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- PDB-6q38: The Crystal structure of CK2a bound to P1-C4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q38
タイトルThe Crystal structure of CK2a bound to P1-C4
要素
  • Casein kinase II subunit alpha
  • Stapled Peptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / CK2alpha / CK2a / Stapled peptides / high concentration screening / selective ATP competitive inhibitors / surface entrophy reduction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA binding / positive regulation of activin receptor signaling pathway / adiponectin-activated signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / protein kinase regulator activity / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL ...regulation of DNA binding / positive regulation of activin receptor signaling pathway / adiponectin-activated signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / protein kinase regulator activity / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / peptidyl-threonine phosphorylation / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / fibrillar center / positive regulation of protein catabolic process / kinase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / secretory granule lumen / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / ficolin-1-rich granule lumen / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein phosphorylation / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / Neutrophil degranulation / chromatin / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / BENZOIC ACID / Casein kinase II subunit beta / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Brear, P. / Iegre, J. / Baker, D. / Tan, Y. / Sore, H. / Donovan, D. / Spring, D. / Chandra, V. / Hyvonen, M.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust090340/Z/09/Z 英国
Wellcome Trust107714/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2019
タイトル: Efficient development of stable and highly functionalised peptides targeting the CK2 alpha /CK2 beta protein-protein interaction.
著者: Iegre, J. / Brear, P. / Baker, D.J. / Tan, Y.S. / Atkinson, E.L. / Sore, H.F. / O' Donovan, D.H. / Verma, C.S. / Hyvonen, M. / Spring, D.R.
履歴
登録2018年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.02024年3月6日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.selection_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 2.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Stapled Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8714
ポリマ－40,4642
非ポリマー4062
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area16140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.887, 127.752, 54.499
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 39118.617 Da / 分子数: 1
断片: residues 2-329 and N-terminal extension GSMDIEFDDDADDDGSGSGSGSGS
変異: R21S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Stapled Peptide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1345.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: BIRD: PRD_002559, UniProt: P67870*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#4: 化合物 ChemComp-A1H27 / 3,5-bis(1-methyl-1,2,3-triazol-4-yl)benzoic acid


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 284.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12N6O2 / 参照: BIRD: PRD_002559
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.04 % / Mosaicity: 0.22 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M HEPES 7.5 pH, 10 %w/v PEG 8K, 8 %v/v Ethelyene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→63.88 Å / Num. obs: 44243 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 18.8 % / Biso Wilson estimate: 30.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.176 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.181 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 833029 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.74-1.8319.17.96512054163260.4191.8498.180.599.4
5.5-63.8815.90.0472446615410.9990.0120.04946.499.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
Aimless0.7.1データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5OTZ

5otz


解像度: 1.74→25.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU R Cruickshank DPI: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.109 / SU Rfree Blow DPI: 0.106 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.106
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2179 4.93 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.205 44161 99.4 %-
原子変位パラメータBiso max: 158.32 Å2 / Biso mean: 56.92 Å2 / Biso min: 26.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.5759 Å20 Å20 Å2
2---6.4957 Å20 Å2
3----1.0802 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.74→25.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2878 0 9 110 2997
Biso mean--49.45 47.41 -
残基数----336
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1067SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes73HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes463HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2992HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion356SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3395SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2992HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4045HARMONIC20.99
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.08
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.84
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.78 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2349 183 5.82 %
Rwork0.2144 2963 -
all0.2156 3146 -
obs--97.48 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3718-0.16610.03630.54730.23181.4154-0.06720.26670.1039-0.00840.0141-0.0816-0.00410.11450.0532-0.2806-0.0339-0.00080.3040.0372-0.3049.362432.849513.3899
21.86832.9104-0.33871.5581-1.52850.42230.0078-0.00930.02290.0078-0.0021-0.0485-0.06260.0031-0.0057-0.304-0.152-0.1520.08710.1520.30423.221462.44316.307
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A3 - 329
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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