[日本語] English
- PDB-6p3w: Crystal structure of the Cyclin A-CDK2-ORC1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p3w
タイトルCrystal structure of the Cyclin A-CDK2-ORC1 complex
要素
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2
  • ORC1 Peptide
キーワードCELL CYCLE / Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / : / cyclin A2-CDK1 complex / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cell cycle G1/S phase transition / nuclear origin of replication recognition complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus ...CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / : / cyclin A2-CDK1 complex / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cell cycle G1/S phase transition / nuclear origin of replication recognition complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / mitotic DNA replication checkpoint signaling / male pronucleus / female pronucleus / response to glucagon / cellular response to cocaine / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cochlea development / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / G1/S-Specific Transcription / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / DNA replication origin binding / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / cyclin-dependent kinase / animal organ regeneration / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / cellular response to estradiol stimulus / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / positive regulation of fibroblast proliferation / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / peptidyl-serine phosphorylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / DNA replication / endosome / Ub-specific processing proteases / protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
CDC6, C terminal / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal winged helix domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain ...CDC6, C terminal / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal winged helix domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2 / Origin recognition complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Wang, B. / Song, J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2019
タイトル: Structural basis for the ORC1-Cyclin A association.
著者: Wang, B. / Song, J.
履歴
登録2019年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月13日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
E: ORC1 Peptide
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
F: ORC1 Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,91918
ポリマ-128,7796
非ポリマー1,14012
90150
1
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
E: ORC1 Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7707
ポリマ-64,3903
非ポリマー3804
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
F: ORC1 Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,15011
ポリマ-64,3903
非ポリマー7608
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)186.396, 186.396, 214.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 33976.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A / Cyclin A


分子量: 29525.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNA2, CCN1, CCNA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P20248
#3: タンパク質・ペプチド ORC1 Peptide


分子量: 888.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13415*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.66 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.49 M sodium phosphate monobasic monohydrate and 0.91 M potassium phosphate dibasic

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→20.07 Å / Num. obs: 72513 / % possible obs: 99.51 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.997 / Rsym value: 0.1438 / Net I/σ(I): 9.84
反射 シェル解像度: 2.54→2.631 Å / Num. unique obs: 7055 / CC1/2: 0.46 / Rsym value: 2.349

