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万見
- PDB-6qw3: Calcium-bound gelsolin domain 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qw3
タイトルCalcium-bound gelsolin domain 2
要素Gelsolin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / amyloidosis / gelsolin / actin-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / podosome / relaxation of cardiac muscle / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Scalone, E. / Boni, F. / Milani, M. / Mastrangelo, E. / de Rosa, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Amyloidosis Foundation 米国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2019
タイトル: High-resolution crystal structure of gelsolin domain 2 in complex with the physiological calcium ion.
著者: Bollati, M. / Scalone, E. / Boni, F. / Mastrangelo, E. / Giorgino, T. / Milani, M. / de Rosa, M.
履歴
登録2019年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2072
ポリマ－13,1671
非ポリマー401
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area80 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6490 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)26.653, 50.275, 70.819
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-434-

HOH

21A-458-

HOH

31A-514-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Gelsolin / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin


分子量: 13166.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: gelsolin domain 2 (G2) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 36% PEG5000 MME, 0.1M Sodium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→70.82 Å / Num. obs: 24096 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 10.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.764 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1103 / CC1/2: 0.579 / Rpim(I) all: 0.409 / Rrim(I) all: 0.874 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KCQ

1kcq


解像度: 1.3→40.995 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.75
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1739 1999 8.31 %10%
Rwork0.1538 ---
obs0.1556 24046 99.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→40.995 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数850 0 1 150 1001
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016975
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4691337
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d29.627404
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.108142
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009184
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3002-1.33270.26621340.24021480X-RAY DIFFRACTION94
1.3327-1.36870.25941360.22431503X-RAY DIFFRACTION99
1.3687-1.4090.24331430.20391573X-RAY DIFFRACTION100
1.409-1.45450.20611390.19231543X-RAY DIFFRACTION100
1.4545-1.50650.17521410.1711559X-RAY DIFFRACTION100
1.5065-1.56680.21841430.16061572X-RAY DIFFRACTION100
1.5668-1.63810.17921410.16081558X-RAY DIFFRACTION100
1.6381-1.72440.1821430.1541568X-RAY DIFFRACTION100
1.7244-1.83250.18251420.15361571X-RAY DIFFRACTION100
1.8325-1.9740.17281440.15861585X-RAY DIFFRACTION100
1.974-2.17260.17111440.14331586X-RAY DIFFRACTION100
2.1726-2.4870.1591460.14681603X-RAY DIFFRACTION100
2.487-3.13310.18931470.15591623X-RAY DIFFRACTION100
3.1331-41.01530.1521560.13911723X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0489-1.1561-0.72954.91240.8045.20480.18180.26870.012-0.5127-0.1501-0.117-0.2102-0.1084-0.07140.1203-0.013300.09690.01670.098511.467815.95030.7136
20.3497-0.2755-0.33832.79190.84352.2714-0.0069-0.0235-0.02830.1135-0.02780.0947-0.0085-0.04720.02620.09980.00040.00010.1229-0.00490.124810.182314.49449.331
30.89960.5783-0.22596.83131.01381.559-0.0182-0.0186-0.0899-0.230.0844-0.5525-0.05420.1803-0.06680.1081-0.0050.00530.165-0.01850.153321.370516.57334.1244
43.4051.68311.01843.58431.37352.028-0.025-0.13670.2430.38910.0328-0.0786-0.48460.19490.0240.3136-0.0581-0.02130.1795-0.01480.153217.718632.66118.5774
58.81294.1649-0.83795.5805-2.85837.70040.1451-0.404-0.21110.4328-0.1473-0.3668-0.18890.40760.00950.0998-0.0073-0.03180.16630.00120.078616.839318.993115.7504
65.11120.47331.30569.54093.1226.88970.2062-0.253-0.36560.2316-0.23130.05581.0992-0.12570.0460.3295-0.041-0.00750.22320.03040.178810.724911.60818.596
78.50580.1626.25611.4241-2.25268.6335-0.0362-0.55250.08760.3326-0.1170.2091-0.4111-0.67520.17080.17610.00750.03590.1907-0.0080.17075.523719.177618.5173
81.0002-1.259-1.19921.73841.38581.6144-0.19560.0391-0.20980.2153-0.04950.35130.2584-0.20840.27170.1588-0.01050.03970.18660.00060.21573.87256.548511.3806
92.2322-0.0911-0.4690.6519-1.1452.1933-0.03220.27530.0652-0.3440.09030.004-0.46220.0239-0.05430.2588-0.02930.00150.1739-0.00650.129713.55123.9839-9.3797
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 158 through 176 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 177 through 206 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 207 through 223 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 224 through 229 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 230 through 235 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 236 through 240 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 241 through 247 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 248 through 257 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 258 through 266 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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