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- PDB-3stj: Crystal structure of the protease + PDZ1 domain of DegQ from Esch... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3stj
タイトルCrystal structure of the protease + PDZ1 domain of DegQ from Escherichia coli
要素
  • Protease degQ
  • peptide (UNK)
キーワードHYDROLASE / serine protease / PDZ domain / protease / chaperone / DegP / DegQ
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic pH-dependent serine endoprotease DegQ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sawa, J. / Malet, H. / Krojer, T. / Canellas, F. / Ehrmann, M. / Clausen, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Molecular adaptation of the DegQ protease to exert protein quality control in the bacterial cell envelope.
著者: Sawa, J. / Malet, H. / Krojer, T. / Canellas, F. / Ehrmann, M. / Clausen, T.
履歴
登録2011年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease degQ
B: Protease degQ
C: Protease degQ
D: Protease degQ
E: Protease degQ
F: Protease degQ
G: Protease degQ
H: Protease degQ
I: Protease degQ
J: Protease degQ
K: Protease degQ
L: Protease degQ
M: peptide (UNK)
N: peptide (UNK)
O: peptide (UNK)
P: peptide (UNK)
Q: peptide (UNK)
R: peptide (UNK)
S: peptide (UNK)
T: peptide (UNK)
U: peptide (UNK)
V: peptide (UNK)
W: peptide (UNK)
X: peptide (UNK)
Z: peptide (UNK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)440,07025
ポリマ－440,07025
非ポリマー00
水00
1
A: Protease degQ
B: Protease degQ
C: Protease degQ
M: peptide (UNK)
N: peptide (UNK)
O: peptide (UNK)
Z: peptide (UNK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4787
ポリマ－110,4787
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9160 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area35820 Å2
手法PISA
2
D: Protease degQ
E: Protease degQ
F: Protease degQ
P: peptide (UNK)
Q: peptide (UNK)
R: peptide (UNK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8646
ポリマ－109,8646
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8270 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area35960 Å2
手法PISA
3
G: Protease degQ
H: Protease degQ
I: Protease degQ
S: peptide (UNK)
T: peptide (UNK)
U: peptide (UNK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8646
ポリマ－109,8646
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8240 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area35860 Å2
手法PISA
4
J: Protease degQ
K: Protease degQ
L: Protease degQ
V: peptide (UNK)
W: peptide (UNK)
X: peptide (UNK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8646
ポリマ－109,8646
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8230 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area35940 Å2
手法PISA
5
D: Protease degQ
E: Protease degQ
F: Protease degQ
P: peptide (UNK)
Q: peptide (UNK)
R: peptide (UNK)

J: Protease degQ
K: Protease degQ
L: Protease degQ
V: peptide (UNK)
W: peptide (UNK)
X: peptide (UNK)

G: Protease degQ
H: Protease degQ
I: Protease degQ
S: peptide (UNK)
T: peptide (UNK)
U: peptide (UNK)

A: Protease degQ
B: Protease degQ
C: Protease degQ
M: peptide (UNK)
N: peptide (UNK)
O: peptide (UNK)
Z: peptide (UNK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)440,07025
ポリマ－440,07025
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z+1/31
identity operation1_555x,y,z1
Buried area46990 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area130500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.316, 115.316, 287.419
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
詳細AS PER THE AUTHORS THE PROTEIN IS ONLY PRESENT AS A TRIMER IN SOLUTION IN THE ABSENCE OF SUBSTRATES

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要素

#1: タンパク質
Protease degQ


分子量: 36007.609 Da / 分子数: 12 / 断片: UNP residues 28-364 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: degQ, hhoA, b3234, JW3203 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P39099, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド
peptide (UNK)


分子量: 613.749 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
構成要素の詳細THE PRESENCE OF THE UNKNOWN PEPTIDE CANNOT BE DISPUTED. THESE CHAINS HAVE WEAK ELECTRON DENSITY AND ...THE PRESENCE OF THE UNKNOWN PEPTIDE CANNOT BE DISPUTED. THESE CHAINS HAVE WEAK ELECTRON DENSITY AND HIGH B-FACTORS. THEIR PRESENCE BECAME EVIDENT FROM INSPECTION OF DIFFERENCE ELECTRON DENSITY MAPS AND FITS WELL TO SIMILAR OBSERVATIONS IN HOMOLOGOUS STRUCTURES. THEIR POOR DEFINITION MAY REFLECT THE FACT THAT THESE PEPTIDE WERE NOT ADDED AT ANY STEP OF THE PROTEIN PREPARATION OR CRYSTALLIZATION TRIALS, HENCE THEY MUST HAVE BEEN PICKED UP FROM THE EXPRESSION SYSTEM OR BE A CONSEQUENCE OF SOME FORM OF PROTEOLYSIS. THEREFORE THEIR OCCUPANCY IS PROBABLY LOW

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.4
詳細: 24% PEG6000, 5% PEG100, 10% glycerol, 0.1M MES pH5.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 124692 / Num. obs: 124692 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 68.23 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9428 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9292 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 6289 5.04 %RANDOM
Rwork0.1843 ---
all0.1857 124692 --
obs0.1857 124692 --
原子変位パラメータBiso mean: 60.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4936 Å20 Å20 Å2
2--3.4936 Å20 Å2
3----6.9873 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.348 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26483 0 0 0 26483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0126770HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.3236202HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d12553SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes744HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3906HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it26770HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.13
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3691SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact28646SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2481 384 4.73 %
Rwork0.2213 7727 -
all0.2225 8111 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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