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F

解像度: 2.54→20.069 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2373 3709 5.12 %
Rwork0.1981 --
obs0.2001 72395 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→20.069 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8830 0 60 50 8940
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75612437
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6143334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0311418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051562
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5401-2.57340.41461490.36712524X-RAY DIFFRACTION98
2.5734-2.60860.41921390.34972598X-RAY DIFFRACTION99
2.6086-2.64580.31671560.32622563X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.68520.35051430.31852619X-RAY DIFFRACTION100
2.6852-2.7270.32611500.3152590X-RAY DIFFRACTION100
2.727-2.77160.34341320.30282630X-RAY DIFFRACTION100
2.7716-2.81930.32681290.2862623X-RAY DIFFRACTION100
2.8193-2.87040.29841500.27792600X-RAY DIFFRACTION100
2.8704-2.92550.30141290.27572612X-RAY DIFFRACTION100
2.9255-2.9850.3041370.28392623X-RAY DIFFRACTION100
2.985-3.04970.32531280.2752631X-RAY DIFFRACTION100
3.0497-3.12040.32361270.27122640X-RAY DIFFRACTION100
3.1204-3.19810.32511480.26752603X-RAY DIFFRACTION100
3.1981-3.28420.31431430.25472626X-RAY DIFFRACTION100
3.2842-3.38040.30161330.23842644X-RAY DIFFRACTION100
3.3804-3.4890.24571250.22642637X-RAY DIFFRACTION100
3.489-3.6130.2551570.20282625X-RAY DIFFRACTION100
3.613-3.75680.23491550.20122637X-RAY DIFFRACTION100
3.7568-3.92650.2161400.1822651X-RAY DIFFRACTION100
3.9265-4.13180.21011220.17462684X-RAY DIFFRACTION100
4.1318-4.38820.19531450.16792649X-RAY DIFFRACTION100
4.3882-4.72290.18561550.15652666X-RAY DIFFRACTION100
4.7229-5.19070.21491570.15682688X-RAY DIFFRACTION100
5.1907-5.92490.23431350.17542716X-RAY DIFFRACTION100
5.9249-7.40190.18241720.18042726X-RAY DIFFRACTION100
7.4019-20.06950.20531530.14242881X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.83781.93723.56417.908-3.30617.0706-0.4221.635-0.417-0.9923-0.4685-1.01861.4428-0.2951.02820.95120.13630.19290.9637-0.07110.7215-10.341290.773733.4585
25.5138-4.5843-4.28386.1212.25223.80890.17630.3029-0.1646-0.6809-0.39520.759-0.2095-0.51390.32220.73750.02710.07990.67630.05340.614-8.460686.087433.5734
31.59080.5548-0.55222.5081-0.61821.7253-0.1161-0.0015-0.1260.10030.02230.14340.0306-0.07180.12950.69350.05020.07270.5813-0.03290.47638.006589.523730.1511
41.91060.3738-0.18423.59580.46154.5815-0.13570.2551-0.1334-0.49830.0425-0.36550.1540.16280.090.66030.03980.11860.53820.03840.477520.459692.637515.2243
58.19470.98793.91773.4878-3.63656.97040.40690.06430.52851.5887-0.3085-0.2804-1.14960.1692-0.23280.97980.13040.04520.7634-0.10770.722720.907973.44936.2041
66.53180.2484-1.07884.0508-0.88916.7656-0.0275-1.1285-0.54380.4402-0.6642-0.18550.6714-0.11030.56230.90850.13780.24290.76940.02790.8983.203153.668542.8979
75.09720.8597-1.68923.6536-1.8114.5417-0.32880.3613-0.6642-0.3569-0.1261-0.07010.6193-0.16680.47050.7741-0.04520.17370.54-0.13060.60542.224458.173629.23
85.08632.72160.28262.5374-0.88313.4887-0.21050.16910.0631-0.20060.15250.37030.0138-0.6368-0.01040.72550.06290.09770.6263-0.10890.6794-4.450264.38127.1167
92.10170.87381.6354.40384.39924.7004-0.05251.2269-0.0814-1.10730.3469-1.2509-1.07530.6605-0.11780.9323-0.08390.23810.7655-0.02210.713325.417264.805626.2664
103.3533-1.20410.66162.92442.60633.6065-0.1661-0.2602-0.33820.26210.04860.1804-0.02980.08430.25840.83990.11410.22450.57190.01110.614821.263154.45930.1136
114.84880.2534-0.47273.32263.13533.0716-0.6645-0.5521-0.19950.54680.6519-0.47180.82220.8923-0.13281.02440.13410.10350.8268-0.02410.677232.207360.640635.6319
125.8661-1.11641.57163.69750.20753.7876-0.22360.476-0.7319-0.1988-0.0137-0.02430.89820.54880.11661.11640.10010.35740.6656-0.06880.805920.617147.067725.7092
133.80383.43680.56643.13660.51950.2089-0.431-0.2068-0.5236-0.29120.37960.9413-0.31180.29260.34261.3343-0.22980.15150.9717-0.15181.0995-5.37448.287723.0602
140.12280.94171.15913.92245.2097.00290.0763-0.0623-0.0401-0.1002-0.58240.8325-0.0026-1.10440.43580.8883-0.08960.19230.9036-0.12460.8867-20.115764.61149.4661
151.33-0.12340.07692.6886-0.31613.4842-0.2045-0.0519-0.5435-0.40320.0677-0.02330.5407-0.13350.11840.657-0.06340.26340.646-0.02020.8095-10.844357.584562.8389
163.29790.5058-0.92312.31671.43825.78950.208-0.5267-0.47740.2803-0.267-0.16860.5271-0.5690.10110.644-0.11060.12340.82120.23470.7885-12.597652.211282.2488
175.6136-3.01315.04142.0272-2.75344.5654-0.0589-0.1172-0.6002-0.0392-0.5607-0.53681.2282-0.22780.130.8879-0.03940.19970.87310.01590.99067.284468.28268.096
182.80471.89040.23576.1557-1.94966.0835-0.0821-0.1281-0.0163-0.0175-0.143-0.1946-0.3010.13880.27930.51330.00110.07450.4845-0.05450.5169-3.027289.380762.0144
190.5052-0.23250.13858.5847-6.62635.0682-0.437-0.2128-0.35081.03570.42620.4409-0.8607-1.10590.11490.87050.080.19810.9987-0.11250.8678-17.540289.06765.2973
204.3075-3.40822.88116.9227-3.2438.13050.09560.6308-0.4641-0.8205-0.18570.29550.26380.25210.17580.5728-0.07030.10070.5649-0.05970.5639-9.288181.695155.6616
215.5143-2.4161-4.69014.24234.47955.7684-0.4397-1.3451-0.27410.7567-0.3643-0.6741.52640.60830.68430.86260.00740.13080.89630.14870.78646.599475.823480.4922
224.7504-1.41610.97495.62161.17024.6348-0.3011-0.2839-0.2220.18320.1394-0.7280.04290.49930.18020.5059-0.0060.04360.59970.05450.653810.516387.711878.2572
231.252.8154-3.36996.3502-7.59719.0892-0.22060.13821.6907-0.0153-1.29291.5677-1.1707-0.98961.32860.8633-0.0268-0.1471.5763-0.14711.4758-7.2977102.152561.7478
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 17 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 18 through 45 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 46 through 158 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 159 through 298 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 176 through 192 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 193 through 207 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 208 through 268 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 269 through 310 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 311 through 326 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 327 through 368 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 369 through 387 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 388 through 432 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'E' and (resid 233 through 239 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 1 through 45 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 46 through 158 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 159 through 296 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 177 through 192 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 193 through 268 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 269 through 287 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 288 through 310 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 311 through 326 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 327 through 432 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'F' and (resid 236 through 239 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る