[日本語] English
万見
- PDB-6qp5: Apo Human Calcium/Calmodulin-dependent kinase type 1D -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qp5
タイトルApo Human Calcium/Calmodulin-dependent kinase type 1D
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1D
キーワードTRANSFERASE / Kinase / CAMK1D / Apo / unphosphorylated
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of granulocyte chemotaxis / positive regulation of CREB transcription factor activity / regulation of dendrite development / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / positive regulation of neutrophil chemotaxis / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of neuron projection development / nervous system development ...regulation of granulocyte chemotaxis / positive regulation of CREB transcription factor activity / regulation of dendrite development / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / positive regulation of neutrophil chemotaxis / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of neuron projection development / nervous system development / calmodulin binding / inflammatory response / phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain ...Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sorrell, F.J. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Apo Human Calcium/Calmodulin-dependent kinase type 1D
著者: Sorrell, F.J. / Knapp, S.
履歴
登録2019年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0155
ポリマ－36,6991
非ポリマー3164
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area730 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.110, 45.790, 107.931
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.800, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-609-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1D / CaM kinase I delta / CaMKID / CaMKI-like protein kinase / CKLiK


分子量: 36698.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK1D, CAMKID / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IU85, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% PEG4000 -- 0.2M lithium sulfate -- 0.1M tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→34.62 Å / Num. obs: 24548 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 10.5 / Num. measured all: 107590 / Scaling rejects: 117
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.451 / Num. unique obs: 1444 / CC1/2: 0.487 / Rpim(I) all: 0.276 / Rrim(I) all: 0.532 / % possible all: 93.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.8データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1682精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JC6

2jc6


解像度: 1.9→34.62 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.47
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2272 1257 5.13 %
Rwork0.1919 --
obs0.1937 24524 98.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 94.65 Å2 / Biso mean: 35.1966 Å2 / Biso min: 13.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2081 0 18 194 2293
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042159
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7932923
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032321
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004374
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.656782
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-1.9740.31661240.2646244995
1.974-2.06380.27231340.2238259599
2.0638-2.17260.22091580.1982253699
2.1726-2.30870.24591480.1939257699
2.3087-2.4870.23391330.1923257099
2.487-2.73710.24441340.1891261499
2.7371-3.1330.22831400.18682604100
3.133-3.94630.2211590.1772614100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る