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- PDB-6qzq: Crystal structure of Csx1 from Sulfolobus islandicus monoclinic form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qzq
タイトルCrystal structure of Csx1 from Sulfolobus islandicus monoclinic form
要素CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
キーワードRNA BINDING PROTEIN / CRISPR ASSOCIATED PROTEIN CARF HEPN RNAse
機能・相同性: / CRISPR system endoribonuclease Csx1, CARF domain / CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus islandicus (好気性・好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Molina, R. / Montoya, G. / Sofos, N. / Stella, S.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF14CC0001 デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structure of Csx1-cOA complex reveals the basis of RNA decay in Type III-B CRISPR-Cas.
著者: Rafael Molina / Stefano Stella / Mingxia Feng / Nicholas Sofos / Vykintas Jauniskis / Irina Pozdnyakova / Blanca López-Méndez / Qunxin She / Guillermo Montoya /
要旨: Type III CRISPR-Cas multisubunit complexes cleave ssRNA and ssDNA. These activities promote the generation of cyclic oligoadenylate (cOA), which activates associated CRISPR-Cas RNases from the ...Type III CRISPR-Cas multisubunit complexes cleave ssRNA and ssDNA. These activities promote the generation of cyclic oligoadenylate (cOA), which activates associated CRISPR-Cas RNases from the Csm/Csx families, triggering a massive RNA decay to provide immunity from genetic invaders. Here we present the structure of Sulfolobus islandicus (Sis) Csx1-cOA complex revealing the allosteric activation of its RNase activity. SisCsx1 is a hexamer built by a trimer of dimers. Each dimer forms a cOA binding site and a ssRNA catalytic pocket. cOA undergoes a conformational change upon binding in the second messenger binding site activating ssRNA degradation in the catalytic pockets. Activation is transmitted in an allosteric manner through an intermediate HTH domain, which joins the cOA and catalytic sites. The RNase functions in a sequential cooperative fashion, hydrolyzing phosphodiester bonds in 5'-C-C-3'. The degradation of cOA by Ring nucleases deactivates SisCsx1, suggesting that this enzyme could be employed in biotechnological applications.
履歴
登録2019年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
B: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
C: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
D: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
E: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
F: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,1566
ポリマ－311,1566
非ポリマー00
水00
1
A: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
B: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family

E: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
F: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family

C: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family
D: CRISPR-associated (Cas) DxTHG family


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,1566
ポリマ－311,1566
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,y-1/2,-z1
Buried area44310 Å2
ΔGint-235 kcal/mol
Surface area105930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.304, 119.579, 190.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
CRISPR-associated (Cas) DxTHG family


分子量: 51859.395 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus islandicus (strain REY15A) (好気性・好酸性)
遺伝子: SiRe_0884 / 発現宿主: Sulfolobus islandicus (好気性・好酸性) / 参照: UniProt: F0NE21

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 % / 解説: Plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris pH=8.5 8% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→72.55 Å / Num. obs: 49216 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.9 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 3.6→3.79 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 1279 / CC1/2: 0.87 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.6→72.55 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 2456 4.99 %
Rwork0.2004 --
obs0.2033 49216 90.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→72.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21846 0 0 0 21846
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00522230
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95929976
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.96213608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0513372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043852
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6-3.66930.3924550.29531224X-RAY DIFFRACTION86
3.6693-3.74420.29631090.28182355X-RAY DIFFRACTION92
3.7442-3.82560.31681640.26182802X-RAY DIFFRACTION100
3.8256-3.91450.2478240.2793491X-RAY DIFFRACTION17
3.9145-4.01240.36271310.24252858X-RAY DIFFRACTION98
4.0124-4.12090.27911250.22572855X-RAY DIFFRACTION100
4.1209-4.24220.25381730.2142833X-RAY DIFFRACTION100
4.2422-4.37910.26021520.19742813X-RAY DIFFRACTION100
4.3791-4.53560.23451380.18572852X-RAY DIFFRACTION100
4.5356-4.71710.23911810.18182795X-RAY DIFFRACTION99
4.7171-4.93180.26781620.18442860X-RAY DIFFRACTION100
4.9318-5.19170.27521460.19192833X-RAY DIFFRACTION99
5.1917-5.51690.26531480.2052786X-RAY DIFFRACTION98
5.5169-5.94270.27341390.2192874X-RAY DIFFRACTION100
5.9427-6.54030.28711600.22322841X-RAY DIFFRACTION100
6.5403-7.48590.26731510.21012888X-RAY DIFFRACTION100
7.4859-9.42820.21271570.15542876X-RAY DIFFRACTION100
9.4282-72.56440.19781410.16472924X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -33.8387 Å / Origin y: 26.8036 Å / Origin z: 50.4023 Å
111213212223313233
T0.6713 Å2-0.0015 Å2-0.0378 Å2-0.5447 Å2-0.0776 Å2--0.5367 Å2
L0.2695 °2-0.197 °2-0.039 °2-0.1236 °2-0.0248 °2---0.076 °2
S-0.1388 Å °-0.0773 Å °0.0112 Å °0.0502 Å °0.0886 Å °0.0624 Å °0.0205 Å °-0.0641 Å °0.0365 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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