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- PDB-6pou: Structure of human endothelial nitric oxide synthase heme domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pou
タイトルStructure of human endothelial nitric oxide synthase heme domain in complex with 7-(4-(2-Aminoethyl)phenyl)-4-methylquinolin-2-amine
要素Nitric oxide synthase, endothelial
キーワードOXIDOREDUCTASE/INHIBITOR / nitric oxide synthase inhibitor / heme enzyme / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / tetrahydrobiopterin metabolic process / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ovulation from ovarian follicle / pulmonary valve morphogenesis ...regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / tetrahydrobiopterin metabolic process / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ovulation from ovarian follicle / pulmonary valve morphogenesis / response to fluid shear stress / negative regulation of biomineral tissue development / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / aortic valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / positive regulation of Notch signaling pathway / cadmium ion binding / negative regulation of calcium ion transport / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of platelet activation / nitric oxide mediated signal transduction / actin monomer binding / nitric-oxide synthase (NADPH) / blood vessel remodeling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / nitric-oxide synthase activity / endothelial cell migration / L-arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of sodium ion transport / negative regulation of blood pressure / response to hormone / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / nitric oxide biosynthetic process / homeostasis of number of cells within a tissue / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / lung development / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / blood vessel diameter maintenance / VEGFR2 mediated vascular permeability / mitochondrion organization / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / establishment of localization in cell / caveola / potassium ion transport / regulation of blood pressure / vasodilation / endocytic vesicle membrane / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / response to heat / scaffold protein binding / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / in utero embryonic development / calmodulin binding / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / Golgi membrane / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GADOLINIUM ATOM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-M16 / Nitric oxide synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.194 Å
データ登録者Li, H. / Poulos, T.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)GM57353 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: First Contact: 7-Phenyl-2-Aminoquinolines, Potent and Selective Neuronal Nitric Oxide Synthase Inhibitors That Target an Isoform-Specific Aspartate.
著者: Cinelli, M.A. / Reidl, C.T. / Li, H. / Chreifi, G. / Poulos, T.L. / Silverman, R.B.
履歴
登録2019年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, endothelial
B: Nitric oxide synthase, endothelial
C: Nitric oxide synthase, endothelial
D: Nitric oxide synthase, endothelial
E: Nitric oxide synthase, endothelial
F: Nitric oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)308,89961
ポリマ－296,0756
非ポリマー12,82455
水15,457858
1
A: Nitric oxide synthase, endothelial
B: Nitric oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,32422
ポリマ－98,6922
非ポリマー4,63220
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10360 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area33680 Å2
手法PISA
2
C: Nitric oxide synthase, endothelial
D: Nitric oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,04921
ポリマ－98,6922
非ポリマー4,35819
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9970 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area34180 Å2
手法PISA
3
E: Nitric oxide synthase, endothelial
F: Nitric oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,52618
ポリマ－98,6922
非ポリマー3,83416
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9810 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area34230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.923, 153.549, 175.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Nitric oxide synthase, endothelial / Constitutive NOS / cNOS / EC-NOS / Endothelial NOS / eNOS / NOS type III / NOSIII


分子量: 49345.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: endothelial / 遺伝子: NOS3 / プラスミド: pCWori / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P29474, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 7種, 913分子

#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-M16 / 7-[4-(2-aminoethyl)phenyl]-4-methylquinolin-2-amine


分子量: 277.364 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H19N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-GD / GADOLINIUM ATOM / ガドリニウムヒドリド


分子量: 157.250 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Gd
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 858 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.3 % / 解説: rods
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10-12% PEG3350, 0.1M BIS-TRIS 0.2-0.3M MG ACETATE, 0.1M GdCl3 10% glycerol, 5 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.194→80 Å / Num. obs: 150827 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.1 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.303 / Rpim(I) all: 0.095 / Rsym value: 0.303 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.194→2.25 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 1.903 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 6538 / CC1/2: 0.465 / Rpim(I) all: 0.601 / Rsym value: 1.903 / % possible all: 88.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1-2575_1496: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4D1P

