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万見
- PDB-6qey: IMP1 KH1 and KH2 domains create a structural platform with unique... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qey
タイトルIMP1 KH1 and KH2 domains create a structural platform with unique RNA recognition and re-modelling properties
要素Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / KH domains / IMP1 / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mRNA stability involved in response to stress / pallium cell proliferation in forebrain / Insulin-like Growth Factor-2 mRNA Binding Proteins (IGF2BPs/IMPs/VICKZs) bind RNA / CRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / dendrite arborization / neuronal stem cell population maintenance / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / positive regulation of cytoplasmic translation ...regulation of mRNA stability involved in response to stress / pallium cell proliferation in forebrain / Insulin-like Growth Factor-2 mRNA Binding Proteins (IGF2BPs/IMPs/VICKZs) bind RNA / CRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / dendrite arborization / neuronal stem cell population maintenance / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA transport / translation regulator activity / regulation of cytokine production / mRNA 3'-UTR binding / filopodium / P-body / MAPK6/MAPK4 signaling / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / nervous system development / lamellipodium / growth cone / dendritic spine / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / neuronal cell body / mRNA binding / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
IGF2BP1, RNA recognition motif 1 / IGF2BP1, RNA recognition motif 2 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...IGF2BP1, RNA recognition motif 1 / IGF2BP1, RNA recognition motif 2 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETONITRILE / PHOSPHATE ION / Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Dagil, R. / Ball, N.J. / Ogrodowicz, R.W. / Purkiss, A.G. / Taylor, I.A. / Ramos, A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U117574558 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: IMP1 KH1 and KH2 domains create a structural platform with unique RNA recognition and re-modelling properties.
著者: Dagil, R. / Ball, N.J. / Ogrodowicz, R.W. / Hobor, F. / Purkiss, A.G. / Kelly, G. / Martin, S.R. / Taylor, I.A. / Ramos, A.
履歴
登録2019年1月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年9月18日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.date
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9384
ポリマ－19,7071
非ポリマー2313
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area440 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.421, 32.987, 58.721
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1 / IMP1 / Coding region determinant-binding protein / CRD-BP / IGF-II mRNA-binding protein 1 / VICKZ ...IMP1 / Coding region determinant-binding protein / CRD-BP / IGF-II mRNA-binding protein 1 / VICKZ family member 1 / Zipcode-binding protein 1 / ZBP-1


分子量: 19706.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2BP1, CRDBP, VICKZ1, ZBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZI8
#2: 化合物 ChemComp-CCN / ACETONITRILE / アセトニトリル


分子量: 41.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3N
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.95 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 51.4% PEG1000 150 mM MOPS pH 7.0 60 mM Sodium Iodide 4% acetonitrile

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37.21 Å / Num. obs: 8950 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.74 % / Biso Wilson estimate: 34.5 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 7.28
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 2.73 % / Mean I/σ(I) obs: 1.89 / Num. unique obs: 1423 / CC1/2: 0.607 / Rrim(I) all: 0.719 / % possible all: 96.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.1 Å37.23 Å
Translation2.1 Å37.23 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→37.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 14.501 / SU ML: 0.178 / SU R Cruickshank DPI: 0.3416 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.342 / ESU R Free: 0.238
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2455 417 5.4 %RANDOM
Rwork0.1812 ---
obs0.1845 7377 96.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 82.66 Å2 / Biso mean: 39.075 Å2 / Biso min: 24.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.35 Å2-0 Å2-0.22 Å2
2--1.43 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→37.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1283 0 13 50 1346
Biso mean--53.11 49.69 -
残基数----170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0131315
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8661.6461775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3811.5742937
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1875172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.53823.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.77115252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.272158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021438
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02230
LS精密化 シェル解像度: 2.202→2.259 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 36 -
Rwork0.239 520 -
all-556 -
obs--96.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1516-0.0563-0.31861.47590.10970.15540.01260.0558-0.01910.06560.0052-0.0917-0.01820.0089-0.01780.012-0.006-0.0120.012-0.00980.066368.512334.571371.091
20.3794-0.34930.00110.73330.21020.5431-0.00820.0667-0.03270.0286-0.01160.05460.0394-0.09960.01980.0041-0.0068-0.00560.054-0.00890.073151.919326.821970.4687
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A191 - 280
2X-RAY DIFFRACTION2A281 - 362

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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