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万見
- PDB-6p9u: Crystal structure of human thrombin mutant W215A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p9u
タイトルCrystal structure of human thrombin mutant W215A
要素(Prothrombin) x 2
キーワードHYDROLASE / Trypsin-like protease / Allosteric equilibrium / Closed and Open conformations
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Pelc, L.A. / Koester, S.K. / Chen, Z. / Di Cera, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)HL049413, HL139554, HL147821 米国
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Residues W215, E217 and E192 control the allosteric E*-E equilibrium of thrombin.
著者: Pelc, L.A. / Koester, S.K. / Chen, Z. / Gistover, N.E. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2004
タイトル: MOLECULAR DISSECTION OF NA+ BINDING TO THROMBIN.
著者: Pineda, A.O. / Carrell, C.J. / Bush, L.A. / Prasad, S. / Caccia, S. / Chen, Z. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
履歴
登録2019年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
B: Prothrombin
C: Prothrombin
D: Prothrombin
E: Prothrombin
F: Prothrombin
G: Prothrombin
H: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,17119
ポリマ－139,8288
非ポリマー1,34311
水1267
1
A: Prothrombin
B: Prothrombin
ヘテロ分子

A: Prothrombin
B: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4878
ポリマ－69,9144
非ポリマー5734
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_756-x+2,y,-z+11
Buried area5960 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area25940 Å2
手法PISA
2
C: Prothrombin
D: Prothrombin
ヘテロ分子

C: Prothrombin
D: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,74912
ポリマ－69,9144
非ポリマー8358
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_855-x+3,y,-z1
Buried area6450 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area25730 Å2
手法PISA
3
E: Prothrombin
F: Prothrombin
ヘテロ分子

E: Prothrombin
F: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,61810
ポリマ－69,9144
非ポリマー7046
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_856-x+3,y,-z+11
Buried area6570 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area25900 Å2
手法PISA
4
G: Prothrombin
H: Prothrombin
ヘテロ分子

G: Prothrombin
H: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4878
ポリマ－69,9144
非ポリマー5734
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area25910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.320, 44.232, 136.187
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.04, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 3647.075 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質
Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 31309.904 Da / 分子数: 4 / Mutation: W215A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 10 mM ZnSO4, 100 mM MES and 25% PEG 550 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年12月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.534
11L, K, -H20.466
反射解像度: 3.3→40 Å / Num. obs: 22632 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): -1.5 / Observed criterion σ(I): -1.5 / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.171 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.3→3.36 Å / 冗長度: 3.9 % / Num. unique obs: 1103 / Rsym value: 0.695 / % possible all: 90.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SHH

1shh


解像度: 3.3→32.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU B: 20.289 / SU ML: 0.347 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.147 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30801 1087 4.8 %RANDOM
Rwork0.22483 ---
obs0.22869 21544 89.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 68.129 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--30.57 Å20 Å2-2.55 Å2
2---3.67 Å20 Å2
3---34.23 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.3→32.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8941 0 63 7 9011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0199242
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.028766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8181.97212456
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.076320218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.54551091
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.76423.341434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.3151644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1521577
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02110203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022114
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.3876.7264412
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.3876.7264411
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.86410.065487
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.86410.0615488
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0646.9694830
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0646.9694831
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.37610.3446970
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.33552.7510219
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.33552.75310220
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.301→3.387 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 68 -
Rwork0.284 1440 -
obs--79.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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