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- PDB-6qhk: PAO-linked dimer of the catalytic domain of the human ubiquitin-c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qhk
タイトルPAO-linked dimer of the catalytic domain of the human ubiquitin-conjugating enzyme UBE2S
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2 S
キーワードTRANSFERASE / human E2 / catalytic domain / PAO
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K27-linked ubiquitination / free ubiquitin chain polymerization / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / protein K29-linked ubiquitination / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / anaphase-promoting complex binding ...protein K27-linked ubiquitination / free ubiquitin chain polymerization / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / protein K29-linked ubiquitination / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / anaphase-promoting complex binding / Phosphorylation of the APC/C / protein K6-linked ubiquitination / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / protein K11-linked ubiquitination / exit from mitosis / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / Transcriptional Regulation by VENTX / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / protein modification process / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell division / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Phenylarsine oxide / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Liess, A.K.L. / Lorenz, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationEmmy Noether LO2003/1-1 ドイツ
German Research FoundationGRK 2243 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Autoinhibition Mechanism of the Ubiquitin-Conjugating Enzyme UBE2S by Autoubiquitination.
著者: Liess, A.K.L. / Kucerova, A. / Schweimer, K. / Yu, L. / Roumeliotis, T.I. / Diebold, M. / Dybkov, O. / Sotriffer, C. / Urlaub, H. / Choudhary, J.S. / Mansfeld, J. / Lorenz, S.
履歴
登録2019年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 S
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1687
ポリマ－34,7782
非ポリマー3905
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.150, 83.150, 83.125
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 S / E2 ubiquitin-conjugating enzyme S / E2-EPF / Ubiquitin carrier protein S / Ubiquitin-conjugating ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme S / E2-EPF / Ubiquitin carrier protein S / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-24 kDa / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-EPF5 / Ubiquitin-protein ligase S


分子量: 17388.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2S, E2EPF, OK/SW-cl.73 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16763, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PA0 / Phenylarsine oxide / oxo(phenyl)arsane / PAO


分子量: 168.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5AsO
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1 mM TCEP, 11.74 mg/ml PAO, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris pH 8.5, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→19.417 Å / Num. obs: 23393 / % possible obs: 99.72 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 32.04 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.02321 / Rpim(I) all: 0.02321 / Rrim(I) all: 0.03282 / Net I/σ(I): 20.05
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 2.64 / Num. unique obs: 2317 / CC1/2: 0.787 / Rpim(I) all: 0.281 / Rrim(I) all: 0.3973 / % possible all: 99.44

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZDN

1zdn


解像度: 1.96→19.417 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2231 1159 4.95 %
Rwork0.1893 --
obs0.1909 23393 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→19.417 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2253 0 20 84 2357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032336
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6993179
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0581387
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9603-2.04940.31771640.25692699X-RAY DIFFRACTION100
2.0494-2.15730.26961390.22952796X-RAY DIFFRACTION100
2.1573-2.29230.27461410.20542769X-RAY DIFFRACTION100
2.2923-2.46890.29511140.21662777X-RAY DIFFRACTION100
2.4689-2.71680.26171610.21482798X-RAY DIFFRACTION100
2.7168-3.10850.24591420.19972766X-RAY DIFFRACTION100
3.1085-3.91120.19531500.18132803X-RAY DIFFRACTION100
3.9112-19.41770.18031480.15912826X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1722-0.03311.15273.2984-0.03443.09070.16380.0582-0.104-0.20730.0185-0.1286-0.06850.1431-0.17450.2620.00780.00420.15850.03840.1944-33.037811.77576.7166
24.6025-0.60130.66122.5838-0.36622.6478-0.0514-0.117-0.02050.0818-0.06020.04230.1471-0.08450.10140.2727-0.02610.06590.1057-0.01690.2084-38.3112-8.246713.4936
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 10 through 156)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 7 through 156)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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