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- PDB-6psa: PIE12 D-PEPTIDE AGAINST HIV ENTRY (IN COMPLEX WITH IQN17 Q577R RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6psa
タイトルPIE12 D-PEPTIDE AGAINST HIV ENTRY (IN COMPLEX WITH IQN17 Q577R RESISTANCE MUTANT)
要素
  • IQN17
  • PIE12 D-peptide
キーワードVIRAL PROTEIN/INHIBITOR / HIV / HELIX / HIV ENTRY INHIBITOR / IQN17 PIE12 / D-PEPTIDE INHIBITOR / VIRAL PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / Synthesis and processing of ENV and VPU / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / symbiont-mediated evasion of host immune response / mediator complex binding / positive regulation of establishment of T cell polarity ...FCERI mediated MAPK activation / Synthesis and processing of ENV and VPU / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / symbiont-mediated evasion of host immune response / mediator complex binding / positive regulation of establishment of T cell polarity / Alpha-defensins / Oxidative Stress Induced Senescence / Dectin-2 family / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / actin filament organization / host cell endosome membrane / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / viral protein processing / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / receptor ligand activity / DNA-binding transcription factor activity / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / chromatin binding / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like ...: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / General control transcription factor GCN4 / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Hill, C.P. / Whitby, F.G. / Kay, M. / Weinstock, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: Retrovirology / 年: 2019
タイトル: Characterization of resistance to a potent D-peptide HIV entry inhibitor.
著者: Smith, A.R. / Weinstock, M.T. / Siglin, A.E. / Whitby, F.G. / Francis, J.N. / Hill, C.P. / Eckert, D.M. / Root, M.J. / Kay, M.S.
履歴
登録2019年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: PIE12 D-peptide
A: IQN17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6434
ポリマ－7,5722
非ポリマー712
水1,33374
1
H: PIE12 D-peptide
A: IQN17
ヘテロ分子

H: PIE12 D-peptide
A: IQN17
ヘテロ分子

H: PIE12 D-peptide
A: IQN17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,92812
ポリマ－22,7166
非ポリマー2136
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area10350 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area11340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.843, 48.843, 67.634
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: Polypeptide(D) PIE12 D-peptide


分子量: 2029.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: タンパク質・ペプチド IQN17


分子量: 5542.534 Da / 分子数: 1
Fragment: GP41 HYDROPHOBIC POCKET, RESIDUES 565-581, GCN4, RESIDUES 249-276
Mutation: Q577R / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (合成) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P03069, UniProt: P04578
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.01 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: HAMPTON RESEARCH SALT RX SCREEN, CONDITION B4 - 1.8M AMMONIUM CITRATE DIBASIC, 0.1 M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE, PH 4.6
Temp details: K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97591 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月19日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97591 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 14574 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→13.21 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 23.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 1454 10.02 %
Rwork0.176 --
obs0.18 14513 98.1 %
溶媒の処理減衰半径: 1.13 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 66.47 Å2 / ksol: 0.56 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7698 Å20 Å20 Å2
2--2.7698 Å20 Å2
3----5.5396 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→13.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数530 0 2 74 606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008539
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.123713
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.871215
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0576
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00588
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3001-1.34650.30461610.31171299X-RAY DIFFRACTION99
1.3465-1.40040.25991420.22921330X-RAY DIFFRACTION99
1.4004-1.4640.23841590.17761300X-RAY DIFFRACTION100
1.464-1.54110.22611400.14091294X-RAY DIFFRACTION97
1.5411-1.63750.18721490.14881361X-RAY DIFFRACTION100
1.6375-1.76370.21271280.15631334X-RAY DIFFRACTION100
1.7637-1.94060.22781530.15241322X-RAY DIFFRACTION100
1.9406-2.22030.19211430.15451346X-RAY DIFFRACTION100
2.2203-2.7930.22161520.15791328X-RAY DIFFRACTION100
2.793-13.2070.21391270.2041145X-RAY DIFFRACTION86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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