+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6quc | ||||||
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Title | Truncated beta-galactosidase III from Bifidobacterium bifidum | ||||||
Components | Beta-galactosidase | ||||||
Keywords | SUGAR BINDING PROTEIN / TIM BARREL / GLYCOSIDE HYDROLASE / HYDROLASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information beta-galactosidase / beta-galactosidase activity / carbohydrate metabolic process / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bifidobacterium bifidum (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Thirup, S.S. / Nielsen, J.A. / Andersen, J.L. / Alsarraf, H. / Blaise, M. | ||||||
Funding support | Denmark, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Truncated beta-galactosidase III from Bifidobacterium bifidum Authors: Nielsen, J.A. / Andersen, J.L. / Alsarraf, H. / Blaise, M. / Thirup, S.S. / Larsen, M.K. / Cramer, J.F. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6quc.cif.gz | 667.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6quc.ent.gz | 542.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6quc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6quc_validation.pdf.gz | 455.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6quc_full_validation.pdf.gz | 464 KB | Display | |
Data in XML | 6quc_validation.xml.gz | 63.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6quc_validation.cif.gz | 92 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qu/6quc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qu/6quc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6qubC 6qudC 3gm8S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 95358.805 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bifidobacterium bifidum (bacteria) / Production host: Bacillus subtilis (bacteria) / References: UniProt: Q9F4D5, beta-galactosidase #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Chemical | ChemComp-IMD / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.57 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 25% PEG 550mme 100 mM Imidazole |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 14, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→46.1 Å / Num. obs: 91305 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 2 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 8.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.38 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 9057 / CC1/2: 0.854 / % possible all: 99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3GM8 Resolution: 2.3→46.1 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 23.95
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→46.1 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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