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万見
- PDB-6qay: Structural investigation of the TasA anchoring protein TapA from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qay
タイトルStructural investigation of the TasA anchoring protein TapA from Bacillus subtilis
要素TasA anchoring/assembly protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / TasA / TapA / anchoring / biofilm
機能・相同性bacterial biofilm matrix / TasA anchoring/assembly protein / Signal peptide, camelysin / extracellular region / TasA anchoring/assembly protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Higman, V.A. / Schmieder, P. / Diehl, A. / Oschkinat, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: TapA acts as specific chaperone in TasA filament formation by strand complementation.
著者: Roske, Y. / Lindemann, F. / Diehl, A. / Cremer, N. / Higman, V.A. / Schlegel, B. / Leidert, M. / Driller, K. / Turgay, K. / Schmieder, P. / Heinemann, U. / Oschkinat, H.
履歴
登録2018年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TasA anchoring/assembly protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0101
ポリマ－17,0101
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7040 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 TasA anchoring/assembly protein / Biofilm assembly accessory protein TapA


分子量: 17010.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: tapA, yqhD, yqxM, BSU24640 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 T7 Express / 参照: UniProt: P40949

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
121isotropic23D 1H-15N NOESY
132isotropic12D 1H-13C HSQC
142isotropic13D 1H-13C NOESY
152isotropic23D CBCA(CO)NH
162isotropic23D HN(CA)CB
172isotropic23D C(CO)NH
1122isotropic23D H(CCO)NH
1112isotropic23D HBHA(CO)NH
1102isotropic23D (H)CCH-TOCSY
192isotropic23D HNCO
182isotropic23D HN(CO)CA

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-99% 15N] TasA anchoring/assembly protein, 50 mM sodium chloride, 20 mM potassium phosphate, 95% H2O/5% D2O15N95% H2O/5% D2O
solution20.54 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] TasA anchoring/assembly protein, 50 mM sodium chloride, 20 mM potassium phosphate, 95% H2O/5% D2O13C15N95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMTasA anchoring/assembly protein[U-99% 15N]1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
20 mMpotassium phosphatenatural abundance1
0.54 mMTasA anchoring/assembly protein[U-99% 13C; U-99% 15N]2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
20 mMpotassium phosphatenatural abundance2
試料状態イオン強度: 76 mM / Label: standard / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7501
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5 / 詳細: Standard ARIA water refinement protocol
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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