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万見
- PDB-6r74: N-terminally reversed variant of FimA E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r74
タイトルN-terminally reversed variant of FimA E. coli
要素Type-1 fimbrial protein, A chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FimA / pilus / monomer / subunit / pili / synthetic / construct / main structural subunit / high resolution / N terminus / reversed
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Type-1 fimbrial protein, A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Zyla, D. / Echeverria, B. / Glockshuber, R.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030B_176403/1 スイス
Swiss National Science Foundation31003A_156304 スイス
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Donor strand sequence, rather than donor strand orientation, determines the stability and non-equilibrium folding of the type 1 pilus subunit FimA.
著者: Zyla, D. / Echeverria, B. / Glockshuber, R.
履歴
登録2019年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年9月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type-1 fimbrial protein, A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3166
ポリマ－15,8351
非ポリマー4805
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Superdex 75 10 30 gave a single peak corresponding to the protein of a mass of ~15-20 kDa
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.550, 86.550, 164.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

SO4

21A-201-

SO4

31A-360-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Type-1 fimbrial protein, A chain / Type-1A pilin


分子量: 15835.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimA, pilA, b4314, JW4277 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04128
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.8 % / 解説: heterogeneous plates, spread mostly in 2 dimentions
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.1 / 詳細: 45% NH4SO2 and 0.1M Sodium Malonate buffer pH 3.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月16日
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→43.275 Å / Num. obs: 21875 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.609 % / Biso Wilson estimate: 37.606 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rrim(I) all: 0.176 / Χ2: 1.046 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.81-1.865.0031.890.8616000.5912.11499.8
1.86-1.914.9271.3381.1915610.5651.49999.9
1.91-1.964.7190.9821.5914900.7921.10499.1
1.96-2.025.431.1482.1514720.8071.24899.5
2.02-2.0911.731.5393.0614170.9041.6199.9
2.09-2.1611.9361.1254.0113930.9651.176100
2.16-2.2511.9181.034.4413340.941.076100
2.25-2.3411.8810.7915.5212950.9520.827100
2.34-2.4411.7510.6266.3912360.9740.655100
2.44-2.5611.5520.4868.6411960.9780.509100
2.56-2.711.6410.37810.4711170.9850.395100
2.7-2.8611.4390.27813.0110880.990.291100
2.86-3.0611.1930.19915.349940.9930.209100
3.06-3.310.7610.14219.269450.9950.149100
3.3-3.629.6730.10922.438710.9930.11699.9
3.62-4.0510.0740.08426.657960.9970.08999.6
4.05-4.6711.6880.0731.987030.9980.074100
4.67-5.7211.5910.06533.876140.9990.068100
5.72-8.0911.2570.06334.064710.9950.067100
8.09-43.2759.830.06133.582820.9970.06598.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NKT

5nkt


解像度: 1.81→43.275 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.91
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2189 1091 4.99 %Random selection
Rwork0.1888 ---
obs0.1903 21851 99.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.38 Å2 / Biso mean: 48.9839 Å2 / Biso min: 22.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.81→43.275 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1103 0 30 87 1220
Biso mean--95.27 44.88 -
残基数----157
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.81-1.89240.36081350.335325532688100
1.8924-1.99210.28221320.26342530266299
1.9921-2.1170.23391360.213725892725100
2.117-2.28040.20831340.180525522686100
2.2804-2.50990.20921360.17426102746100
2.5099-2.8730.18631370.167325912728100
2.873-3.61940.1621370.167626132750100
3.6194-43.28740.24761440.188127222866100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9358-0.239-0.04451.3071-0.32960.1475-0.19240.67890.0448-0.8897-0.2382-0.1009-0.03530.29270.00020.7041-0.00470.06060.6240.04770.4384-4.422212.388-35.8696
20.62630.00410.10670.4899-0.48530.49990.1618-0.27260.07650.3102-0.12370.2787-0.51430.0167-0.00090.4273-0.01020.0550.30380.00590.3557-1.590812.9611-14.1502
30.8407-0.11170.23440.01860.03671.36380.10880.7765-0.3117-1.33850.1178-0.00650.31630.874-0.01721.0731-0.0112-0.1110.5207-0.03440.4841-6.45437.6396-40.0151
41.4490.249-0.93940.0428-0.16150.6091-0.32820.262-0.2302-0.5643-0.01380.47710.5053-0.847-0.28190.8704-0.122-0.2890.57490.00490.5046-18.56729.3289-42.3379
50.4355-0.23330.07391.9953-0.6020.85010.12590.04770.0307-0.36970.19940.30310.2684-0.1957-0.00010.3071-0.0087-0.01080.30510.05620.3683-10.453612.546-20.841
61.5684-1.25680.40052.94331.31721.69730.28360.2468-0.0386-0.75970.08450.5030.4735-0.4012-0.00040.4984-0.018-0.10280.33920.08550.3852-12.886615.3469-34.259
70.4444-0.0027-0.33240.32-0.14250.31140.10960.1032-0.0457-0.13840.17420.45490.0921-0.0803-0.00190.310.01020.02410.27590.07940.4242-12.55658.9403-14.5439
81.5939-0.61660.14391.2320.54880.38060.29710.4935-0.0424-0.9139-0.07090.33980.27790.28420.0050.6461-0.0194-0.12360.39660.07150.3817-11.674210.7419-35.775
90.5947-0.24770.62471.7328-0.0431.22710.16620.24460.11460.2210.18120.2646-0.9998-0.5596-0.00170.37210.0390.00750.34650.04620.4354-8.173516.0638-19.5582
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 14 )A1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 15 through 28 )A15 - 28
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 29 through 41 )A29 - 41
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 42 through 51 )A42 - 51
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 52 through 84 )A52 - 84
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 85 through 114 )A85 - 114
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 115 through 128 )A115 - 128
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 129 through 149 )A129 - 149
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 150 through 159 )A150 - 159

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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