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- PDB-6px4: Crystal structure of the complex between periplasmic domains of a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6px4
タイトルCrystal structure of the complex between periplasmic domains of antiholin RI and holin T from T4 phage, in H32
要素
  • Antiholin
  • Holin
キーワードVIRAL PROTEIN / phage / lysis inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


: / host cell periplasmic space / pore-forming activity / cytolysis / molecular function inhibitor activity / viral release from host cell by cytolysis / killing of cells of another organism / host cell plasma membrane / DNA binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T4, GpT, holin / Bacteriophage T holin / Antiholin T4 type
類似検索 - ドメイン・相同性
Holin / Antiholin / Holin / Antiholin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage ECML-134 (ファージ)
Escherichia phage vB_EcoM_NBG2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Krieger, I.V. / Sacchettini, J.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Welch FoundationA-0015 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2020
タイトル: The Structural Basis of T4 Phage Lysis Control: DNA as the Signal for Lysis Inhibition.
著者: Inna V Krieger / Vladimir Kuznetsov / Jeng-Yih Chang / Junjie Zhang / Samir H Moussa / Ryland F Young / James C Sacchettini /
要旨: Optimal phage propagation depends on the regulation of the lysis of the infected host cell. In T4 phage infection, lysis occurs when the holin protein (T) forms lesions in the host membrane. However, ...Optimal phage propagation depends on the regulation of the lysis of the infected host cell. In T4 phage infection, lysis occurs when the holin protein (T) forms lesions in the host membrane. However, the lethal function of T can be blocked by an antiholin (RI) during lysis inhibition (LIN). LIN sets if the infected cell undergoes superinfection, then the lysis is delayed until host/phage ratio becomes more favorable for the release of progeny. It has been thought that a signal derived from the superinfection is required to activate RI. Here we report structures that suggest a radically different model in which RI binds to T irrespective of superinfection, causing it to accumulate in a membrane as heterotetrameric 2RI-2T complex. Moreover, we show the complex binds non-specifically to DNA, suggesting that the gDNA from the superinfecting phage serves as the LIN signal and that stabilization of the complex by DNA binding is what defines LIN. Finally, we show that soluble domain of free RI crystallizes in a domain-swapped homotetramer, which likely works as a sink for RI molecules released from the RI-T complex to ensure efficient lysis. These results constitute the first structural basis and a new model not only for the historic LIN phenomenon but also for the temporal regulation of phage lysis in general.
履歴
登録2019年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: Antiholin
T: Holin
A: Antiholin
B: Holin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4754
ポリマ－50,4754
非ポリマー00
水4,504250
1
R: Antiholin
T: Holin
A: Antiholin
B: Holin
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,84924
ポリマ－302,84924
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area43840 Å2
ΔGint-203 kcal/mol
Surface area103790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.546, 116.546, 223.384
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11T-304-

HOH

21A-151-

HOH

31B-353-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Antiholin


分子量: 8801.884 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage ECML-134 (ファージ)
遺伝子: ECML134_104 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I7AU04, UniProt: P13304*PLUS
#2: タンパク質 Holin


分子量: 16435.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage vB_EcoM_NBG2 (ファージ)
遺伝子: vBEcoMNBG2_239 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2U8QQK7, UniProt: P06808*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.75 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.8 M Na/K Tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→99 Å / Num. obs: 68307 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 7.29 % / Biso Wilson estimate: 22.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.45
反射 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Num. unique obs: 9569 / Rsym value: 0.3382 / % possible all: 85.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.11.1_2575精密化
SAINTデータ削減
SAINTデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→33.644 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2252 3429 5.04 %
Rwork0.1935 64659 -
obs0.1951 68088 96.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 65.44 Å2 / Biso mean: 25.8733 Å2 / Biso min: 12.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→33.644 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 0 250 3749
Biso mean---29.66 -
残基数----427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073660
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8754961
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049513
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006643
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.142899
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.65-1.67360.26921040.2834214277
1.6736-1.69860.32451200.263225582
1.6986-1.72510.31491340.2486238387
1.7251-1.75340.32161360.2498258894
1.7534-1.78370.25431430.2346270398
1.7837-1.81610.27951380.2312272399
1.8161-1.8510.2531310.2214275099
1.851-1.88880.2771330.2216273999
1.8888-1.92990.25191700.2275273199
1.9299-1.97470.2741320.2155274599
1.9747-2.02410.211370.2093274599
2.0241-2.07880.24481440.2174275499
2.0788-2.140.23551280.20722746100
2.14-2.20910.2191330.20322784100
2.2091-2.2880.23651650.2132273799
2.288-2.37960.24771640.20512748100
2.3796-2.48790.231430.21332768100
2.4879-2.6190.27541450.20772759100
2.619-2.7830.25611660.20822776100
2.783-2.99770.23771630.19862761100
2.9977-3.29920.22491510.1939277599
3.2992-3.7760.21851440.17852820100
3.776-4.75530.16511470.1467282299
4.7553-33.60.17191580.1575290599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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