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- PDB-6pxo: Human Casein Kinase 1 delta (anion-free crystallization conditions) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pxo
タイトルHuman Casein Kinase 1 delta (anion-free crystallization conditions)
要素Casein kinase I isoform delta
キーワードCIRCADIAN CLOCK PROTEIN / Kinase / serine-threonine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / tau-protein kinase / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / tau-protein kinase / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spindle assembly / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / spindle microtubule / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / spindle / Wnt signaling pathway / endocytosis / : / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / ciliary basal body / cilium / cadherin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Freeberg, A. / Philpott, J.M. / Tripathi, S.M. / Partch, C.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Casein kinase 1 dynamics underlie substrate selectivity and the PER2 circadian phosphoswitch.
著者: Philpott, J.M. / Narasimamurthy, R. / Ricci, C.G. / Freeberg, A.M. / Hunt, S.R. / Yee, L.E. / Pelofsky, R.S. / Tripathi, S. / Virshup, D.M. / Partch, C.L.
履歴
登録2019年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4132
ポリマ－68,4132
非ポリマー00
水5,134285
1
A: Casein kinase I isoform delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2071
ポリマ－34,2071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase I isoform delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2071
ポリマ－34,2071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area25420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.910, 130.490, 51.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase I isoform delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34206.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.05 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.15 M Succinic Acid 17% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11583 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11583 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→65.24 Å / Num. obs: 40494 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 5.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 5884 / CC1/2: 0.61 / Rpim(I) all: 0.468 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5X17

5x17


解像度: 2→65.24 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2375 1994 4.93 %
Rwork0.1791 --
obs0.1819 40456 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→65.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4699 0 0 285 4984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084841
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9656522
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.3143441
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054683
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006836
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05010.32411720.26752690X-RAY DIFFRACTION100
2.0501-2.10550.30081330.25682756X-RAY DIFFRACTION100
2.1055-2.16740.33381490.24372746X-RAY DIFFRACTION99
2.1674-2.23740.28661500.22732730X-RAY DIFFRACTION100
2.2374-2.31740.31691270.21872758X-RAY DIFFRACTION100
2.3174-2.41020.31711700.21072710X-RAY DIFFRACTION100
2.4102-2.51990.27051120.20972786X-RAY DIFFRACTION100
2.5199-2.65270.26131440.19782749X-RAY DIFFRACTION100
2.6527-2.81890.27021260.19112765X-RAY DIFFRACTION100
2.8189-3.03660.20921380.17972736X-RAY DIFFRACTION100
3.0366-3.34210.23361670.17532740X-RAY DIFFRACTION99
3.3421-3.82570.21611430.15492746X-RAY DIFFRACTION99
3.8257-4.81980.18611360.1352741X-RAY DIFFRACTION99
4.8198-65.27970.20251270.16542809X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.88542.8086-1.39145.35960.22432.4685-0.29480.23330.1008-0.62890.05750.2013-0.174-0.16370.20160.2553-0.02-0.12980.30070.01220.3698-22.1364-31.9446-20.4648
23.09530.3416-1.0472.60940.23352.3008-0.03530.12540.1715-0.1063-0.01050.5652-0.1114-0.25430.04030.223-0.0223-0.03810.1842-0.00580.2559-12.0948-18.6688-10.7759
32.75420.4628-0.59082.66191.00712.42950.0317-0.3793-0.13390.2992-0.10670.32830.1330.13510.02250.2258-0.02760.02480.21480.02940.1909-6.3966-18.06260.6429
44.3622-1.5221.0715.16321.17274.2782-0.07260.42810.2705-0.4915-0.0058-0.0133-0.40620.25290.03220.2294-0.0730.01850.26070.02220.290.5248-33.9348-24.0921
55.25263.15372.16736.53742.45092.64960.00030.42360.252-0.56730.0966-0.3755-0.21550.0636-0.1310.18880.01690.06970.31360.00590.20497.3187-44.3871-22.9926
63.4085-0.60240.16534.1494-0.34061.2105-0.03420.10450.05490.01710.14170.59840.0386-0.0234-0.07160.1867-0.0172-0.00570.185-0.00820.2327-3.8931-57.5407-19.1222
74.7918-0.6429-0.30221.6193-1.30092.9038-0.1604-0.4306-0.04540.50450.30730.9399-0.1081-0.1946-0.07280.27650.0240.0980.2340.06150.425-10.9175-59.6923-9.0872
83.3831-0.8235-0.66551.78050.19142.6231-0.2354-0.1827-0.7890.22690.26391.20770.3716-0.13580.07280.3481-0.00260.05820.2430.0980.6832-10.6532-68.6783-13.805
91.30792.5385-0.79588.60931.13722.4497-0.06230.713-0.3145-1.16850.88740.64130.6395-0.6958-0.40430.6074-0.2729-0.38170.75440.09891.3206-23.3859-59.0056-29.6074
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 83 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 84 through 167 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 168 through 292 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 41 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 42 through 83 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 84 through 191 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 192 through 222 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 223 through 277 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 278 through 292 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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