PDB-6ql4: Crystal structure of nucleotide-free Mgm1

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 6ql4

タイトル

Crystal structure of nucleotide-free Mgm1

要素

Putative mitochondrial dynamin protein

キーワード

MOTOR PROTEIN / Mitochondrial genome maintenance 1 protein / Dynamin superfamily / Dynamin-like protein / mitochondrial inner membrane / membrane remodeling

機能・相同性

機能・相同性情報

dynamin GTPase / mitochondrial fusion / microtubule binding / defense response to virus / microtubule / GTPase activity / GTP binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

Chaetomium thermophilum (菌類)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

単波長異常分散 / 解像度: 3.6 Å

データ登録者

Faelber, K. / Dietrich, L. / Noel, J.K. / Wollweber, F. / Pfitzner, A.-K. / Muehleip, A. / Sanchez, R. / Kudryashev, M. / Chiaruttin, N. / Lilie, H. ...

資金援助

ドイツ,

オーストリア, 3件

引用

ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Structure and assembly of the mitochondrial membrane remodelling GTPase Mgm1.
著者: Katja Faelber / Lea Dietrich / Jeffrey K Noel / Florian Wollweber / Anna-Katharina Pfitzner / Alexander Mühleip / Ricardo Sánchez / Misha Kudryashev / Nicolas Chiaruttini / Hauke Lilie / ...
要旨: Balanced fusion and fission are key for the proper function and physiology of mitochondria. Remodelling of the mitochondrial inner membrane is mediated by the dynamin-like protein mitochondrial ...Balanced fusion and fission are key for the proper function and physiology of mitochondria. Remodelling of the mitochondrial inner membrane is mediated by the dynamin-like protein mitochondrial genome maintenance 1 (Mgm1) in fungi or the related protein optic atrophy 1 (OPA1) in animals. Mgm1 is required for the preservation of mitochondrial DNA in yeast, whereas mutations in the OPA1 gene in humans are a common cause of autosomal dominant optic atrophy-a genetic disorder that affects the optic nerve. Mgm1 and OPA1 are present in mitochondria as a membrane-integral long form and a short form that is soluble in the intermembrane space. Yeast strains that express temperature-sensitive mutants of Mgm1 or mammalian cells that lack OPA1 display fragmented mitochondria, which suggests that Mgm1 and OPA1 have an important role in inner-membrane fusion. Consistently, only the mitochondrial outer membrane-not the inner membrane-fuses in the absence of functional Mgm1. Mgm1 and OPA1 have also been shown to maintain proper cristae architecture; for example, OPA1 prevents the release of pro-apoptotic factors by tightening crista junctions. Finally, the short form of OPA1 localizes to mitochondrial constriction sites, where it presumably promotes mitochondrial fission. How Mgm1 and OPA1 perform their diverse functions in membrane fusion, scission and cristae organization is at present unknown. Here we present crystal and electron cryo-tomography structures of Mgm1 from Chaetomium thermophilum. Mgm1 consists of a GTPase (G) domain, a bundle signalling element domain, a stalk, and a paddle domain that contains a membrane-binding site. Biochemical and cell-based experiments demonstrate that the Mgm1 stalk mediates the assembly of bent tetramers into helical filaments. Electron cryo-tomography studies of Mgm1-decorated lipid tubes and fluorescence microscopy experiments on reconstituted membrane tubes indicate how the tetramers assemble on positively or negatively curved membranes. Our findings convey how Mgm1 and OPA1 filaments dynamically remodel the mitochondrial inner membrane.

履歴

登録	2019年1月31日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2019年7月3日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2019年7月24日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.2	2019年7月31日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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関連構造データ

関連構造データ	10062C 10063C 10064C 10065C 4584C 6rztC 6rzuC 6rzvC 6rzwC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5864 9885 5863 1pq9-d 2ze8-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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登録構造単位

A: Putative mitochondrial dynamin protein

B: Putative mitochondrial dynamin protein

ヘテロ分子

208 kDa, 2 ポリマー
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1

A: Putative mitochondrial dynamin protein

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
根拠: equilibrium centrifugation
104 kDa, 1 ポリマー
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2

B: Putative mitochondrial dynamin protein

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
104 kDa, 1 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	147.400, 147.400, 344.680
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	91
Space group name H-M	P4₁22

