+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qcm | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo em structure of the Listeria stressosome | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | ANTIMICROBIAL PROTEIN / Stressosome complex / stress response machine / Bacteria stress sensor | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.21 Å | |||||||||
![]() | Williams, A.H. / Redzej, A. / Waksman, G. / Cossart, P. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: The cryo-electron microscopy supramolecular structure of the bacterial stressosome unveils its mechanism of activation. 著者: Allison H Williams / Adam Redzej / Nathalie Rolhion / Tiago R D Costa / Aline Rifflet / Gabriel Waksman / Pascale Cossart / ![]() ![]() 要旨: How the stressosome, the epicenter of the stress response in bacteria, transmits stress signals from the environment has remained elusive. The stressosome consists of multiple copies of three ...How the stressosome, the epicenter of the stress response in bacteria, transmits stress signals from the environment has remained elusive. The stressosome consists of multiple copies of three proteins RsbR, RsbS and RsbT, a kinase that is important for its activation. Using cryo-electron microscopy, we determined the atomic organization of the Listeria monocytogenes stressosome at 3.38 Å resolution. RsbR and RsbS are organized in a 60-protomers truncated icosahedron. A key phosphorylation site on RsbR (T209) is partially hidden by an RsbR flexible loop, whose "open" or "closed" position could modulate stressosome activity. Interaction between three glutamic acids in the N-terminal domain of RsbR and the membrane-bound mini-protein Prli42 is essential for Listeria survival to stress. Together, our data provide the atomic model of the stressosome core and highlight a loop important for stressosome activation, paving the way towards elucidating the mechanism of signal transduction by the stressosome in bacteria. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 535.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 545 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 107.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 179.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13944.500 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: RsbR / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 14073.681 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: RsbR / プラスミド: PGEX4T1 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 12606.707 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: rsbS / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 13479.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: RsbR / 発現宿主: ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 14860.573 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: RsbR / 発現宿主: ![]() ![]() Has protein modification | N | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 | 値: 1.8 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) |
| ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8.5 | ||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.02 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/PALLADIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 2.25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 20 |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 200000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78000 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|