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- PDB-6pxu: Crystal structure of human GalNAc-T12 bound to a diglycosylated p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pxu
タイトルCrystal structure of human GalNAc-T12 bound to a diglycosylated peptide, Mn2+, and UDP
要素
  • GAGATGAGAGYYITPRTGAGA
  • Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12
キーワードTRANSFERASE / GalNAc-T / mucin-type O-glycosylation / enzyme catalysis / substrate selectivity / colorectal cancer / CRC
機能・相同性
機能・相同性情報


polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase / polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase activity / protein O-linked glycosylation via N-acetyl-galactosamine / Defective GALNT12 causes CRCS1 / O-linked glycosylation of mucins / protein O-linked glycosylation / carbohydrate binding / Golgi membrane / Golgi apparatus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.007 Å
データ登録者Samara, N.L. / Fernandez, A.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1 ZIA DE000739 05 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM113534 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: The structure of the colorectal cancer-associated enzyme GalNAc-T12 reveals how nonconserved residues dictate its function.
著者: Fernandez, A.J. / Daniel, E.J.P. / Mahajan, S.P. / Gray, J.J. / Gerken, T.A. / Tabak, L.A. / Samara, N.L.
履歴
登録2019年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12
B: Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12
C: GAGATGAGAGYYITPRTGAGA
D: GAGATGAGAGYYITPRTGAGA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,55434
ポリマ－129,1604
非ポリマー3,39430
水10,124562
1
A: Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12
C: GAGATGAGAGYYITPRTGAGA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,12315
ポリマ－64,5802
非ポリマー1,54313
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area23880 Å2
手法PISA
2
B: Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12
D: GAGATGAGAGYYITPRTGAGA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,43119
ポリマ－64,5802
非ポリマー1,85117
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5790 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area24700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.820, 73.123, 74.441
Angle α, β, γ (deg.)113.080, 100.500, 108.230
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...
21(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 60
121(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A62 - 66
131(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A68 - 79
141(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A81 - 82
151(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A91 - 114
161(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 600
171(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A153
181(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 600
191(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 600
1101(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 600
1111(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 600
1121(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 600
1131(chain A and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...A51 - 600
211(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B51 - 60
221(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B62 - 66
231(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B68 - 79
241(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B114
251(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B50 - 600
261(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B126 - 152
271(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B153
281(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B50 - 600
291(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B50 - 600
2101(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B50 - 600
2111(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B50 - 600
2121(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B50 - 600
2131(chain B and (resseq 51:60 or resseq 62:66 or resseq...B50 - 600

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 8分子 ABCD

#1: タンパク質 Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12 / Polypeptide GalNAc transferase 12 / pp-GaNTase 12 / Protein-UDP acetylgalactosaminyltransferase 12 ...Polypeptide GalNAc transferase 12 / pp-GaNTase 12 / Protein-UDP acetylgalactosaminyltransferase 12 / UDP-GalNAc:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 12


分子量: 62738.980 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 39-581 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GALNT12 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類)
参照: UniProt: Q8IXK2, polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド GAGATGAGAGYYITPRTGAGA


分子量: 1840.970 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: 糖
ChemComp-A2G / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / N-acetyl-alpha-D-galactosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-galactose / N-ACETYL-2-DEOXY-2-AMINO-GALACTOSE / α-GalNAc


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGalpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-galactopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GalpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 588分子

#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 562 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium chloride, 20% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月11日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.007→20.03 Å / Num. obs: 163130 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 1 % / Biso Wilson estimate: 29.33 Å2 / Rpim(I) all: 0.1 / Rrim(I) all: 0.197 / Χ2: 1.071 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.007→2.03 Å / 冗長度: 3.1 % / Num. unique obs: 3795 / CC1/2: 0.339 / Rpim(I) all: 0.903 / % possible all: 89.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2FFU

