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- PDB-6p73: Cytochrome-C-nitrite reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p73
タイトルCytochrome-C-nitrite reductase
要素Cytochrome c-552
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nitrite reduction
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrite reductase (cytochrome; ammonia-forming) / nitrite reductase (cytochrome, ammonia-forming) activity / anaerobic electron transport chain / nitrate assimilation / outer membrane-bounded periplasmic space / iron ion binding / heme binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Formate-dependent cytochrome c nitrite reductase, c552 subunit / Cytochrome c552 / Cytochrome c552 / Flavocytochrome C3; Chain A / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 2 / Multiheme cytochrome c family profile. / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Multiheme cytochrome superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle ...Formate-dependent cytochrome c nitrite reductase, c552 subunit / Cytochrome c552 / Cytochrome c552 / Flavocytochrome C3; Chain A / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 2 / Multiheme cytochrome c family profile. / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Multiheme cytochrome superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / Cytochrome c-552
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Schmidt, M. / Pacheco, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2019
タイトル: Trapping of a Putative Intermediate in the CytochromecNitrite Reductase (ccNiR)-Catalyzed Reduction of Nitrite: Implications for the ccNiR Reaction Mechanism.
著者: Ali, M. / Stein, N. / Mao, Y. / Shahid, S. / Schmidt, M. / Bennett, B. / Pacheco, A.A.
履歴
登録2019年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome c-552
B: Cytochrome c-552
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,40014
ポリマ－99,1352
非ポリマー6,26512
水23,4381301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16210 Å2
ΔGint-256 kcal/mol
Surface area33360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.180, 96.070, 222.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome c-552 / Ammonia-forming cytochrome c nitrite reductase / Cytochrome c nitrite reductase


分子量: 49567.418 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 28-466 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
遺伝子: nrfA, SO_3980 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8EAC7, nitrite reductase (cytochrome; ammonia-forming)
#2: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: C34H34FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.55 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: Xenocs GeniX 3D Cu HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RAYONIX SX-165mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月17日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30.8 Å / Num. obs: 97476 / % possible obs: 76.3 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.65→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.481 / Num. unique obs: 3946 / CC1/2: 0.781

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3UBR

3ubr


解像度: 1.65→30.775 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2115 4794 4.92 %
Rwork0.1705 --
obs0.1725 97342 74.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→30.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6946 0 432 1301 8679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0137654
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0110422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d184418
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461004
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061302
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6501-1.66880.4768260.3002540X-RAY DIFFRACTION13
1.6688-1.68850.2685390.2853747X-RAY DIFFRACTION19
1.6885-1.70910.2843610.2732926X-RAY DIFFRACTION23
1.7091-1.73070.2778540.2621133X-RAY DIFFRACTION27
1.7307-1.75350.3086710.2611325X-RAY DIFFRACTION33
1.7535-1.77750.2547850.25321527X-RAY DIFFRACTION37
1.7775-1.80290.3115840.23741721X-RAY DIFFRACTION42
1.8029-1.82980.28571130.22621995X-RAY DIFFRACTION49
1.8298-1.85840.28991070.21972270X-RAY DIFFRACTION55
1.8584-1.88880.26151340.21732456X-RAY DIFFRACTION61
1.8888-1.92140.26411490.20912769X-RAY DIFFRACTION67
1.9214-1.95630.25871570.19762932X-RAY DIFFRACTION72
1.9563-1.99390.2341660.19643258X-RAY DIFFRACTION80
1.9939-2.03460.20042060.18853468X-RAY DIFFRACTION85
2.0346-2.07890.21941750.18133762X-RAY DIFFRACTION91
2.0789-2.12720.22742270.18293938X-RAY DIFFRACTION97
2.1272-2.18040.22532200.18344139X-RAY DIFFRACTION100
2.1804-2.23930.22652090.17894044X-RAY DIFFRACTION99
2.2393-2.30520.22791880.18754142X-RAY DIFFRACTION100
2.3052-2.37960.23692010.17874102X-RAY DIFFRACTION99
2.3796-2.46460.21632220.17954110X-RAY DIFFRACTION99
2.4646-2.56320.22932100.1714103X-RAY DIFFRACTION100
2.5632-2.67980.25042200.17054133X-RAY DIFFRACTION99
2.6798-2.8210.20912370.17444108X-RAY DIFFRACTION100
2.821-2.99760.20781760.17674177X-RAY DIFFRACTION99
2.9976-3.22890.20682170.16924127X-RAY DIFFRACTION99
3.2289-3.55340.20182140.15594179X-RAY DIFFRACTION99
3.5534-4.06650.15792370.13524140X-RAY DIFFRACTION99
4.0665-5.11960.16031940.12754201X-RAY DIFFRACTION98
5.1196-30.7750.19731950.16044076X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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