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万見
- PDB-6q2l: The structure of the Streptococcus gordonii surface protein SspB ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q2l
タイトルThe structure of the Streptococcus gordonii surface protein SspB in complex with TEV peptide provides clues to the adherence of oral streptococcal adherence to salivary agglutinin
要素Agglutinin receptor
キーワードCELL ADHESION / SspB / variable domain
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cell surface antigen I/II A repeat / Streptococcal surface antigen repeat / Streptococcus antigen I/II alanine-rich (Ag I/II A) repeat profile. / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain superfamily / Glucan-binding protein C / Cross-wall-targeting lipoprotein motif / Adhesin isopeptide-forming adherence domain / Cell surface antigen, C-terminal / Antigen I/II, N-terminal ...Cell surface antigen I/II A repeat / Streptococcal surface antigen repeat / Streptococcus antigen I/II alanine-rich (Ag I/II A) repeat profile. / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain superfamily / Glucan-binding protein C / Cross-wall-targeting lipoprotein motif / Adhesin isopeptide-forming adherence domain / Cell surface antigen, C-terminal / Antigen I/II, N-terminal / Cell surface antigen C-terminus / Cell surface antigen I/II C2 terminal domain / Adhesin P1 N-terminal domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Agglutinin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus gordonii (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schormann, N. / Deivanayagam, C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The structure of the Streptococcus gordonii surface protein SspB in complex with TEV peptide provides clues to the adherence of oral streptococcal adherence to salivary agglutinin
著者: Schormann, N. / Deivanayagam, C.
履歴
登録2019年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Agglutinin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0863
ポリマ－35,9701
非ポリマー1162
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.223, 47.695, 64.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Agglutinin receptor / SSP-5


分子量: 35969.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus gordonii (バクテリア)
遺伝子: ssp5, sspB / プラスミド: pET23d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P16952
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20-25% PEG 8000, 0.1M succinic acid, pH 5.0-5.5, 100mM MgCl2
PH範囲: 5.0-5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月30日 / 詳細: Osmic Mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 31075 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 2.661 / Net I/av σ(I): 19.1 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.419 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1321 / CC1/2: 0.714 / Rpim(I) all: 0.38 / Rrim(I) all: 0.567 / Χ2: 1.409 / % possible all: 83.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.53 Å37.15 Å
Translation5.53 Å37.15 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-20002.3.8データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-20002.3.8データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6Q2K

6q2k


解像度: 1.8→37.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 6.094 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.127
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1554 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.197 29507 98.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 83.66 Å2 / Biso mean: 22.5 Å2 / Biso min: 10.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å2-0 Å20.02 Å2
2---0.08 Å2-0 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→37.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2345 0 7 351 2703
Biso mean--19.21 32.05 -
残基数----301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022436
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022138
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2991.9313297
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88235003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7625306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.39625.487113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.41515407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.989157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022754
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02493
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 147 5.5 %
Rwork0.303 2674 -
obs--90.59 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.821 Å / Origin y: 3.2163 Å / Origin z: -4.0907 Å
111213212223313233
T0.0057 Å2-0.0019 Å2-0.0077 Å2-0.0313 Å20.0105 Å2--0.0164 Å2
L0.4868 °2-0.1449 °20.0698 °2-0.5505 °2-0.018 °2--0.2105 °2
S0.0015 Å °-0.0807 Å °0.0024 Å °-0.0497 Å °0.0288 Å °0.0512 Å °0.0127 Å °-0.0097 Å °-0.0302 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A462 - 478
2X-RAY DIFFRACTION1A479 - 514
3X-RAY DIFFRACTION1A515 - 547
4X-RAY DIFFRACTION1A548 - 642
5X-RAY DIFFRACTION1A643 - 738
6X-RAY DIFFRACTION1A739 - 762

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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