2ffu


解像度: 2.007→20.027 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.73 / 位相誤差: 24.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 7888 4.84 %
Rwork0.1711 --
obs0.1734 163130 97.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 127.26 Å2 / Biso mean: 42.0352 Å2 / Biso min: 14.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.007→20.027 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8846 0 206 562 9614
Biso mean--47.91 42.56 -
残基数----1086
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079397
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98112722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.4435684
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4844X-RAY DIFFRACTION11.365TORSIONAL
12B4844X-RAY DIFFRACTION11.365TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0073-2.030.34282360.2911454285
2.03-2.05390.35482700.285481492
2.0539-2.07890.32022540.2806495892
2.0789-2.10520.31842320.2629485693
2.1052-2.13290.28282420.2565527496
2.1329-2.16210.2692580.2411497896
2.1621-2.19290.25593000.2451532897
2.1929-2.22560.32562740.2448503898
2.2256-2.26030.31382480.2402527897
2.2603-2.29730.28282780.2281510898
2.2973-2.33690.32562400.2247522898
2.3369-2.37930.28783020.2241518698
2.3793-2.4250.25222780.2093521098
2.425-2.47440.23552920.1958520698
2.4744-2.52810.31452880.1997517298
2.5281-2.58680.2352500.2014521098
2.5868-2.65140.2652300.2005527498
2.6514-2.72290.27512380.1967526498
2.7229-2.80280.26472780.1866529698
2.8028-2.8930.25452200.1798522899
2.893-2.99610.24542940.1781521098
2.9961-3.11560.22542460.169531299
3.1156-3.25690.20852780.1679528299
3.2569-3.42780.21192580.154523299
3.4278-3.64130.18952760.1416530699
3.6413-3.92050.18552340.1355529299
3.9205-4.31150.14282660.1215527099
4.3115-4.92730.15192580.1184532099
4.9273-6.17750.17843020.14045282100
6.1775-20.020.16562680.1376528899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.7337-0.0464-4.95691.07750.1664.94970.1307-0.21170.1995-0.0799-0.0383-0.2188-0.71120.3583-0.09560.5629-0.122-0.02070.2787-0.02290.32343.231919.847614.3269
20.8263-0.1479-0.33250.67820.57992.30990.01720.1724-0.0215-0.1144-0.0760.0311-0.1647-0.01110.05580.17590.00270.00250.2211-0.00170.18-2.74830.11144.4866
34.7358-0.26580.87573.6124-1.83183.2660.14060.75390.3233-0.2397-0.1674-0.0039-0.5143-0.5880.03570.44410.21670.01920.58310.01380.29763.2247-5.3973-31.9939
45.9985-0.32823.5981.44020.27494.23030.40310.0339-0.4627-0.0151-0.1977-0.2560.64160.26-0.23560.39390.01630.01970.22140.06260.372538.4015-43.2511-18.6367
50.9889-0.00790.40280.96080.39451.80550.0026-0.1559-0.00670.0685-0.04120.00190.0256-0.05090.04060.1664-0.0235-0.00450.20730.00280.169233.2779-27.3684-13.472
60.4840.15690.73880.42270.71042.5892-0.0678-0.13950.1443-0.0189-0.13680.0281-0.2246-0.17950.21220.27350.0126-0.04820.3654-0.09940.291835.121-8.31927.9561
75.71990.4542-0.22165.8396-0.51565.5677-0.1247-0.6059-0.35070.13920.2174-0.00120.509-0.5817-0.08320.2875-0.0139-0.01650.376-0.00490.265239.6802-17.641428.1008
86.5338-0.9771-4.63685.20072.01779.63610.4890.7349-0.3079-0.4173-0.30590.0695-0.11680.3498-0.16140.59880.08030.00060.5753-0.03380.27534.84114.7941-6.3703
98.17233.26794.05251.29741.6232.67510.1378-0.51340.51790.7592-0.16530.32770.0213-0.40080.12090.7177-0.09690.12360.7548-0.1470.747345.3494-25.32444.2945
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 51 through 101 )A51 - 101
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 102 through 460 )A102 - 460
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 461 through 581 )A461 - 581
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 50 through 101 )B50 - 101
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 102 through 387 )B102 - 387
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 388 through 460 )B388 - 460
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 461 through 581 )B461 - 581
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 5 through 21 )C5 - 21
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 1 through 19 )D1 - 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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