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- PDB-6pxk: 3.65 Angstroms resolution structure of HslU with an axial-channel plug -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pxk
タイトル3.65 Angstroms resolution structure of HslU with an axial-channel plug
要素
  • ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
  • unidentified alpha helical sequence
キーワードHYDROLASE / AAA+ ATPase / peptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding ...protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.647 Å
データ登録者Baytshtok, V. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Heat activates the AAA+ HslUV protease by melting an axial autoinhibitory plug.
著者: Baytshtok, V. / Fei, X. / Shih, T.T. / Grant, R.A. / Santos, J.C. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2019年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source
Item: _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list
改定 1.22021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
H: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
I: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
J: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
K: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
L: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
A: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
B: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
C: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
D: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
X: unidentified alpha helical sequence
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)619,64741
ポリマ－612,98413
非ポリマー6,66328
水00
1
A: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
B: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
C: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
D: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
X: unidentified alpha helical sequence
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)310,32119
ポリマ－307,1827
非ポリマー3,14012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
H: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
I: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
J: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
K: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
L: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,32622
ポリマ－305,8026
非ポリマー3,52416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29850 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area100960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)200.030, 91.200, 201.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.430, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / Heat shock protein HslU / Unfoldase HslU


分子量: 50967.012 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hslU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SIX7, UniProt: P0A6H5*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド unidentified alpha helical sequence


分子量: 1379.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HslU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M ammonium sulfate, 18% PEG-3350, 0.1 M TRIS pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.647→47.687 Å / Num. obs: 154279 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 5.01 % / Biso Wilson estimate: 145.18 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rrim(I) all: 0.117 / Χ2: 1.363 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.65-3.744.6891.2871.024989111504106410.6091.4492.5
3.74-3.844.7821.0041.345340411310111680.6911.12998.7
3.84-3.965.0270.6942.035511211055109630.8220.77599.2
3.96-4.085.2630.5182.775545010656105360.8970.57498.9
4.08-4.215.2150.43.535353110319102650.9430.44599.5
4.21-4.365.1360.3054.685148610112100250.9540.3499.1
4.36-4.525.0760.2276.2448465963695480.9740.25299.1
4.52-4.714.7920.1857.4543945926591700.9790.20799
4.71-4.924.8620.1668.342657894087740.980.18698.1
4.92-5.165.2470.1589.2544335850184500.9840.17599.4
5.16-5.445.1910.1499.6841774808680470.9840.16599.5
5.44-5.775.1190.1439.9339230771476630.9840.15999.3
5.77-6.164.970.12910.6735308719071040.9870.14498.8
6.16-6.664.9190.113.6132301671165670.9910.11297.9
6.66-7.295.2220.07618.4731858611861010.9950.08499.7
7.29-8.165.0250.05822.6727945561455610.9970.06599.1
8.16-9.424.6350.0525.0922124490147730.9970.05697.4
9.42-11.534.9390.04528.0120392416841290.9980.0599.1
11.53-16.315.0070.04128.9915733318931420.9990.04698.5
16.31-47.6874.850.04230.188013177816520.9970.04792.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DO0

