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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6pln | ||||||
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タイトル | X-ray crystal structure of Pyrococcus furiosus general transcription factor TFE-alpha | ||||||
![]() | Transcription factor E | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / TFE / general transcription factor | ||||||
機能・相同性 | ![]() transcription initiation at RNA polymerase II promoter / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Murakami, K.S. / Jun, S.H. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Direct binding of TFEα opens DNA binding cleft of RNA polymerase. 著者: Sung-Hoon Jun / Jaekyung Hyun / Jeong Seok Cha / Hoyoung Kim / Michael S Bartlett / Hyun-Soo Cho / Katsuhiko S Murakami / ![]() ![]() ![]() 要旨: Opening of the DNA binding cleft of cellular RNA polymerase (RNAP) is necessary for transcription initiation but the underlying molecular mechanism is not known. Here, we report on the cryo-electron ...Opening of the DNA binding cleft of cellular RNA polymerase (RNAP) is necessary for transcription initiation but the underlying molecular mechanism is not known. Here, we report on the cryo-electron microscopy structures of the RNAP, RNAP-TFEα binary, and RNAP-TFEα-promoter DNA ternary complexes from archaea, Thermococcus kodakarensis (Tko). The structures reveal that TFEα bridges the RNAP clamp and stalk domains to open the DNA binding cleft. Positioning of promoter DNA into the cleft closes it while maintaining the TFEα interactions with the RNAP mobile modules. The structures and photo-crosslinking results also suggest that the conserved aromatic residue in the extended winged-helix domain of TFEα interacts with promoter DNA to stabilize the transcription bubble. This study provides a structural basis for the functions of TFEα and elucidates the mechanism by which the DNA binding cleft is opened during transcription initiation in the stalk-containing RNAPs, including archaeal and eukaryotic RNAPs. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 68.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 40.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 434.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 437.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 9.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 12.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22928.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.49 % |
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結晶化 | 温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 10 % PEG 8000, 0.2 M MgCl2, and 0.1 M Tris-HCl (pH 7) |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.977 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 13000 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 66.79 Å2 / CC1/2: 0.842 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.804 / Net I/σ(I): 59 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.991 / Mean I/σ(I) obs: 3.55 / Num. unique obs: 645 / CC1/2: 0.997 / Χ2: 1.009 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 76.22 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→33.27 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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