[日本語] English
万見
- PDB-6pa7: The cryo-EM structure of the human DNMT3A2-DNMT3B3 complex bound ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pa7
タイトルThe cryo-EM structure of the human DNMT3A2-DNMT3B3 complex bound to nucleosome.
要素
  • (DNA (167-MER)) x 2
  • (DNA (cytosine-5)-methyltransferase ...) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードTRANSFERASE/DNA / methyltransferase / complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to hypoxia / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / protein-cysteine methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting ...positive regulation of cellular response to hypoxia / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / protein-cysteine methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / S-adenosylmethionine metabolic process / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / XY body / cellular response to ethanol / response to vitamin A / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / response to ionizing radiation / hepatocyte apoptotic process / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / response to cocaine / Defective pyroptosis / cellular response to amino acid stimulus / response to lead ion / euchromatin / NoRC negatively regulates rRNA expression / neuron differentiation / response to toxic substance / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / response to estradiol / cellular response to hypoxia / methylation / spermatogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Histone, subunit A / Histone, subunit A / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Xu, T.H. / Liu, M. / Zhou, X.E. / Liang, G. / Zhao, G. / Xu, H.E. / Melcher, K. / Jones, P.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35CA209859 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A and DNMT3B.
著者: Ting-Hai Xu / Minmin Liu / X Edward Zhou / Gangning Liang / Gongpu Zhao / H Eric Xu / Karsten Melcher / Peter A Jones /
要旨: CpG methylation by de novo DNA methyltransferases (DNMTs) 3A and 3B is essential for mammalian development and differentiation and is frequently dysregulated in cancer. These two DNMTs preferentially ...CpG methylation by de novo DNA methyltransferases (DNMTs) 3A and 3B is essential for mammalian development and differentiation and is frequently dysregulated in cancer. These two DNMTs preferentially bind to nucleosomes, yet cannot methylate the DNA wrapped around the nucleosome core, and they favour the methylation of linker DNA at positioned nucleosomes. Here we present the cryo-electron microscopy structure of a ternary complex of catalytically competent DNMT3A2, the catalytically inactive accessory subunit DNMT3B3 and a nucleosome core particle flanked by linker DNA. The catalytic-like domain of the accessory DNMT3B3 binds to the acidic patch of the nucleosome core, which orients the binding of DNMT3A2 to the linker DNA. The steric constraints of this arrangement suggest that nucleosomal DNA must be moved relative to the nucleosome core for de novo methylation to occur.
履歴
登録2019年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20281
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (167-MER)
J: DNA (167-MER)
K: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
N: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
P: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
S: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)541,07319
ポリマ－540,19814
非ポリマー8755
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, chemical crosslink is needed to maintain the stability of the complex
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51327.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51785.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
DNA (cytosine-5)-methyltransferase ... , 2種, 4分子 KPNS

#7: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / M.HsaIIIA


分子量: 77914.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#8: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B / Dnmt3b / DNA methyltransferase HsaIIIB / M.HsaIIIB


分子量: 86294.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UBC3, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase

-
非ポリマー , 2種, 5分子

#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1A ternary complex of DNMT3A/B asymmetrically binds to the nucleosomesCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2HistoneCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3DNA (167-MER)COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
4DNA (cytosine-5)-methyltransferaseCOMPLEX#7-#81RECOMBINANT
分子量値: 0.52 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
23synthetic construct (人工物)32630
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
24Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 65 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3粒子像選択
4CTFFIND4.1.10CTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2190114
3次元再構成解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 599344 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00422143
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.76931354
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.60412092
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0473478
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062845

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る