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- PDB-6pk1: Alanine-glyoxylate aminotransferase 1 (AGT1) from Arabidopsis tha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pk1
タイトルAlanine-glyoxylate aminotransferase 1 (AGT1) from Arabidopsis thaliana in presence of serine
要素Serine--glyoxylate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / photorespiration / serine-glyoxylate aminotransferase / PLP / peroxisomal enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-glyoxylate transaminase / L-serine-glyoxylate transaminase activity / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / photorespiration / apoplast / chloroplast stroma ...serine-glyoxylate transaminase / L-serine-glyoxylate transaminase activity / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / photorespiration / apoplast / chloroplast stroma / chloroplast / peroxisome / mRNA binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
3-HYDROXYPYRUVIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Liepman, A.H. / Saper, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH-GM08353 米国
引用ジャーナル: Front Plant Sci / 年: 2019
タイトル: Crystal Structure Of Photorespiratory Alanine:Glyoxylate Aminotransferase 1 (AGT1) FromArabidopsis thaliana.
著者: Liepman, A.H. / Vijayalakshmi, J. / Peisach, D. / Hulsebus, B. / Olsen, L.J. / Saper, M.A.
履歴
登録2019年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine--glyoxylate aminotransferase
B: Serine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1125
ポリマ－88,5142
非ポリマー5983
水7,602422
1
A: Serine--glyoxylate aminotransferase
B: Serine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子

A: Serine--glyoxylate aminotransferase
B: Serine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,22410
ポリマ－177,0284
非ポリマー1,1976
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area22640 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area48880 Å2
手法PISA
2
A: Serine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子

A: Serine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2166
ポリマ－88,5142
非ポリマー7024
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6220 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area29550 Å2
手法PISA
3
B: Serine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子

B: Serine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0084
ポリマ－88,5142
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area30150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.179, 62.376, 96.982
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-690-

HOH

21A-802-

HOH

31A-806-

HOH

41A-811-

HOH

51B-665-

HOH

61B-785-

HOH

71B-790-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Serine--glyoxylate aminotransferase / Alanine--glyoxylate aminotransferase / AGT / Asparagine aminotransferase / Serine--pyruvate aminotransferase


分子量: 44256.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AGT1, At2g13360, F14O4.7 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q56YA5, serine-glyoxylate transaminase, alanine-glyoxylate transaminase, 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの, serine-pyruvate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-3PY / 3-HYDROXYPYRUVIC ACID / ヒドロキシピルビン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 % / 解説: Greenish-yellow
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein: 11 mg/ml in 20 mM serine, 0.2 mM pyridoxal-phosphate, 10% glycerol, 100 mM Tris-HCl, pH 8.5. Precipitant: 4.1-4.2 M sodium formate, 20 mM serine. One microliter protein + 1 ...詳細: Protein: 11 mg/ml in 20 mM serine, 0.2 mM pyridoxal-phosphate, 10% glycerol, 100 mM Tris-HCl, pH 8.5. Precipitant: 4.1-4.2 M sodium formate, 20 mM serine. One microliter protein + 1 microliter precipitant equilibrated against precipitant.

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月22日
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→22.16 Å / Num. all: 236629 / Num. obs: 45371 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 19.62 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/av σ(I): 16 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.142.30.26312300.9030.1780.321.16749.6
2.14-2.182.70.23915570.9390.1470.2831.2662.9
2.18-2.223.10.23618790.9410.1360.2741.29376.4
2.22-2.263.80.23221470.9510.1210.2641.33187.2
2.26-2.314.60.19923320.9730.0910.221.29193.3
2.31-2.374.90.1923590.9770.0870.211.29796.4
2.37-2.4250.18924220.9730.0850.2081.27197.3
2.42-2.495.20.17624260.9780.080.1941.30998
2.49-2.565.30.16524390.9820.0740.1821.28698.8
2.56-2.655.40.15624530.9830.0710.1721.24698.7
2.65-2.745.40.14224850.9840.0640.1561.21499.3
2.74-2.855.40.12724670.9870.0570.141.14199.2
2.85-2.985.50.11724890.9870.0530.1291.11399.4
2.98-3.145.50.10324970.9890.0460.1131.0499.4
3.14-3.335.60.09624890.9920.0430.1051.01699.7
3.33-3.595.60.08725100.9920.0390.0960.99199.8
3.59-3.955.60.0825240.9920.0360.0880.91799.7
3.95-4.525.60.07425370.9920.0340.0820.84399.6
4.52-5.75.50.06825800.9930.0310.0750.73699.3
5.7-22.165.10.05726220.9890.0290.0640.92394.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
PHENIX1.16rc1精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DENZO0.95データ削減
SCALEPACK1.6.1データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6PK3

