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万見
- PDB-6pe5: Yeast Vo motor in complex with 2 VopQ molecules -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pe5
タイトルYeast Vo motor in complex with 2 VopQ molecules
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 6
  • Cation transporter
  • Uncharacterized protein YPR170W-B
  • V0 assembly protein 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / cellular response to alkaline pH / protein localization to vacuolar membrane / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification ...cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / cellular response to alkaline pH / protein localization to vacuolar membrane / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / vacuolar transport / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / endosomal lumen acidification / vacuole organization / protein targeting to vacuole / proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / cellular hyperosmotic response / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / intracellular copper ion homeostasis / Neutrophil degranulation / RNA endonuclease activity / proton transmembrane transport / cell periphery / transmembrane transport / endocytosis / ATPase binding / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / membrane raft / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
: / V-type proton ATPase subunit f-like / Ribonuclease kappa / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V0 complex, subunit e1/e2 / ATP synthase subunit H / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic ...: / V-type proton ATPase subunit f-like / Ribonuclease kappa / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V0 complex, subunit e1/e2 / ATP synthase subunit H / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Cation transporter / V-type proton ATPase subunit f / V-type proton ATPase subunit c'' / V-type proton ATPase subunit c / V-type proton ATPase subunit d / V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-type proton ATPase subunit c' / V0 assembly protein 1 / V-type proton ATPase subunit e
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Peng, W. / Li, Y. / Tomchick, D.R. / Orth, K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
Welch Foundation 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: A distinct inhibitory mechanism of the V-ATPase by Vibrio VopQ revealed by cryo-EM.
著者: Wei Peng / Amanda K Casey / Jessie Fernandez / Emily M Carpinone / Kelly A Servage / Zhe Chen / Yang Li / Diana R Tomchick / Vincent J Starai / Kim Orth /
要旨: The Vibrio parahaemolyticus T3SS effector VopQ targets host-cell V-ATPase, resulting in blockage of autophagic flux and neutralization of acidic compartments. Here, we report the cryo-EM structure of ...The Vibrio parahaemolyticus T3SS effector VopQ targets host-cell V-ATPase, resulting in blockage of autophagic flux and neutralization of acidic compartments. Here, we report the cryo-EM structure of VopQ bound to the V subcomplex of the V-ATPase. VopQ inserts into membranes and forms an unconventional pore while binding directly to subunit c of the V-ATPase membrane-embedded subcomplex V. We show that VopQ arrests yeast growth in vivo by targeting the immature V subcomplex in the endoplasmic reticulum (ER), thus providing insight into the observation that VopQ kills cells in the absence of a functional V-ATPase. VopQ is a bacterial effector that has been discovered to inhibit a host-membrane megadalton complex by coincidentally binding its target, inserting into a membrane and disrupting membrane potential. Collectively, our results reveal a mechanism by which bacterial effectors modulate host cell biology and provide an invaluable tool for future studies on V-ATPase-mediated membrane fusion and autophagy.
履歴
登録2019年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20323
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform
B: V0 assembly protein 1
D: V-type proton ATPase subunit d
E: V-type proton ATPase subunit e
F: Uncharacterized protein YPR170W-B
G: V-type proton ATPase subunit c''
H: V-type proton ATPase subunit c'
I: V-type proton ATPase subunit c
J: V-type proton ATPase subunit c
K: V-type proton ATPase subunit c
L: V-type proton ATPase subunit c
M: V-type proton ATPase subunit c
N: V-type proton ATPase subunit c
O: V-type proton ATPase subunit c
P: V-type proton ATPase subunit c
Q: Cation transporter
R: Cation transporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)483,76717
ポリマ－483,76717
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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V-type proton ATPase subunit ... , 6種, 13分子 ADEGHIJKLMNOP

#1: タンパク質 V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-ATPase a 1 subunit / V-ATPase 95 kDa subunit / Vacuolar pH protein 1 / Vacuolar proton pump a ...V-ATPase a 1 subunit / V-ATPase 95 kDa subunit / Vacuolar pH protein 1 / Vacuolar proton pump a subunit / Vacuolar proton translocating ATPase subunit a 1


分子量: 115126.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32563
#3: タンパク質 V-type proton ATPase subunit d / V-ATPase subunit d / V-ATPase 39 kDa subunit / V-ATPase subunit M39 / Vacuolar proton pump subunit d


分子量: 39822.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32366
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit e / V-ATPase subunit e / Low dye-binding protein 10 / Vacuolar proton pump subunit e


分子量: 8387.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q3E7B6
#6: タンパク質 V-type proton ATPase subunit c'' / V-ATPase subunit c'' / V-ATPase 22 kDa proteolipid subunit / Vacuolar proton pump c'' subunit


分子量: 22610.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P23968
#7: タンパク質 V-type proton ATPase subunit c' / V-ATPase subunit c' / Proteolipid protein VMA11 / Trifluoperazine resistance protein 3 / V-ATPase ...V-ATPase subunit c' / Proteolipid protein VMA11 / Trifluoperazine resistance protein 3 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 2 / Vacuolar proton pump c' subunit


分子量: 17046.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32842
#8: タンパク質
V-type proton ATPase subunit c / V-ATPase subunit c / Guanine nucleotide exchange factor 2 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 1 / ...V-ATPase subunit c / Guanine nucleotide exchange factor 2 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 1 / Vacuolar proton pump c subunit


分子量: 16357.501 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P25515

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タンパク質 , 3種, 4分子 BFQR

#2: タンパク質 V0 assembly protein 1


分子量: 29694.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P53262
#5: タンパク質 Uncharacterized protein YPR170W-B


分子量: 9369.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P0C5R9
#9: タンパク質 Cation transporter


分子量: 55424.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
遺伝子: ACS91_23375 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0L7YPA6, UniProt: A0A4Z7TVW3*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Yeast Vo motor in complex with 2 VopQ molecules / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.46 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72837 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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