1do0


解像度: 3.647→47.687 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.06
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2705 3887 4.88 %
Rwork0.2297 --
obs0.2317 79577 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 375.27 Å2 / Biso mean: 162.2472 Å2 / Biso min: 86.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.647→47.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37119 0 404 0 37523
Biso mean--145.07 --
残基数----4728
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.6472-3.69160.36431260.3479236488
3.6916-3.73840.32881160.3344269299
3.7384-3.78750.3351310.3273272099
3.7875-3.83940.37621280.3105267699
3.8394-3.89420.34441520.298267399
3.8942-3.95230.3031260.2861274299
3.9523-4.0140.26041260.2837265399
4.014-4.07980.321440.2746269599
4.0798-4.15010.34571410.2647275599
4.1501-4.22550.29121130.2617267499
4.2255-4.30680.30461380.2614272799
4.3068-4.39460.28891560.2525267199
4.3946-4.49010.27571610.235267499
4.4901-4.59450.26471320.2331274399
4.5945-4.70930.27921420.2311267899
4.7093-4.83650.26981470.2199269299
4.8365-4.97870.25391280.2222271099
4.9787-5.13920.26081480.2326272299
5.1392-5.32260.26231450.23282730100
5.3226-5.53540.27371520.2488269199
5.5354-5.78690.30191330.2623275899
5.7869-6.09150.29711460.2679271499
6.0915-6.47220.26621550.2527269298
6.4722-6.97060.27231400.23122739100
6.9706-7.66940.25611520.21392744100
7.6694-8.77320.20931430.173275399
8.7732-11.03070.21511360.1655275398
11.0307-47.6870.28311300.2149285598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.47631.182-0.09565.40210.73893.6841-0.06730.0656-0.184-0.25350.1966-0.3753-0.45710.21930.00431.0938-0.1360.03261.3056-0.22621.3391-38.2313.512168.1618
21.6746-0.66990.15241.15950.97076.15330.17160.1121-0.0824-0.4106-0.0419-0.5384-0.92090.5377-0.04261.1687-0.17190.21811.2913-0.21311.3721-41.03772.743136.7582
33.399-2.0243-1.37393.6959-0.42644.47390.02680.30270.1165-0.2388-0.0037-0.0005-0.4646-0.4971-0.04511.64840.127-0.01071.8133-0.3161.3909-67.9363-3.473123.0052
43.24230.84060.92132.1971-0.90174.9685-0.11480.7667-0.4410.01590.00560.2036-0.1692-1.0570.14320.95850.14270.05291.5352-0.33911.585-93.1674-8.805940.7451
53.81950.4647-0.34295.40390.65064.3652-0.0412-0.1557-0.59190.8174-0.02180.1647-0.0471-0.24880.10210.83150.0784-0.04580.9912-0.05071.1205-91.408-7.755771.4974
64.3086-0.5057-0.77984.12640.06334.2619-0.15490.0619-0.0581-0.15020.1496-0.2725-0.3680.1063-0.03891.1104-0.01790.09580.8164-0.07980.9991-63.8103-1.335484.9441
75.5661.75791.17856.1999-1.81094.9168-0.39280.1148-0.12020.21190.04990.0442-0.6217-0.4920.15491.01060.2608-0.17351.0266-0.19861.07381.088743.766849.3139
83.7348-0.6576-0.88324.13411.62753.7746-0.0550.0381-0.0476-0.6472-0.23520.1147-0.69320.00130.15581.5930.0808-0.19791.2984-0.00591.201613.137340.211420.3531
94.4439-1.5309-0.84624.69460.00633.12760.01-0.0892-0.1824-0.3893-0.26680.10570.25030.13550.16741.3051-0.00660.07041.06060.18541.002541.240227.913615.4612
104.8997-0.83541.78283.79520.66246.02990.0850.37340.1106-0.4198-0.212-0.32850.25020.72230.13391.26910.08530.16241.33720.23241.139957.558818.258740.8186
114.23840.8295-0.98552.02571.28416.91310.00870.121-0.10360.0949-0.0113-0.1215-0.09480.2275-0.05311.13270.08260.03411.01180.17741.25146.239921.355369.6136
124.4327-0.2561-0.65611.91190.40445.4534-0.1513-0.0163-0.1340.0924-0.1170.2132-0.27990.02980.17611.01390.0485-0.06491.01390.06181.217617.674434.161873.355
130.3845-0.1064-0.63240.00790.39010.82740.47911.0651-0.4416-0.2151-0.0524-0.85390.40460.1023-0.23191.67320.3087-0.1572.6172-0.6442.6961-39.178-28.21450.0634
14-2.0569-1.0139-0.95893.00072.7948-0.305-0.24940.17380.2437-0.62310.03640.1875-0.0716-0.07210.2582.62810.2282-0.18251.8117-0.38731.7894-47.8708-34.644926.5154
15-0.46020.74730.22351.067-0.42671.0789-0.2096-0.0422-0.5145-0.37860.4822-0.2450.6273-0.6323-0.0561.68870.0743-0.12192.0977-0.29132.1686-72.0347-37.326336.6244
16-0.23440.1621-0.37090.2822-0.8081.3485-0.0937-1.3290.2387-1.08611.08420.74151.4683-1.064-0.04521.4872-0.05230.12342.30630.23182.918-85.2847-30.274851.0525
17-0.0013-0.01370.14642.7003-0.97580.7748-0.0456-0.5833-0.42040.3499-0.3661-0.46510.45770.810.30941.62450.18220.10241.69680.12311.5705-66.7809-32.396378.1944
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)A1 - 96
2X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)A251 - 333
3X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)A450
4X-RAY DIFFRACTION2chain B and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)B1 - 96
