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- PDB-6qpq: The structure of the cohesin head module elucidates the mechanism... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qpq
タイトルThe structure of the cohesin head module elucidates the mechanism of ring opening
要素
  • Sister chromatid cohesion protein 1
  • Structural maintenance of chromosomes protein,Structural maintenance of chromosomes protein
キーワードCELL CYCLE / Cohesin / cell division / genome regulation / sister chromatid cohesion / SMC / kleisin
機能・相同性
機能・相同性情報


Establishment of Sister Chromatid Cohesion / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic cohesin complex / cohesin complex / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic chromosome condensation / sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion ...Establishment of Sister Chromatid Cohesion / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic cohesin complex / cohesin complex / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic chromosome condensation / sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / protein acetylation / chromosome, centromeric region / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair / mitotic cell cycle / cell division / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosome 1. Chain E / Smc1, ATP-binding cassette domain / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge ...Structural maintenance of chromosome 1. Chain E / Smc1, ATP-binding cassette domain / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural maintenance of chromosomes protein / Sister chromatid cohesion protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Li, Y. / Muir, K.W. / Panne, D.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: The structure of the cohesin ATPase elucidates the mechanism of SMC-kleisin ring opening.
著者: Kyle W Muir / Yan Li / Felix Weis / Daniel Panne /
要旨: Genome regulation requires control of chromosome organization by SMC-kleisin complexes. The cohesin complex contains the Smc1 and Smc3 subunits that associate with the kleisin Scc1 to form a ring- ...Genome regulation requires control of chromosome organization by SMC-kleisin complexes. The cohesin complex contains the Smc1 and Smc3 subunits that associate with the kleisin Scc1 to form a ring-shaped complex that can topologically engage chromatin to regulate chromatin structure. Release from chromatin involves opening of the ring at the Smc3-Scc1 interface in a reaction that is controlled by acetylation and engagement of the Smc ATPase head domains. To understand the underlying molecular mechanisms, we have determined the 3.2-Å resolution cryo-electron microscopy structure of the ATPγS-bound, heterotrimeric cohesin ATPase head module and the 2.1-Å resolution crystal structure of a nucleotide-free Smc1-Scc1 subcomplex from Saccharomyces cerevisiae and Chaetomium thermophilium. We found that ATP-binding and Smc1-Smc3 heterodimerization promote conformational changes within the ATPase that are transmitted to the Smc coiled-coil domains. Remodeling of the coiled-coil domain of Smc3 abrogates the binding surface for Scc1, thus leading to ring opening at the Smc3-Scc1 interface.
履歴
登録2019年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural maintenance of chromosomes protein,Structural maintenance of chromosomes protein
B: Sister chromatid cohesion protein 1
C: Structural maintenance of chromosomes protein,Structural maintenance of chromosomes protein
D: Sister chromatid cohesion protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,4724
ポリマ－230,4724
非ポリマー00
水6,179343
1
A: Structural maintenance of chromosomes protein,Structural maintenance of chromosomes protein
B: Sister chromatid cohesion protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,2362
ポリマ－115,2362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area24870 Å2
手法PISA
2
C: Structural maintenance of chromosomes protein,Structural maintenance of chromosomes protein
D: Sister chromatid cohesion protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,2362
ポリマ－115,2362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.752, 111.130, 166.195
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein,Structural maintenance of chromosomes protein


分子量: 51883.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
遺伝子: CTHT_0066330 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0SGH3
#2: タンパク質 Sister chromatid cohesion protein 1


分子量: 63352.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: MCD1, PDS3, RHC21, SCC1, YDL003W, YD8119.04 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12158
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 30% PEG300

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.7 Å / Num. obs: 82453 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.5 % / Net I/σ(I): 13.36
反射 シェル解像度: 2.14→2.27 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→45.7 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE /
反射数%反射
obs84151 98.8 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7748 0 0 343 8091

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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