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	(chain A and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))
2	1	(chain B and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))
1	2	(chain A and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))
2	2	(chain B and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))
1	3	(chain A and resid 254 through 500)
2	3	(chain B and resid 254 through 500)
1	4	(chain A and resid 714 through 817)
2	4	(chain B and resid 714 through 817)

NCSドメイン領域:

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	1	1	(chain A and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))	A	225 - 253
1	2	1	(chain A and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))	A	501 - 546
1	3	1	(chain A and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))	A	880 - 908
2	1	1	(chain B and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))	B	225 - 253
2	2	1	(chain B and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))	B	501 - 546
2	3	1	(chain B and (resid 225 through 253 or resid 501 through 546 or resid 880 through 908))	B	880 - 908
1	1	2	(chain A and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))	A	547 - 595
1	2	2	(chain A and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))	A	622 - 713
1	3	2	(chain A and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))	A	818 - 879
2	1	2	(chain B and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))	B	547 - 595
2	2	2	(chain B and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))	B	622 - 713
2	3	2	(chain B and (resid 547 through 595 or resid 622 through 713 or resid 818 through 879))	B	818 - 879
1	1	3	(chain A and resid 254 through 500)	A	254 - 500
2	1	3	(chain B and resid 254 through 500)	B	254 - 500
1	1	4	(chain A and resid 714 through 817)	A	714 - 817
2	1	4	(chain B and resid 714 through 817)	B	714 - 817

NCSアンサンブル:

ID
1
2
3
4

#1: タンパク質	Putative mitochondrial dynamin protein 分子量: 104120.758 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類) 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0065850 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0SGC7
#2: 化合物	ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂H₆O₂

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 4.53 Å³/Da / 溶媒含有率: 72.85 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: 8% PEG400, 3% isopropanol, 100 mM Na-citrate buffer (pH 5.5)

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

BESSY

/ ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9794 Å

検出器

タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月10日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.9794 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 3.6→49.133 Å / Num. obs: 44814 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.9 % / B_iso Wilson estimate: 113.61 Å² / Net I/σ(I): 7.96

反射シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. unique obs	CC_1/2	R_rim(I) all	% possible all
3.6-3.69	6.761	1.839	1.07	6118	0.352	1.992	98.4
3.69-3.79	7.033	1.422	1.41	6051	0.495	1.536	99.9
3.79-3.9	6.884	1.116	1.79	5864	0.605	1.207	99.9
3.9-4.02	6.676	0.884	2.26	5715	0.705	0.959	99.9
4.02-4.16	6.289	0.673	2.78	5564	0.774	0.734	99.7
4.16-4.3	7.237	0.524	3.88	5325	0.887	0.565	100
4.3-4.47	7.198	0.428	4.65	5224	0.918	0.461	100
4.47-4.65	7.153	0.329	5.84	4942	0.955	0.355	99.9
4.65-4.85	7.097	0.258	7.34	4791	0.966	0.279	100
4.85-5.09	7.018	0.232	8	4576	0.972	0.251	99.9
5.09-5.37	6.548	0.235	7.64	4336	0.971	0.255	100
5.37-5.69	6.818	0.251	7.35	4114	0.967	0.272	100
5.69-6.09	7.301	0.246	7.84	3850	0.969	0.265	100
6.09-6.57	7.186	0.188	9.97	3594	0.982	0.203	99.9
6.57-7.2	7.078	0.138	13	3313	0.99	0.149	99.9
7.2-8.05	6.298	0.088	17.65	2980	0.995	0.097	99.7
8.05-9.3	7.011	0.056	27.69	2620	0.998	0.061	100
9.3-11.38	7.054	0.042	34.45	2241	0.999	0.046	100
11.38-16.1	6.249	0.04	34.98	1709	0.998	0.044	99.7
16.1-49.133	5.999	0.034	36.74	896	0.999	0.038	94.7

-
位相決定

位相決定	手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX		精密化
XDS		データ削減
XSCALE		データスケーリング
AutoSol		位相決定
PDB_EXTRACT	3.24	データ抽出

精密化

構造決定の手法:

単波長異常分散 / 解像度: 3.6→49.133 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.62 / 立体化学のターゲット値: MLHL

