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- PDB-6ozw: Crystal structure of the 65-kilodalton amino-terminal fragment of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ozw
タイトルCrystal structure of the 65-kilodalton amino-terminal fragment of DNA topoisomerase I from Streptococcus mutans
要素DNA topoisomerase 1DNAトポイソメラーゼ
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / topoisomerase (DNAトポイソメラーゼ) / supercoiled
機能・相同性
機能・相同性情報


DNAトポイソメラーゼ / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / DNA topological change / 染色体 / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase, type IA, zn finger / Topoisomerase DNA binding C4 zinc finger / DNA topoisomerase I, bacterial-type / DNA topoisomerase I, type IA / DNA topoisomerase 1, TOPRIM domain / Topoisomerase I; domain 2 / Topoisomerase I, domain 2 / Rossmann fold - #140 / Topoisomerase I; domain 4 / Topoisomerase I, domain 4 ...DNA topoisomerase, type IA, zn finger / Topoisomerase DNA binding C4 zinc finger / DNA topoisomerase I, bacterial-type / DNA topoisomerase I, type IA / DNA topoisomerase 1, TOPRIM domain / Topoisomerase I; domain 2 / Topoisomerase I, domain 2 / Rossmann fold - #140 / Topoisomerase I; domain 4 / Topoisomerase I, domain 4 / DNA topoisomerase, type IA / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 2 / DNA topoisomerase, type IA, active site / Topoisomerase (Topo) IA-type active site signature. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 1 / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 3 / DNA topoisomerase, type IA, core domain / DNAトポイソメラーゼ / Bacterial DNA topoisomeraes I ATP-binding domain / Bacterial DNA topoisomerase I DNA-binding domain / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / DNA topoisomerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans serotype c (ストレプトコッカス・ミュータンス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.063 Å
データ登録者Jones, J.A. / Hevener, K.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20 GM103408 米国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of the 65-kilodalton amino-terminal fragment of DNA topoisomerase I from the gram-positive model organism Streptococcus mutans.
著者: Jones, J.A. / Hevener, K.E.
履歴
登録2019年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,57421
ポリマ－67,7831
非ポリマー79020
水5,639313
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.581, 98.366, 72.706
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 1 / DNAトポイソメラーゼ / DNA topoisomerase I


分子量: 67783.391 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-575 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans serotype c (strain ATCC 700610 / UA159) (ストレプトコッカス・ミュータンス)
株: ATCC 700610 / UA159 / 遺伝子: topA, SMU_1002 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8DUD3, DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.17 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 4.6 mg mL-1 in a 3uL:3uL 1:1 ratio protein to condition, crystallization condition 0.2 M magnesium formate dihydrate, 25% w/v PEG 3350 at 277.15 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 39033 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 24.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 0.941 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 254919
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.06-2.15.10.94416550.690.4411.0470.88283.3
2.1-2.135.70.77617600.8320.3390.8490.85990.2
2.13-2.176.30.68418480.8820.2820.7410.89994.1
2.17-2.226.40.60418870.8920.2490.6550.90295.9
2.22-2.276.40.51319320.9420.2120.5560.88497.9
2.27-2.326.50.45919490.9390.1910.4980.92298.6
2.32-2.386.40.39319370.9590.1670.4280.90698.9
2.38-2.446.60.35319720.9660.1470.3830.90799.1
2.44-2.516.60.29719630.9780.1240.3220.92599
2.51-2.670.24719600.9790.0990.2660.93498.9
2.6-2.696.90.20219690.9870.0820.2180.93299.5
2.69-2.86.80.16219810.990.0660.1761.01299.5
2.8-2.926.50.13219610.9930.0550.1441.01699.2
2.92-3.086.60.10720000.9950.0450.1161.04499.5
3.08-3.2770.08119810.9970.0320.0871.01899.5
3.27-3.526.90.06319940.9970.0250.0681.03199.6
3.52-3.886.60.05620110.9970.0230.0611.10399.8
3.88-4.446.80.04620290.9980.0190.051.00999.9
4.44-5.596.60.04320630.9980.0180.0470.854100
5.59-506.40.03721810.9980.0160.0410.72100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ECL

1ecl


解像度: 2.063→49.183 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 30.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2677 1651 5.05 %
Rwork0.2003 --
obs0.2038 32714 82.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 92.86 Å2 / Biso mean: 33.1822 Å2 / Biso min: 9.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.063→49.183 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4339 0 48 313 4700
Biso mean--46.11 32.35 -
残基数----538
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084447
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9155963
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052658
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005761
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.9032731
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0626-2.12330.3697490.22921043109234
2.1233-2.19180.3128770.22531518159549
2.1918-2.27020.3003880.23251863195159
2.2702-2.36110.2926920.23642154224669
2.3611-2.46850.28631470.24682495264281
2.4685-2.59870.35681540.25442974312894
2.5987-2.76150.35131690.24113040320999
2.7615-2.97470.29761810.2493117329899
2.9747-3.2740.27751550.23023157331299
3.274-3.74760.2762000.195131233323100
3.7476-4.72090.23831730.153732173390100
4.7209-49.1970.17971660.151633623528100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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