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万見
- PDB-6plf: Crystal structure of human PHGDH complexed with Compound 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6plf
タイトルCrystal structure of human PHGDH complexed with Compound 1
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE/INHIBITOR / DEHYDROGENASE / SERINE METABOLISM / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / gamma-aminobutyric acid metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process ...threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / gamma-aminobutyric acid metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / neural tube development / spinal cord development / G1 to G0 transition / glutamine metabolic process / brain development / NAD binding / neuron projection development / regulation of gene expression / electron transfer activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ONV / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Olland, A. / Lakshminarasimhan, D. / White, A. / Suto, R.K.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: Inhibition of 3-phosphoglycerate dehydrogenase (PHGDH) by indole amides abrogates de novo serine synthesis in cancer cells.
著者: Mullarky, E. / Xu, J. / Robin, A.D. / Huggins, D.J. / Jennings, A. / Noguchi, N. / Olland, A. / Lakshminarasimhan, D. / Miller, M. / Tomita, D. / Michino, M. / Su, T. / Zhang, G. / Stamford, ...著者: Mullarky, E. / Xu, J. / Robin, A.D. / Huggins, D.J. / Jennings, A. / Noguchi, N. / Olland, A. / Lakshminarasimhan, D. / Miller, M. / Tomita, D. / Michino, M. / Su, T. / Zhang, G. / Stamford, A.W. / Meinke, P.T. / Kargman, S. / Cantley, L.C.
履歴
登録2019年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5209
ポリマ－67,2622
非ポリマー1,2587
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6040 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area24650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.202, 126.192, 59.504
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.760, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH / 2-oxoglutarate reductase / Malate dehydrogenase


分子量: 33630.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O43175, phosphoglycerate dehydrogenase, 2-oxoglutarate reductase, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-ONV / 4-{(1S)-1-[(5-chloro-6-{[(5S)-2-oxo-1,3-oxazolidin-5-yl]methoxy}-1H-indole-2-carbonyl)amino]-2-hydroxyethyl}benzoic acid


分子量: 473.863 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H20ClN3O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.28 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 and a range of PEG 3350 (24% to 29%), using micro-seeding

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.07822 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07822 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 66230 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.072 / Χ2: 1.004 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 209488
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.762.90.56865380.7660.390.6921.00595
1.76-1.8330.45366010.8450.3070.5491.01596.1
1.83-1.912.80.30363110.9040.2160.3741.00691.4
1.91-2.0230.21764760.9510.1490.2651.01994.4
2.02-2.143.40.15167990.9770.0970.181.01698.6
2.14-2.313.40.1167920.9860.0710.132198.7
2.31-2.543.40.07968290.9920.0510.0941.0199
2.54-2.913.30.0667710.9950.0390.072198.1
2.91-3.662.90.04362280.9960.030.0520.9990.2
3.66-503.50.0468850.9960.0250.0480.98398.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→40.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 2.989 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.108
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2233 3288 5 %RANDOM
Rwork0.1845 ---
obs0.1864 62907 95.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 141.11 Å2 / Biso mean: 40.486 Å2 / Biso min: 15.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.92 Å20 Å2-0.19 Å2
2--4.22 Å2-0 Å2
3----2.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→40.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4349 0 86 283 4718
Biso mean--39.49 40.26 -
残基数----597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0134586
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174332
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.71.666221
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3991.58410031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3935617
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.52822.293205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.17515773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8591533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0235231
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02882
LS精密化 シェル解像度: 1.698→1.742 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 230 -
Rwork0.303 4508 -
all-4738 -
obs--92.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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