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2523	2242	5 %
R_work	0.2435	42572	-
obs	0.244	44814	99.8 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso max: 403.87 Å² / B_iso mean: 146.1573 Å² / B_iso min: 63.25 Å²

精密化ステップ

サイクル: final / 解像度: 3.6→49.133 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	10322	0	8	0	10330
B_iso mean	-	-	101.4	-	-
残基数	-	-	-	-	1320

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.006	10502
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.976	14182
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.058	1617
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.006	1847
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	16.262	6500

Refine LS restraints NCS

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	Refine-ID	Rms	タイプ
1	1	A	637	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL
1	2	B	637	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL
2	1	A	1729	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL
2	2	B	1729	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL
3	1	A	0	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL
3	2	B	0	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL
4	1	A	889	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL
4	2	B	889	X-RAY DIFFRACTION	17.07	TORSIONAL

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / R_factor R_free error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
3.6-3.6783	0.3515	134	0.3495	2547	2681	99
3.6783-3.7638	0.2947	138	0.324	2612	2750	100
3.7638-3.8579	0.3224	138	0.3079	2624	2762	100
3.8579-3.9622	0.29	137	0.2919	2608	2745	100
3.9622-4.0787	0.2924	139	0.2857	2637	2776	100
4.0787-4.2103	0.2846	138	0.2753	2624	2762	100
4.2103-4.3607	0.2527	139	0.2514	2635	2774	100
4.3607-4.5352	0.2843	139	0.2519	2634	2773	100
4.5352-4.7414	0.2582	139	0.2292	2646	2785	100
4.7414-4.9912	0.2392	139	0.2287	2643	2782	100
4.9912-5.3035	0.2293	140	0.231	2662	2802	100
5.3035-5.7125	0.2626	140	0.2554	2661	2801	100
5.7125-6.2863	0.3102	142	0.2713	2687	2829	100
6.2863-7.1935	0.2865	143	0.2784	2719	2862	100
7.1935-9.0538	0.2001	144	0.2058	2738	2882	100
9.0538-49.1379	0.1978	153	0.1892	2895	3048	99

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	3.9773	0.2731	1.6773	2.6494	-0.6641	4.0476	-0.1805	-0.6833	0.3721	0.3451	0.0417	0.4294	-0.9973	-0.2487	-0.0036	0.9405	0.0312	-0.0758	0.9394	0.0738	0.8467	-102.5055	65.6927	-16.3741
2	3.3637	-2.6489	0.742	3.5527	1.4411	5.1181	0.265	-0.1715	0.5316	-0.3267	-0.2242	-1.2379	-1.2403	-0.0597	0.004	0.8318	-0.0402	0.0691	1.4538	-0.0123	1.58	27.4295	46.7238	19.1837
3	2.4035	0.2027	0.0158	2.5735	-0.4508	2.7484	0.0839	0.7843	-0.1933	-0.1661	-0.2461	0.3808	0.4319	-0.2706	-0.0003	0.6531	0.1757	-0.0565	1.4158	-0.3143	0.9696	-32.8299	19.9049	-29.4821
4	0.5314	-0.2003	-1.2699	1.5972	1.1434	4.7732	-0.1628	-0.0264	0.0606	0.1526	0.1116	0.0346	0.3399	0.0638	-0.0001	0.7809	-0.0387	-0.0173	0.9661	-0.1292	0.8708	-54.7059	29.733	39.8708
5	5.8875	-2.4559	0.098	2.457	-0.5888	1.3412	0.0175	0.0904	0.0761	-0.1787	0.1519	0.0516	0.1009	-0.0281	0.0013	0.544	-0.0499	-0.0637	0.8982	-0.0733	0.596	-53.181	38.3981	-9.0556
6	5.7097	0.739	-0.2221	0.5901	0.0927	2.6865	0.1367	0.2869	0.2177	0.2344	0.0239	-0.0514	0.1489	0.4055	0.0007	0.5813	0.0329	-0.1086	0.8473	-0.1358	0.7389	-27.8868	36.8358	17.3392
7	2.5776	-0.9921	0.6983	3.6209	-1.8876	4.3242	-0.0012	0.6245	0.081	-0.3453	-0.0865	-1.031	-1.1011	0.7653	-0.0089	1.6436	-0.1953	-0.1148	1.0253	0.1592	1.2466	-97.0434	87.3665	-33.9959
8	0.7848	-0.388	0.7338	0.2866	-1.0146	5.947	0.5816	0.2764	-0.1168	1.3721	0.7667	-0.2951	-2.5244	-1.2879	-0.0509	2.1383	-0.1251	0.2608	1.7002	0.3941	4.0121	25.4071	68.9452	22.1761
9	0.1647	-0.1468	-0.1258	0.6086	0.0834	0.0907	-0.8004	0.0119	1.9789	3.241	0.6932	1.809	-2.3811	0.2067	-0.0507	4.2129	-0.3396	-1.0788	2.0894	0.295	4.1119	41.9533	71.4149	32.4381
10	0.7452	-0.2373	0.0061	0.1943	-0.1527	0.1713	-0.7788	-0.4399	3.0684	2.8637	0.015	-0.9597	-2.0125	0.7526	0.0065	3.9669	-0.1202	-1.0412	2.1718	-0.3387	4.0933	39.7482	75.8927	32.6993

