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- PDB-6paq: Structure of a bacterial Atm1-family ABC exporter with ATP bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6paq
タイトルStructure of a bacterial Atm1-family ABC exporter with ATP bound
要素ATM1-type heavy metal exporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC transporter / ABC exporter / ATPase / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ / response to mercury ion / ABC-type transporter activity / monoatomic ion transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATM1-type heavy metal exporter
類似検索 - 構成要素
生物種Novosphingobium aromaticivorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.301 Å
データ登録者Fan, C. / Kaiser, J.T. / Rees, D.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: A structural framework for unidirectional transport by a bacterial ABC exporter.
著者: Chengcheng Fan / Jens T Kaiser / Douglas C Rees /
要旨: The ATP-binding cassette (ABC) transporter of mitochondria (Atm1) mediates iron homeostasis in eukaryotes, while the prokaryotic homolog from (Atm1) can export glutathione derivatives and confer ...The ATP-binding cassette (ABC) transporter of mitochondria (Atm1) mediates iron homeostasis in eukaryotes, while the prokaryotic homolog from (Atm1) can export glutathione derivatives and confer protection against heavy-metal toxicity. To establish the structural framework underlying the Atm1 transport mechanism, we determined eight structures by X-ray crystallography and single-particle cryo-electron microscopy in distinct conformational states, stabilized by individual disulfide crosslinks and nucleotides. As Atm1 progresses through the transport cycle, conformational changes in transmembrane helix 6 (TM6) alter the glutathione-binding site and the associated substrate-binding cavity. Significantly, kinking of TM6 in the post-ATP hydrolysis state stabilized by MgADPVO eliminates this cavity, precluding uptake of glutathione derivatives. The presence of this cavity during the transition from the inward-facing to outward-facing conformational states, and its absence in the reverse direction, thereby provide an elegant and conceptually simple mechanism for enforcing the export directionality of transport by Atm1. One of the disulfide crosslinked Atm1 variants characterized in this work retains significant glutathione transport activity, suggesting that ATP hydrolysis and substrate transport by Atm1 may involve a limited set of conformational states with minimal separation of the nucleotide-binding domains in the inward-facing conformation.
履歴
登録2019年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年8月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATM1-type heavy metal exporter
B: ATM1-type heavy metal exporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,7754
ポリマ－136,7612
非ポリマー1,0142
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15670 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area49450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.346, 115.354, 184.536
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...
21(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A33 - 49
121(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A51 - 59
131(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A63 - 69
141(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A73 - 204
151(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A206 - 214
161(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A216 - 294
171(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A299 - 316
181(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A318 - 331
191(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A333 - 3458
1101(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A460 - 598
1111(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A701598
1121(chain A and (resid 33 through 49 or resid 51...A701
211(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B33 - 49
221(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B51 - 59
231(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B63 - 69
241(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B73 - 204
251(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B33 - 701
261(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B33 - 701
271(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B216 - 294
281(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B33 - 701
291(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B33 - 701
2101(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B460 - 598
2111(chain B and (resid 33 through 49 or resid 51...B701

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要素

#1: タンパク質 ATM1-type heavy metal exporter / ATP-binding cassette transporter Atm1 / NaAtm1


分子量: 68380.250 Da / 分子数: 2 / 変異: E523Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Novosphingobium aromaticivorans (strain ATCC 700278 / DSM 12444 / CIP 105152 / NBRC 16084 / F199) (バクテリア)
株: ATCC 700278 / DSM 12444 / CIP 105152 / NBRC 16084 / F199
遺伝子: atm1, Saro_2631 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2G506
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.94 % / 解説: rods
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: NaCl, Tris, PEG2000MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月13日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal, non fixed exit slit Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→38.63 Å / Num. obs: 29277 / % possible obs: 99.32 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 103.58 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.2 / Net I/σ(I): 11.11
反射 シェル解像度: 3.3→3.419 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 2.68 / Mean I/σ(I) obs: 1.01 / Num. unique obs: 2861 / CC1/2: 0.7 / Rpim(I) all: 0.748 / Rrim(I) all: 2.784 / % possible all: 98.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
REFMAC精密化
PHASER位相決定
AutoSol位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6PAN

6pan


解像度: 3.301→38.626 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2899 1435 4.92 %
Rwork0.2346 --
obs0.2374 29182 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 317.76 Å2 / Biso mean: 132.286 Å2 / Biso min: 36.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.301→38.626 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8780 0 62 0 8842
Biso mean--163.57 --
残基数----1134
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4865X-RAY DIFFRACTION12.359TORSIONAL
12B4865X-RAY DIFFRACTION12.359TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3006-3.41850.42551280.33372706283498
3.4185-3.55530.35981340.25292728286299
3.5553-3.7170.31811510.21612726287799
3.717-3.91280.30311470.21042726287399
3.9128-4.15770.27131480.181427572905100
4.1577-4.47820.23121500.1627712921100
4.4782-4.92810.24021310.153127702901100
4.9281-5.63930.24351490.16972778292799
5.6393-7.09770.3151520.252628222974100
7.0977-38.62820.30371450.30372963310899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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