5X-RAY DIFFRACTION2chain B and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)B251 - 333
6X-RAY DIFFRACTION2chain B and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)B450
7X-RAY DIFFRACTION3chain C and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)C1 - 96
8X-RAY DIFFRACTION3chain C and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)C251 - 333
9X-RAY DIFFRACTION3chain C and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)C450
10X-RAY DIFFRACTION4chain D and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)D1 - 96
11X-RAY DIFFRACTION4chain D and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)D251 - 333
12X-RAY DIFFRACTION4chain D and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)D450
13X-RAY DIFFRACTION5chain E and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)E1 - 96
14X-RAY DIFFRACTION5chain E and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)E251 - 333
15X-RAY DIFFRACTION5chain E and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)E450
16X-RAY DIFFRACTION6chain F and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)F1 - 96
17X-RAY DIFFRACTION6chain F and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)F251 - 333
18X-RAY DIFFRACTION6chain F and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)F450
19X-RAY DIFFRACTION7chain G and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)G1 - 96
20X-RAY DIFFRACTION7chain G and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)G251 - 333
21X-RAY DIFFRACTION7chain G and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)G450
22X-RAY DIFFRACTION8chain H and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)H1 - 96
23X-RAY DIFFRACTION8chain H and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)H251 - 333
24X-RAY DIFFRACTION8chain H and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)H450
25X-RAY DIFFRACTION9chain I and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)I1 - 96
26X-RAY DIFFRACTION9chain I and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)I251 - 333
27X-RAY DIFFRACTION9chain I and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)I450
28X-RAY DIFFRACTION10chain J and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)J1 - 96
29X-RAY DIFFRACTION10chain J and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)J251 - 333
30X-RAY DIFFRACTION10chain J and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)J450
31X-RAY DIFFRACTION11chain K and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)K1 - 96
32X-RAY DIFFRACTION11chain K and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)K251 - 333
33X-RAY DIFFRACTION11chain K and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)K450
34X-RAY DIFFRACTION12chain L and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)L1 - 96
35X-RAY DIFFRACTION12chain L and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)L251 - 333
36X-RAY DIFFRACTION12chain L and (resseq 1:96 or resseq 251:333 or resseq 450)L450
37X-RAY DIFFRACTION13chain A and (resseq 97:250)A97 - 250
38X-RAY DIFFRACTION14chain B and (resseq 97:250)B97 - 250
39X-RAY DIFFRACTION15chain C and (resseq 97:250)C97 - 250
40X-RAY DIFFRACTION16chain D and (resseq 97:250)D97 - 250
41X-RAY DIFFRACTION17chain E and (resseq 97:250)E97 - 250
42X-RAY DIFFRACTION18chain F and (resseq 97:250)F97 - 250
43X-RAY DIFFRACTION19chain G and (resseq 97:250)G97 - 250
44X-RAY DIFFRACTION20chain H and (resseq 97:250)H97 - 250
45X-RAY DIFFRACTION21chain I and (resseq 97:250)I97 - 250
46X-RAY DIFFRACTION22chain J and (resseq 97:250)J97 - 250
47X-RAY DIFFRACTION23chain K and (resseq 97:250)K97 - 250
48X-RAY DIFFRACTION24chain L and (resseq 97:250)L97 - 250
49X-RAY DIFFRACTION25chain A and (resseq 334:443)A334 - 443
50X-RAY DIFFRACTION26chain B and (resseq 334:443)B334 - 443
51X-RAY DIFFRACTION27chain C and (resseq 334:443)C334 - 443
52X-RAY DIFFRACTION28chain D and (resseq 334:443)D334 - 443
53X-RAY DIFFRACTION29chain E and (resseq 334:443)E334 - 443
54X-RAY DIFFRACTION30chain F and (resseq 334:443)F334 - 443
55X-RAY DIFFRACTION31chain G and (resseq 334:443)G334 - 443
56X-RAY DIFFRACTION32chain H and (resseq 334:443)H334 - 443
57X-RAY DIFFRACTION33chain I and (resseq 334:443)I334 - 443
58X-RAY DIFFRACTION34chain J and (resseq 334:443)J334 - 443
59X-RAY DIFFRACTION35chain K and (resseq 334:443)K334 - 443
60X-RAY DIFFRACTION36chain L and (resseq 334:443)L334 - 443
61X-RAY DIFFRACTION37chain XX3 - 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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