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- PDB-6oz3: Crystal structure of broadly neutralizing antibody N49P9.1 Fab in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oz3
タイトルCrystal structure of broadly neutralizing antibody N49P9.1 Fab in complex with HIV-1 Clade A/E strain 93TH057 gp120 core
要素
  • N49P9.1 antibody Fab heavy chain
  • N49P9.1 antibody Fab light chain
  • clade A/E 93TH057 HIV-1 gp120 core
キーワードIMMUNE SYSTEM / HIV-1 / VRC01-CLASS ANTIBODY / CD4 BINDING SITE / CLADE A/E 93TH057 GP120 / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX / N49P9.1
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / virion membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Beta Complex / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
clade A/E 93TH057 HIV-1 gp120 core
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Tolbert, W.D. / Pazgier, M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI116274 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P01 AI120756 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI129769 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of broadly neutralizing antibody N49P9.1 Fab in complex with HIV-1 Clade A/E strain 93TH)57 gp120 core
著者: Tolbert, W.D. / Pazgier, M.
履歴
登録2019年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 2.02025年1月22日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_torsion / refine / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.version / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_sheet.number_strands
解説: Polymer geometry
詳細: Additional real space refinement was done to improve Ramachandran statistics based upon reviewer comments. R/Rfree are slightly higher than in the previous PDB submission.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: clade A/E 93TH057 HIV-1 gp120 core
H: N49P9.1 antibody Fab heavy chain
L: N49P9.1 antibody Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,67415
ポリマ－85,2183
非ポリマー2,45612
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8220 Å2
ΔGint11 kcal/mol
Surface area34190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.754, 110.454, 152.165
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-301-

NA

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要素

#1: タンパク質 clade A/E 93TH057 HIV-1 gp120 core


分子量: 39356.613 Da / 分子数: 1 / 変異: H375S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: HIV-1 Env / Cell (発現宿主): HEK 293 GnT1- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A0M3KKW9
#2: 抗体 N49P9.1 antibody Fab heavy chain


分子量: 24081.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 N49P9.1 antibody Fab light chain


分子量: 21780.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.49 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 12% PEG 6000 0.1 M Bis-Tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50 Å / Num. obs: 14779 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 3.15→3.2 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.794 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 746 / CC1/2: 0.65 / Rpim(I) all: 0.414 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TGT, 3TNN

3tgt

3tnn


解像度: 3.15→34.03 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3002 733 4.97 %
Rwork0.2474 --
obs0.25 14754 93.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→34.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5662 0 155 0 5817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035953
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7198104
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.768839
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049940
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071031
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.15-3.390.31661360.31082790X-RAY DIFFRACTION94
3.39-3.730.33751580.29722794X-RAY DIFFRACTION96
3.73-4.270.28331570.26952818X-RAY DIFFRACTION96
4.27-5.370.26391270.2252813X-RAY DIFFRACTION94
5.37-34.030.3161550.23192806X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6394-0.5298-1.24393.8515-1.1023.3413-0.0478-0.405-0.45380.5008-0.05940.4744-0.1046-0.09730.00591.0584-0.14570.13340.8913-0.08461.3585-25.646-30.080438.263
21.2580.1817-0.53521.2064-0.79653.2458-0.11730.21490.1159-0.0835-0.2607-0.31960.06880.7893-0.00780.9623-0.0671-0.02311.2693-0.00450.98622.0457-7.97278.4499
31.577-0.4162-0.751.1978-0.50194.07230.07240.47150.1799-0.1286-0.0214-0.105-0.17870.1123-0.01461.06730.0057-0.12431.1433-0.01220.9562-11.73581.06610.9294
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'G' and resid 47 through 491)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'H' and resid 1 through 213)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'L' and resid 3 through 209)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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