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resseq 223:253 or resseq 879:910 or resseq 516:549)	A	223 - 253
2	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resseq 223:253 or resseq 879:910 or resseq 516:549)	A	879 - 910
3	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resseq 223:253 or resseq 879:910 or resseq 516:549)	A	516 - 549
4	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'B' and (resseq 223:253 or resseq 879:911 or resseq 516:549)	B	223 - 253
5	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'B' and (resseq 223:253 or resseq 879:911 or resseq 516:549)	B	879 - 911
6	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'B' and (resseq 223:253 or resseq 879:911 or resseq 516:549)	B	516 - 549
7	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resseq 598:624 or resseq 710:820)	A	598 - 624
8	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resseq 598:624 or resseq 710:820)	A	710 - 820
9	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'B' and (resseq 598:624 or resseq 710:820)	B	598 - 624
10	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'B' and (resseq 598:624 or resseq 710:820)	B	710 - 820
11	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'A' and (resseq 550:597 or resseq 625:709 or resseq 821:878)	A	550 - 597
12	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'A' and (resseq 550:597 or resseq 625:709 or resseq 821:878)	A	625 - 709
13	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'A' and (resseq 550:597 or resseq 625:709 or resseq 821:878)	A	821 - 878
14	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'B' and (resseq 550:597 or resseq 625:709 or resseq 821:878)	B	550 - 597
15	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'B' and (resseq 550:597 or resseq 625:709 or resseq 821:878)	B	625 - 709
16	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'B' and (resseq 550:597 or resseq 625:709 or resseq 821:878)	B	821 - 878
17	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'A' and (resseq 254:515)	A	254 - 515
18	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'B' and (resseq 289:358 or resseq 505:515)	B	289 - 358
19	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'B' and (resseq 289:358 or resseq 505:515)	B	505 - 515
20	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resseq 376:392 or resseq 407:423 or resseq 438:444 or resseq 468:490)	B	376 - 392
21	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resseq 376:392 or resseq 407:423 or resseq 438:444 or resseq 468:490)	B	407 - 423
22	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resseq 376:392 or resseq 407:423 or resseq 438:444 or resseq 468:490)	B	438 - 444
23	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resseq 376:392 or resseq 407:423 or resseq 438:444 or resseq 468:490)	B	468 - 490
24	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resseq 254:288 or resseq 359:375 or resseq 393:406 or resseq 424:437 or resseq 445:467 or resseq 491:504)	B	254 - 288
25	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resseq 254:288 or resseq 359:375 or resseq 393:406 or resseq 424:437 or resseq 445:467 or resseq 491:504)	B	359 - 375
26	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resseq 254:288 or resseq 359:375 or resseq 393:406 or resseq 424:437 or resseq 445:467 or resseq 491:504)	B	393 - 406
27	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resseq 254:288 or resseq 359:375 or resseq 393:406 or resseq 424:437 or resseq 445:467 or resseq 491:504)	B	445 - 467
28	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resseq 254:288 or resseq 359:375 or resseq 393:406 or resseq 424:437 or resseq 445:467 or resseq 491:504)	B	491 - 504

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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