[日本語] English
万見
- PDB-6oww: Crystal structure of a Human Cardiac Calsequestrin Filament Compl... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oww
タイトルCrystal structure of a Human Cardiac Calsequestrin Filament Complexed with Ytterbium
要素Calsequestrin-2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calsequestrin / Calcium-Binding Proteins / Sarcoplasmic Reticulum Proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / calcium ion sequestering activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sequestering of calcium ion / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / sarcoplasmic reticulum lumen / regulation of membrane repolarization / cellular response to caffeine / negative regulation of potassium ion transport ...regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / calcium ion sequestering activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sequestering of calcium ion / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / sarcoplasmic reticulum lumen / regulation of membrane repolarization / cellular response to caffeine / negative regulation of potassium ion transport / protein polymerization / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / striated muscle contraction / Ion homeostasis / cardiac muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / regulation of heart rate / sarcoplasmic reticulum / Stimuli-sensing channels / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calsequestrin / Calsequestrin, conserved site / Calsequestrin, middle TRX-fold domain / Calsequestrin, N-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin, C-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin / Calsequestrin signature 1. / Calsequestrin signature 2. / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Calsequestrin / Calsequestrin, conserved site / Calsequestrin, middle TRX-fold domain / Calsequestrin, N-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin, C-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin / Calsequestrin signature 1. / Calsequestrin signature 2. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTERBIUM (III) ION / Calsequestrin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.84 Å
データ登録者Titus, E.W. / Deiter, F.H. / Shi, C. / Jura, N. / Deo, R.C.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)F30HL137329 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007618 米国
American Heart Association17IRG33460152 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)DP2HL123228 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: The structure of a calsequestrin filament reveals mechanisms of familial arrhythmia.
著者: Titus, E.W. / Deiter, F.H. / Shi, C. / Wojciak, J. / Scheinman, M. / Jura, N. / Deo, R.C.
履歴
登録2019年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22020年10月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calsequestrin-2
B: Calsequestrin-2
C: Calsequestrin-2
D: Calsequestrin-2
E: Calsequestrin-2
F: Calsequestrin-2
G: Calsequestrin-2
H: Calsequestrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)371,13176
ポリマ－359,7498
非ポリマー11,38268
水00
1
A: Calsequestrin-2
ヘテロ分子

F: Calsequestrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,89820
ポリマ－89,9372
非ポリマー2,96118
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y+1/2,-z-11
2
B: Calsequestrin-2
E: Calsequestrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,80219
ポリマ－89,9372
非ポリマー2,86517
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Calsequestrin-2
H: Calsequestrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,62918
ポリマ－89,9372
非ポリマー2,69216
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Calsequestrin-2
G: Calsequestrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,80219
ポリマ－89,9372
非ポリマー2,86517
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.832, 86.015, 214.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Calsequestrin-2 / Calsequestrin / cardiac muscle isoform


分子量: 44968.637 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASQ2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: O14958
#2: 化合物...
ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 4000, lithium sulfate / Temp details: Room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryo / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.3857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.84→214.34 Å / Num. obs: 29912 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 59.129 Å2 / Rpim(I) all: 0.162 / Rrim(I) all: 0.548 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.84-3.9111.60.81733214990.993.40297.8
10.42-214.6710.519.21661615750.0380.12699.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
Blu-Iceデータ収集
ELVESdata processing
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OWV

6owv


解像度: 3.84→214.34 Å / SU ML: 0.67 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 37.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3401 2799 4.86 %
Rwork0.2898 54798 -
obs0.2922 29777 98.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 347.97 Å2 / Biso mean: 98.7266 Å2 / Biso min: 41.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.84→214.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21720 0 88 0 21808
Biso mean--141.39 --
残基数----2632
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.84-3.90580.42461200.3644278997
3.9058-3.97690.42011700.3559259497
3.9769-4.05340.50711500.3619280798
4.0534-4.13610.42881140.3457266998
4.1361-4.22610.3321200.3223279098
4.2261-4.32440.42931500.2968277799
4.3244-4.43250.3182840.2862275198
4.4325-4.55240.388820.2915283498
4.5524-4.68630.3531210.2957271899
4.6863-4.83760.32981820.305270899
4.8376-5.01050.30931240.2768275298
5.0105-5.21120.34921240.2977271698
5.2112-5.44830.33931580.2891273798
5.4483-5.73560.37321600.2983277698
5.7356-6.0950.37261560.2999272499
6.095-6.56560.33871120.2848274999
6.5656-7.22640.32772150.2885271299
7.2264-8.27210.32061370.2558275499
8.2721-10.4220.28711650.1954273399
10.422-214.340.24951550.2722270898

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る