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- PDB-6ple: Crystal structure of MhuD R26S mutant in complex with biliverdin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ple
タイトルCrystal structure of MhuD R26S mutant in complex with biliverdin
要素Heme oxygenase (mycobilin-producing)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Heme Oxygenase (decyclizing) Activity / Monooxygenase Activity / Oxidoreductase Activity / Heme Binding / Metal Ion Binding / Heme Catabolic Process / Oxidation Reduction Process / Cell Wall / Plasma Membrane / Biliverdin / Metal Binding Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


heme oxygenase (mycobilin-producing) / heme oxygenase (decyclizing) activity / heme catabolic process / peptidoglycan-based cell wall / heme binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / ABM domain profile. / Antibiotic biosynthesis monooxygenase / Antibiotic biosynthesis monooxygenase domain / Alpha-Beta Plaits - #100 / Dimeric alpha-beta barrel / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BILIVERDINE IX ALPHA / Heme oxygenase (mycobilin-producing)
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chao, A. / Goulding, C.W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DGE-1321846 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI095208 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Structure of aMycobacterium tuberculosisHeme-Degrading Protein, MhuD, Variant in Complex with Its Product.
著者: Chao, A. / Burley, K.H. / Sieminski, P.J. / de Miranda, R. / Chen, X. / Mobley, D.L. / Goulding, C.W.
履歴
登録2019年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heme oxygenase (mycobilin-producing)
B: Heme oxygenase (mycobilin-producing)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1597
ポリマ－26,2462
非ポリマー2,9135
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Assembly based on previous Rv3592 structures
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area10360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.220, 113.610, 113.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Heme oxygenase (mycobilin-producing) / Mycobacterial heme utilization / degrader / MHUD


分子量: 13122.765 Da / 分子数: 2 / 変異: R26S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: mhuD, Rv3592 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P9WKH3, heme oxygenase (mycobilin-producing)
#2: 化合物
ChemComp-BLA / BILIVERDINE IX ALPHA / 19,24-ジヒドロ-1-ヒドロキシ-3,7,13,18-テトラメチル-2,17-ジビニル-19-オキソ-22H-ビリ(以下略)


分子量: 582.646 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H34N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 6.5, 4.6 M NaCl, 30 mM glycyl-glycyl-glycine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→80.35 Å / Num. obs: 8717 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 22.5 / Num. measured all: 120788 / Scaling rejects: 122
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.592 / Num. measured all: 13587 / Num. unique obs: 943 / CC1/2: 0.986 / Rpim(I) all: 0.16 / Rrim(I) all: 0.613 / Net I/σ(I) obs: 8.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
pointlessデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NL5

4nl5


解像度: 2.5→40.174 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2847 1591 9.89 %
Rwork0.231 --
obs0.2367 16085 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40.174 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1430 0 215 16 1661
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091700
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5162341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.761926
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073218
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007298
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.58070.43241480.34871290X-RAY DIFFRACTION100
2.5807-2.67290.40261460.32081318X-RAY DIFFRACTION100
2.6729-2.77990.35721490.25171315X-RAY DIFFRACTION100
2.7799-2.90640.46751340.28161317X-RAY DIFFRACTION100
2.9064-3.05960.36731500.31353X-RAY DIFFRACTION100
3.0596-3.25120.31891420.26781297X-RAY DIFFRACTION100
3.2512-3.50210.27331340.23611324X-RAY DIFFRACTION100
3.5021-3.85420.31171510.21721306X-RAY DIFFRACTION100
3.8542-4.41140.19151540.1931320X-RAY DIFFRACTION100
4.4114-5.55550.22721490.18191308X-RAY DIFFRACTION100
5.5555-40.17940.23571340.21011346X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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