476710641
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.02571942970531235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003897302248971358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.42476835612930
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.32810.380822427951480.3337325553162652X-RAY DIFFRACTION99.8929718159
3.3281-3.47950.339070089241350.2859402278882577X-RAY DIFFRACTION100
3.4795-3.66290.3053619580411380.2512550387592623X-RAY DIFFRACTION99.9637943519
3.6629-3.89230.2962705352371390.2414931814482642X-RAY DIFFRACTION99.928135106
3.8923-4.19270.2608527017491400.1988012774062647X-RAY DIFFRACTION100
4.1927-4.61440.2258290067471400.167663752482662X-RAY DIFFRACTION99.9643239386
4.6144-5.28150.2302309683171410.1772289826332672X-RAY DIFFRACTION99.9644633973
5.2815-6.65160.2404362096321430.2210771992842718X-RAY DIFFRACTION100
6.6516-49.8160.2166023888491500.1907113641672864X-RAY DIFFRACTION99.6693121693

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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