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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6q1d | ||||||
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タイトル | Holo YfeA reconstituted by zinc soaking | ||||||
![]() | Periplasmic chelated iron-binding protein YfeA | ||||||
![]() | METAL TRANSPORT / Yersinia pestis / substrate binding protein / SBP / YfeA | ||||||
機能・相同性 | ![]() cellular response to iron ion / iron ion transport / periplasmic space / cell adhesion / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Radka, C.D. / Labiuk, S.L. / DeLucas, L.J. / Aller, S.G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of the substrate-binding protein YfeA in apo and zinc-reconstituted holo forms. 著者: Radka, C.D. / Labiuk, S.L. / DeLucas, L.J. / Aller, S.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 74 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 52.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 248.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 248.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 992 B | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 4.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34425.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.78 % |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.3 詳細: 20 mM Bis-Tris, pH 6.3, 50 mM sodium chloride, 0.05% w/v sodium azide, 30% w/v PEG4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月8日 |
放射 | モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.28232 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.79→50 Å / Num. obs: 42877 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.967 / Net I/σ(I): 43.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.79→1.82 Å / Num. unique obs: 3015 / CC1/2: 0.973 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB entry 5UXS 解像度: 1.79→46.597 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.42
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 79 Å2 / Biso mean: 31.0189 Å2 / Biso min: 17.24 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.79→46.597 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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