+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6p3h | ||||||
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Title | Crystal structure of LigU(K66M) bound to substrate | ||||||
Components | (4E)-oxalomesaconate Delta-isomerase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / Lignin degradation / protocatechuate 4 / 5-cleavage pathway / PrpF superfamily / (4E)-oxalomesaconate isomerase mechanism | ||||||
Function / homology | Function and homology information Isomerases; Intramolecular oxidoreductases; Transposing C=C bonds / lignin catabolic process / isomerase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Novosphingobium sp. | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.62 Å | ||||||
Authors | Cory, S.A. / Hogancamp, T.N. / Raushel, F.M. / Barondeau, D.P. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2019 Title: Structure and Chemical Reaction Mechanism of LigU, an Enzyme That Catalyzes an Allylic Isomerization in the Bacterial Degradation of Lignin. Authors: Hogancamp, T.N. / Cory, S.A. / Barondeau, D.P. / Raushel, F.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6p3h.cif.gz | 668.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6p3h.ent.gz | 457 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6p3h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6p3h_validation.pdf.gz | 396.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6p3h_full_validation.pdf.gz | 401.8 KB | Display | |
Data in XML | 6p3h_validation.xml.gz | 3.1 KB | Display | |
Data in CIF | 6p3h_validation.cif.gz | 25.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/6p3h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/6p3h | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6p3jC 6p3kSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | ( Mass: 37962.328 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: K66M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Novosphingobium sp. (strain KA1) (bacteria) Strain: KA1 / Gene: ligU, ORF100 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q0KJL4, Isomerases; Intramolecular oxidoreductases; Transposing C=C bonds #2: Chemical | ChemComp-NQM / ( #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.15 Å3/Da / Density % sol: 60.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: Well - 1000 mM Sodium citrate tribasic, 100 mM Sodium cacodylate/HCl, pH 6.5 Drop - 100 nL enzyme, 100 nL OMA (5 mM), 500 nL well where the enzyme concentration was 20 mg/mL in 20 mM HEPES/KOH pH 7.9 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL14-1 / Wavelength: 1.1271 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jan 24, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1271 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.62→39.53 Å / Num. obs: 236378 / % possible obs: 97.5 % / Redundancy: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 20.09 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 1205841 / Scaling rejects: 251 |
Reflection shell | Resolution: 1.62→1.65 Å / Redundancy: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.597 / Num. measured all: 57956 / Num. unique obs: 11189 / CC1/2: 0.446 / Rpim(I) all: 0.276 / Rrim(I) all: 0.659 / Net I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 94.2 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6P3K Resolution: 1.62→39.46 Å / SU ML: 0.1694 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.5676
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.43 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.62→39.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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