6pk3


解像度: 2.1→22.16 Å / SU ML: 0.1602 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / 位相誤差: 15.3489 / 詳細: Used TLS with 15 groups
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1661 3184 7.02 %Random
Rwork0.1151 ---
obs0.1187 45360 90.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 58.6 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→22.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6190 0 39 422 6651
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01486412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13198741
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741001
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00831109
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.18373788
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.130.2671630.1758937X-RAY DIFFRACTION46.77
2.13-2.160.23770.15521142X-RAY DIFFRACTION56.49
2.16-2.20.22861120.15431347X-RAY DIFFRACTION68.34
2.2-2.240.23391190.13861539X-RAY DIFFRACTION77.59
2.24-2.280.21461370.13021732X-RAY DIFFRACTION87.3
2.28-2.320.15951530.12191812X-RAY DIFFRACTION90.64
2.32-2.370.1641400.12211833X-RAY DIFFRACTION92.5
2.37-2.420.19551470.12691887X-RAY DIFFRACTION94.12
2.42-2.480.18561230.12251907X-RAY DIFFRACTION94.86
2.48-2.540.1881500.12251916X-RAY DIFFRACTION95.6
2.54-2.610.19741480.12161932X-RAY DIFFRACTION96.39
2.61-2.680.18471620.12351951X-RAY DIFFRACTION97.37
2.68-2.770.16881400.12361959X-RAY DIFFRACTION97.27
2.77-2.870.19571560.12631979X-RAY DIFFRACTION98.25
2.87-2.980.22241220.12851985X-RAY DIFFRACTION97.77
2.98-3.120.18071470.12932012X-RAY DIFFRACTION98.67
3.12-3.280.19671430.12622014X-RAY DIFFRACTION98.99
3.28-3.490.15041640.11181995X-RAY DIFFRACTION99.13
3.49-3.760.16141440.09462019X-RAY DIFFRACTION98.99
3.76-4.130.13161490.0852051X-RAY DIFFRACTION99.5
4.13-4.730.10481660.07852041X-RAY DIFFRACTION99.77
4.73-5.940.13461590.09972063X-RAY DIFFRACTION99.46
5.94-22.160.14981630.1342123X-RAY DIFFRACTION96.42
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.580975936-2.38037719809-1.073822680434.375299291381.935588588323.01747622505-0.06695929054960.05287795178260.2439925522770.06102501316520.0685841664972-0.234090639403-0.3364953690020.0493678980701-0.001821852582810.133377370851-0.0256449157935-0.01414551851450.1094744603720.02713095958820.176839280567-14.96143741675.9023306256458.5982132974
24.85894725230.7819002541140.8201803886462.026290457720.6179189504291.35827356336-0.0445586314060.200123712271-0.369938742877-0.09226539229490.102970997268-0.139808628950.09331513867340.0873156376281-0.05823995897160.171894815667-0.019327865050.001183973762380.05558575518860.01824838272080.1137286405131.53728921991-11.985770374752.5451060436
31.207262457140.3865515897120.3038607407580.7827376676390.426653981630.813050914483-0.04782141251020.518058126998-0.154213618913-0.1817010434330.07598677898980.03525425974980.006269889978840.0327202826087-0.02026336446050.206758546899-0.073914300866-0.01164774485110.310498362625-0.03587276805580.15556700015-17.3578407681-7.6499658081828.945610689
41.32464840643-1.17432142540.04838243706214.487883746164.957760607618.245981448180.03406224527860.218041661712-0.3978079171640.148970149992-0.09521038208830.03875473107170.322130737965-0.149042148711-0.002338114839360.136486869205-0.049391079724-0.02651485298780.15079756052-0.03528067244330.201112966609-16.3453385334-14.103936253140.649559339
51.46836381630.1440239399230.3033256399810.381652640388-0.1100216857960.746049653807-0.06113315749060.347235099009-0.245624091101-0.1022921880380.0429513348377-0.009453243352750.139409136810.03002893229580.00338036205030.176404542801-0.04138316375120.016900822460.159627355451-0.05730813678710.190043975639-1.38148708627-11.336683068441.5718062034
62.39069411406-0.06413582746930.003613309140270.4093527816060.1720603151153.08800537281-0.02147223890010.251666439251-0.160148175399-0.1191817022440.008665477584050.1214506140180.0724459837913-0.146378377959-0.01966480598510.142594650918-0.0545692249458-0.01777429054730.09727972495460.003173608821020.166475850135-30.5853560729-5.2143009015149.0689468693
71.81873421341-0.7290500974030.354505983522.09309051619-0.3980720800772.39413578279-0.1056783824070.1881512132650.337280182789-0.1830138751980.04483787762070.18417155252-0.31886665191-0.2122901116420.07629546197840.1908272580330.00870031098477-0.01715347748310.134346273450.07641666842430.231670765233-27.924241284213.858685642650.4415874225
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 21 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 22 through 55 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 56 through 175 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 176 through 198 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 199 through 270 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 271 through 307 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 308 through 329 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 330 through 401 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 3 through 122 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 123 through 144 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 145 through 270 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 271 through 307 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 308 through 329 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 330 through 372 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 373 through 401 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る