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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qvs
タイトルUnliganded structure of the human wild type Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1 (ST6Gal1)
要素Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / Sialyltransferase / Beta-galactoside alpha-2 / 6-sialyltransferase 1 / ST6Gal1 / N-linked glycosylation / apo
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-galactoside alpha-(2,6)-sialyltransferase / beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase activity / Maturation of protein 3a / sialyltransferase activity / N-acetylneuraminate metabolic process / sialylation / Maturation of protein 3a / N-Glycan antennae elongation / Golgi trans cisterna / Termination of O-glycan biosynthesis ...beta-galactoside alpha-(2,6)-sialyltransferase / beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase activity / Maturation of protein 3a / sialyltransferase activity / N-acetylneuraminate metabolic process / sialylation / Maturation of protein 3a / N-Glycan antennae elongation / Golgi trans cisterna / Termination of O-glycan biosynthesis / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / O-glycan processing / negative regulation of macrophage apoptotic process / negative regulation of chemotaxis / Sialic acid metabolism / protein N-linked glycosylation via asparagine / positive regulation of mononuclear cell proliferation / Golgi medial cisterna / Golgi cisterna membrane / humoral immune response / response to ethanol / Maturation of spike protein / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 29 / Sialyltransferase / GT29-like superfamiliy / Glycosyltransferase family 29 (sialyltransferase)
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Harrus, D. / Glumoff, T.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland285232 フィンランド
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Unliganded and CMP-Neu5Ac bound structures of human alpha-2,6-sialyltransferase ST6Gal I at high resolution.
著者: Harrus, D. / Harduin-Lepers, A. / Glumoff, T.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Unliganded and CMP-Neu5Ac bound structures of human alpha-2,6-sialyltransferase ST6Gal I at high resolution
著者: Harrus, D. / Harduin-Lepers, A. / Glumoff, T.
履歴
登録2019年3月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年8月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_related_exp_data_set / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.32020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN
改定 1.42020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.52024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.62024年8月7日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_set_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
B: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9115
ポリマ－63,6062
非ポリマー3043
水7,368409
1
A: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0013
ポリマ－31,8031
非ポリマー1982
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9092
ポリマ－31,8031
非ポリマー1061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.816, 94.369, 64.472
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1 / Alpha 2 / 6-ST 1 / B-cell antigen CD75 / CMP-N-acetylneuraminate-beta-galactosamide-alpha-2 / 6- ...Alpha 2 / 6-ST 1 / B-cell antigen CD75 / CMP-N-acetylneuraminate-beta-galactosamide-alpha-2 / 6-sialyltransferase 1 / ST6Gal I / ST6GalI / Sialyltransferase 1


分子量: 31803.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Compound details: residues 366-371 (chain A) and 366-370 (chain B) did not have clear electron density and were not traced
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ST6GAL1, SIAT1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P15907, EC: 2.4.99.1
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.84 % / 解説: 30-100 um prism-shaped plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.1 M Ammonium Acetate, 8% (w/v) PEG 20.000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→38.04 Å / Num. obs: 107819 / % possible obs: 98.86 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.0456 / Rpim(I) all: 0.02301 / Rrim(I) all: 0.05124 / Net I/σ(I): 17.43
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.6128 / Mean I/σ(I) obs: 2.28 / Num. unique obs: 10784 / Rpim(I) all: 0.3004 / Rrim(I) all: 0.6841 / % possible all: 99.09

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JS1

4js1


解像度: 1.6→38.039 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2005 5389 5 %
Rwork0.1811 102406 -
obs0.1821 107795 98.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 73.77 Å2 / Biso mean: 29.3099 Å2 / Biso min: 13.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→38.039 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4393 0 591 409 5393
Biso mean--38.05 36.93 -
残基数----468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064618
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7926288
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054671
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006805
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8523707
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6-1.61820.26551780.2519339199
1.6182-1.63720.26831780.2441338999
1.6372-1.65720.23971830.2386346399
1.6572-1.67820.26961790.2283340999
1.6782-1.70030.26481790.2187338999
1.7003-1.72350.22171780.2166339999
1.7235-1.74820.25231820.2119345499
1.7482-1.77430.2351770.2083335699
1.7743-1.8020.29691800.2287341299
1.802-1.83150.24751800.2088343499
1.8315-1.86310.22821800.2021340099
1.8631-1.8970.22791790.1985343199
1.897-1.93350.2211800.1875340799
1.9335-1.97290.19651800.1885342399
1.9729-2.01580.22721810.195344399
2.0158-2.06270.21831790.1883398100
2.0627-2.11430.21451800.19833423100
2.1143-2.17150.2191800.193431100
2.1715-2.23530.22211820.19733450100
2.2353-2.30750.17231800.1871341999
2.3075-2.390.23021820.1854346099
2.39-2.48560.19661790.1889340899
2.4856-2.59870.21871690.1886321094
2.5987-2.73570.20271660.1762315291
2.7357-2.9070.22281830.18793471100
2.907-3.13140.21011820.18433464100
3.1314-3.44630.17311830.17623469100
3.4463-3.94460.16271830.16223474100
3.9446-4.9680.16371840.13373492100
4.968-38.0390.19011830.1817348599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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