4d1p


解像度: 2.194→79.608 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 26.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2433 14610 5.02 %random
Rwork0.1889 ---
obs0.1916 150667 99.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.194→79.608 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19227 0 791 858 20876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01220768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06428272
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.36212058
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582911
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063629
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1936-2.21850.37414070.32967671X-RAY DIFFRACTION83
2.2185-2.24460.40244880.35589274X-RAY DIFFRACTION100
2.2446-2.2720.39725440.36169233X-RAY DIFFRACTION100
2.272-2.30080.3665470.30059261X-RAY DIFFRACTION100
2.3008-2.3310.35345480.30319212X-RAY DIFFRACTION100
2.331-2.3630.34994900.29299230X-RAY DIFFRACTION100
2.363-2.39670.3545430.27869243X-RAY DIFFRACTION100
2.3967-2.43250.3354660.27499291X-RAY DIFFRACTION100
2.4325-2.47050.30834490.26229287X-RAY DIFFRACTION100
2.4705-2.5110.29474870.24639279X-RAY DIFFRACTION100
2.511-2.55430.27444550.23039401X-RAY DIFFRACTION100
2.5543-2.60080.2954730.239298X-RAY DIFFRACTION100
2.6008-2.65080.30215160.22219233X-RAY DIFFRACTION100
2.6508-2.70490.29484470.21919300X-RAY DIFFRACTION100
2.7049-2.76370.26625470.20659257X-RAY DIFFRACTION100
2.7637-2.8280.29264480.20679323X-RAY DIFFRACTION100
2.828-2.89870.2764870.2069259X-RAY DIFFRACTION100
2.8987-2.97710.25185030.19439231X-RAY DIFFRACTION100
2.9771-3.06470.26814810.19089350X-RAY DIFFRACTION100
3.0647-3.16360.24215230.19089148X-RAY DIFFRACTION100
3.1636-3.27670.25325080.17969294X-RAY DIFFRACTION100
3.2767-3.40790.21624670.16479277X-RAY DIFFRACTION100
3.4079-3.5630.21044900.15489326X-RAY DIFFRACTION100
3.563-3.75090.19834390.14789308X-RAY DIFFRACTION100
3.7509-3.98590.1874750.13599268X-RAY DIFFRACTION100
3.9859-4.29360.18134870.12719332X-RAY DIFFRACTION100
4.2936-4.72560.16284970.12359248X-RAY DIFFRACTION100
4.7256-5.40930.16894560.1299306X-RAY DIFFRACTION100
5.4093-6.81460.20774800.14919285X-RAY DIFFRACTION100
6.8146-79.66010.19134620.17019190X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0796-0.0110.02862.63470.53960.4298-0.00750.1404-0.1038-0.3598-0.07770.1353-0.0336-0.05290.06760.2377-0.0037-0.00230.25070.00240.143131.928-32.4922-15.2261
21.8466-0.1422-0.18421.22860.57961.05380.00220.03380.1004-0.04120.0714-0.14410.03670.1105-0.06210.19110.00550.0120.17140.06070.180559.7883-9.4678-3.1237
32.32670.3404-0.59932.366-0.31641.0697-0.38890.4383-0.4888-0.38530.13660.09710.3996-0.25050.13870.4195-0.14180.12850.2888-0.11480.26933.2806-33.5663-70.7175
41.70330.3274-0.06451.72170.57981.3342-0.09090.0105-0.07130.08150.1584-0.21690.08820.1904-0.02020.15070.027-0.02640.17360.02990.194860.8406-8.7527-62.0409
50.8044-0.43470.02082.6869-0.11770.41380.06310.08670.1446-0.2871-0.1306-0.3058-0.01290.07450.05650.21150.0091-0.0210.2173-0.01040.254522.900635.3456-43.857
61.44010.04640.33811.1348-0.20060.7638-0.0443-0.09780.09730.12540.03720.0898-0.038-0.06380.01010.19710.022-0.0070.1794-0.06190.155-4.855911.3574-34.6113
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 68:480 )A68 - 480
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 67:480 )B67 - 480
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 68:480 )C68 - 480
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 67:480 )D67 - 480
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND RESID 68:480 )E68 - 480
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND RESID 67:480 )F67 - 480

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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