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- PDB-6qv6: CryoEM structure of the human ClC-1 chloride channel, membrane domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qv6
タイトルCryoEM structure of the human ClC-1 chloride channel, membrane domain
要素Chloride channel protein 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / chloride channel / CLC1 / CLCN1
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated chloride channel activity / neuronal action potential propagation / chloride transport / chloride channel complex / chloride transmembrane transport / muscle contraction / T-tubule / Stimuli-sensing channels / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Chloride channel ClC-1 / : / Chloride channel, voltage gated / Chloride channel, core / Voltage gated chloride channel / CBS domain superfamily / CBS domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chloride channel protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Wang, K.T. / Gourdon, P.E. / Zhou, Z.H.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Danish Council for Independent Research4092-00228 デンマーク
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2019
タイトル: Structure of the human ClC-1 chloride channel.
著者: Kaituo Wang / Sarah Spruce Preisler / Liying Zhang / Yanxiang Cui / Julie Winkel Missel / Christina Grønberg / Kamil Gotfryd / Erik Lindahl / Magnus Andersson / Kirstine Calloe / Pascal F ...著者: Kaituo Wang / Sarah Spruce Preisler / Liying Zhang / Yanxiang Cui / Julie Winkel Missel / Christina Grønberg / Kamil Gotfryd / Erik Lindahl / Magnus Andersson / Kirstine Calloe / Pascal F Egea / Dan Arne Klaerke / Michael Pusch / Per Amstrup Pedersen / Z Hong Zhou / Pontus Gourdon /
要旨: ClC-1 protein channels facilitate rapid passage of chloride ions across cellular membranes, thereby orchestrating skeletal muscle excitability. Malfunction of ClC-1 is associated with myotonia ...ClC-1 protein channels facilitate rapid passage of chloride ions across cellular membranes, thereby orchestrating skeletal muscle excitability. Malfunction of ClC-1 is associated with myotonia congenita, a disease impairing muscle relaxation. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of human ClC-1, uncovering an architecture reminiscent of that of bovine ClC-K and CLC transporters. The chloride conducting pathway exhibits distinct features, including a central glutamate residue ("fast gate") known to confer voltage-dependence (a mechanistic feature not present in ClC-K), linked to a somewhat rearranged central tyrosine and a narrower aperture of the pore toward the extracellular vestibule. These characteristics agree with the lower chloride flux of ClC-1 compared with ClC-K and enable us to propose a model for chloride passage in voltage-dependent CLC channels. Comparison of structures derived from protein studied in different experimental conditions supports the notion that pH and adenine nucleotides regulate ClC-1 through interactions between the so-called cystathionine-β-synthase (CBS) domains and the intracellular vestibule ("slow gating"). The structure also provides a framework for analysis of mutations causing myotonia congenita and reveals a striking correlation between mutated residues and the phenotypic effect on voltage gating, opening avenues for rational design of therapies against ClC-1-related diseases.
履歴
登録2019年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4645
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Chloride channel protein 1
A: Chloride channel protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,4662
ポリマ－217,4662
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area38540 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Chloride channel protein 1 / ClC-1 / Chloride channel protein / skeletal muscle


分子量: 108733.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLCN1, CLC1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P35523

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human Chloride Channel protein 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.109 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20mM Tris ph7.5 100mM NaCl 0.2mM TCEP
緩衝液成分濃度: 20 mM / 名称: Tris
試料濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 9 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 60

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
2FREALIGN画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION2初期オイラー角割当
11RELION2最終オイラー角割当
12RELION2分類
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 477729
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 176871 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5TQQ

5tqq


Accession code: 5TQQ / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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