[日本語] English
万見
- PDB-6pej: Structure of sorbitol dehydrogenase from Sinorhizobium meliloti 1... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pej
タイトルStructure of sorbitol dehydrogenase from Sinorhizobium meliloti 1021 bound to sorbitol
要素Sorbitol dehydrogenase (L-iditol 2-dehydrogenase)
キーワードOXIDOREDUCTASE / SmoS / sorbitol / galactitol / dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


galactitol 2-dehydrogenase / L-iditol 2-dehydrogenase (NAD+) activity / quinone binding / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sorbitol / galactitol 2-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sinorhizobium meliloti 1021 (根粒菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bailey-Elkin, B.A. / Kohlmeier, M.G. / Oresnik, I.J. / Mark, B.L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2021
タイトル: Characterization of the sorbitol dehydrogenase SmoS from Sinorhizobium meliloti 1021
著者: Kohlmeier, M.G. / Bailey-Elkin, B.A. / Mark, B.L. / Oresnik, I.J.
履歴
登録2019年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22021年3月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sorbitol dehydrogenase (L-iditol 2-dehydrogenase)
B: Sorbitol dehydrogenase (L-iditol 2-dehydrogenase)
C: Sorbitol dehydrogenase (L-iditol 2-dehydrogenase)
D: Sorbitol dehydrogenase (L-iditol 2-dehydrogenase)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,0168
ポリマ－123,2884
非ポリマー7294
水16,304905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14370 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area32820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.298, 88.298, 87.317
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Sorbitol dehydrogenase (L-iditol 2-dehydrogenase)


分子量: 30821.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti 1021 (根粒菌)
株: 1021 / 遺伝子: smoS, SMc01500 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92N06, L-iditol 2-dehydrogenase
#2: 糖
ChemComp-SOR / sorbitol / D-sorbitol / D-glucitol / ソルビト-ル


タイプ: D-saccharide / 分子量: 182.172 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 905 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 50 mM sodium acetate, 100 mM HEPES pH 7.4, 18% PEG 3000, 20% sorbitol

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.6 Å / Num. obs: 74395 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2→10 Å / Rmerge(I) obs: 0.522 / Num. unique obs: 4478

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6PEI

6pei


解像度: 2→39.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.177
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2494 3581 4.8 %RANDOM
Rwork0.1941 ---
obs0.1968 70800 97.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 74.72 Å2 / Biso mean: 19.442 Å2 / Biso min: 6.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å2-0 Å2-1.58 Å2
2---0.01 Å2-0 Å2
3---0.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→39.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7588 0 48 905 8541
Biso mean--23.84 27.67 -
残基数----1026
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0137732
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0370.0177351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9271.63810468
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.4691.58216870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.25651022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.74321.222401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.796151237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4881569
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21078
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.028940
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0150.021671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8481.8864100
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8481.8864099
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5812.8245118
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 317 -
Rwork0.262 5289 -
all-5606 -
obs--99.61 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る