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- PDB-6qnn: CLATHRIN HEAVY CHAIN N-TERMINAL DOMAIN BOUND TO GTSE1 LIDL MOTIF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qnn
タイトルCLATHRIN HEAVY CHAIN N-TERMINAL DOMAIN BOUND TO GTSE1 LIDL MOTIF
要素
  • Clathrin heavy chain 1
  • G2 and S phase-expressed protein 1
キーワードCELL CYCLE / BETA-PROPELLER / CLATHRIN-BOX / LIDL-MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin coat / clathrin light chain binding / clathrin complex / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / amyloid-beta clearance by transcytosis / clathrin coat of coated pit ...clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin coat / clathrin light chain binding / clathrin complex / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / amyloid-beta clearance by transcytosis / clathrin coat of coated pit / clathrin coat disassembly / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / mitotic spindle microtubule / clathrin coat assembly / LDL clearance / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / clathrin-dependent endocytosis / ALK mutants bind TKIs / endolysosome membrane / retrograde transport, endosome to Golgi / clathrin-coated vesicle / low-density lipoprotein particle receptor binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / RHOV GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ubiquitin-specific protease binding / Recycling pathway of L1 / RHOU GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of protein localization to plasma membrane / microtubule-based process / VLDLR internalisation and degradation / cytoplasmic microtubule / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / regulation of mitotic spindle organization / trans-Golgi network membrane / transferrin transport / G2/M Checkpoints / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor internalization / autophagy / centriolar satellite / spindle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / disordered domain specific binding / osteoblast differentiation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / mitotic spindle / Clathrin-mediated endocytosis / melanosome / mitotic cell cycle / extracellular vesicle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / lysosome / endosome / cell division / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / protein kinase binding / structural molecule activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proline/serine-rich coiled-coil protein 1/G2 and S phase-expressed protein 1 / G2 and S phase-expressed protein 1, N-terminal / G-2 and S-phase expressed 1 / Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS ...Proline/serine-rich coiled-coil protein 1/G2 and S phase-expressed protein 1 / G2 and S phase-expressed protein 1, N-terminal / G-2 and S-phase expressed 1 / Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1 / G2 and S phase-expressed protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Porfetye, A.T. / Lin, Y. / Vetter, I.R.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2020
タイトル: Clathrin's adaptor interaction sites are repurposed to stabilize microtubules during mitosis.
著者: Rondelet, A. / Lin, Y.C. / Singh, D. / Porfetye, A.T. / Thakur, H.C. / Hecker, A. / Brinkert, P. / Schmidt, N. / Bendre, S. / Muller, F. / Mazul, L. / Widlund, P.O. / Bange, T. / Hiller, M. / ...著者: Rondelet, A. / Lin, Y.C. / Singh, D. / Porfetye, A.T. / Thakur, H.C. / Hecker, A. / Brinkert, P. / Schmidt, N. / Bendre, S. / Muller, F. / Mazul, L. / Widlund, P.O. / Bange, T. / Hiller, M. / Vetter, I.R. / Bird, A.W.
履歴
登録2019年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain 1
B: G2 and S phase-expressed protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6272
ポリマ－47,6272
非ポリマー00
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.987, 51.987, 154.094
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: 抗体 Clathrin heavy chain 1 / Clathrin heavy chain on chromosome 17 / CLH-17


分子量: 40543.516 Da / 分子数: 1
断片: LIDL motifs A-E, REFSEQ RESIDUES 661-726, N-TERMINAL 'GPLG' ARE NON-NATURAL
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLTC, CLH17, CLTCL2, KIAA0034 / プラスミド: pGEX6p1 variant pGEX-2rbs / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00610
#2: タンパク質 G2 and S phase-expressed protein 1 / GTSE-1 / Protein B99 homolog


分子量: 7083.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GTSE1 peptide corresponds to residues 706-724 of the NCBI reference seq. NP_057510.5 (739 residues)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTSE1 / プラスミド: pGEX-2rbs modified pGEX6p1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NYZ3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 20% PEG 6000, 0.1M TRIS pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99993 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→49.259 Å / Num. obs: 26009 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 13.639 % / Biso Wilson estimate: 56.489 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 1.143 / Net I/σ(I): 18.24
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.03-2.0813.4322.0341.7319290.8392.11498.2
2.08-2.1413.0491.4032.4218230.9161.4698
2.14-2.212.9120.9963.2818030.9511.03798.4
2.2-2.2714.2840.9073.8617910.9730.9498.2
2.27-2.3414.3930.674.9416800.9820.69498
2.34-2.4314.2280.5595.6116470.9860.5898.2
2.43-2.5214.1920.417.2415820.9910.42598.6
2.52-2.6213.9470.2849.5115670.9940.29598.9
2.62-2.7413.2290.21211.3814790.9960.22198.8
2.74-2.8713.1450.16414.2913910.9970.17198.9
2.87-3.0314.5080.11720.2713490.9980.12198.8
3.03-3.2114.310.09126.112820.9990.09499.5
3.21-3.4313.9630.06833.5912090.9990.0799.3
3.43-3.7113.4340.05839.8811300.9990.0699.7
3.71-4.0612.0680.04843.8210370.9990.05100
4.06-4.5413.1780.04151.569190.9990.04399.8
4.54-5.2413.8450.03955.3485010.041100
5.24-6.4213.2320.0455.076940.9990.04199.9
6.42-9.0812.0290.03554.485460.9990.037100
9.08-49.25914.2230.02862.583010.9990.02999.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UTC

1utc


解像度: 2.03→49.259 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 43.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2839 1054 4.06 %
Rwork0.2401 24878 -
obs0.2418 25932 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 110.14 Å2 / Biso mean: 66.1852 Å2 / Biso min: 41.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.03→49.259 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2904 0 0 21 2925
Biso mean---67.22 -
残基数----373
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.03-2.12240.43361280.40453062319098
2.1224-2.23430.4031300.34943084321498
2.2343-2.37430.37441320.32273097322998
2.3743-2.55760.38371290.31263053318298
2.5576-2.8150.34691330.31663113324699
2.815-3.22220.35031330.29033150328399
3.2222-4.05940.28651340.238531433277100
4.0594-49.27370.21231350.179831763311100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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